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- PDB-6y6p: Structure of Hantaan virus envelope glycoprotein Gn -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y6p
タイトルStructure of Hantaan virus envelope glycoprotein Gn
要素Envelope polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / class-II fusion protein hantavirus bunyavirus
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression by virus of host autophagy / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell surface / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / induction by virus of host autophagy ...suppression by virus of host autophagy / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell surface / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / induction by virus of host autophagy / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / cell surface / signal transduction / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hantavirus glycoprotein Gn / ITAM motif, hantavirus type / Envelope glycoprotein precursor, Hantavirus / : / Hantavirus glycoprotein Gn, head / Hantavirus ITAM motif / Hantavirus glycoprotein Gn, base / ITAM motif hantavirus type profile. / Hantavirus glycoprotein Gc / : ...Hantavirus glycoprotein Gn / ITAM motif, hantavirus type / Envelope glycoprotein precursor, Hantavirus / : / Hantavirus glycoprotein Gn, head / Hantavirus ITAM motif / Hantavirus glycoprotein Gn, base / ITAM motif hantavirus type profile. / Hantavirus glycoprotein Gc / : / Hantavirus glycoprotein Gc, N-terminal / Hantavirus glycoprotein Gc, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelopment polyprotein / Envelopment polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Hantaan orthohantavirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.938 Å
データ登録者Serris, A. / Rey, F.A. / Guardado-Calvo, P.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-18-CE11-0011 フランス
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: The Hantavirus Surface Glycoprotein Lattice and Its Fusion Control Mechanism.
著者: Alexandra Serris / Robert Stass / Eduardo A Bignon / Nicolás A Muena / Jean-Claude Manuguerra / Rohit K Jangra / Sai Li / Kartik Chandran / Nicole D Tischler / Juha T Huiskonen / Felix A Rey ...著者: Alexandra Serris / Robert Stass / Eduardo A Bignon / Nicolás A Muena / Jean-Claude Manuguerra / Rohit K Jangra / Sai Li / Kartik Chandran / Nicole D Tischler / Juha T Huiskonen / Felix A Rey / Pablo Guardado-Calvo /
要旨: Hantaviruses are rodent-borne viruses causing serious zoonotic outbreaks worldwide for which no treatment is available. Hantavirus particles are pleomorphic and display a characteristic square ...Hantaviruses are rodent-borne viruses causing serious zoonotic outbreaks worldwide for which no treatment is available. Hantavirus particles are pleomorphic and display a characteristic square surface lattice. The envelope glycoproteins Gn and Gc form heterodimers that further assemble into tetrameric spikes, the lattice building blocks. The glycoproteins, which are the sole targets of neutralizing antibodies, drive virus entry via receptor-mediated endocytosis and endosomal membrane fusion. Here we describe the high-resolution X-ray structures of the heterodimer of Gc and the Gn head and of the homotetrameric Gn base. Docking them into an 11.4-Å-resolution cryoelectron tomography map of the hantavirus surface accounted for the complete extramembrane portion of the viral glycoprotein shell and allowed a detailed description of the surface organization of these pleomorphic virions. Our results, which further revealed a built-in mechanism controlling Gc membrane insertion for fusion, pave the way for immunogen design to protect against pathogenic hantaviruses.
履歴
登録2020年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6643
ポリマ－42,8151
非ポリマー8492
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area17450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.596, 92.224, 94.033
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Envelope polyprotein / M polyprotein


分子量: 42815.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hantaan orthohantavirus (ウイルス)
プラスミド: pT350 / Cell (発現宿主): Schneider S2 cells
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q89839, UniProt: P08668*PLUS
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25%(w/v) PEG 6000, 0.1M Hepes 7.5, 0.1M LiCl, 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.938→35.344 Å / Num. obs: 35256 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 33.24 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.94-1.988.11.1171818022480.6550.4111.1921.895.6
9.09-35.346.60.0426274010.9970.0160.04440.398.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.36 Å35.34 Å
Translation6.36 Å35.34 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.31データスケーリング
PHASER2.8.1位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5opg

5opg


解像度: 1.938→35.344 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2106 1673 4.75 %
Rwork0.1667 --
obs0.1687 35189 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 142.97 Å2 / Biso mean: 46.6711 Å2 / Biso min: 20.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.938→35.344 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2662 0 56 202 2920
Biso mean--80.23 47.61 -
残基数----343
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9385-1.99550.25191530.2299266196
1.9955-2.05990.28881320.212765100
2.0599-2.13350.29341240.20422767100
2.1335-2.21890.25371640.19312733100
2.2189-2.31990.26721180.18932785100
2.3199-2.44220.2571270.18642790100
2.4422-2.59510.2371640.19162748100
2.5951-2.79540.23161320.18312807100
2.7954-3.07660.22471450.18052797100
3.0766-3.52140.19121380.16252816100
3.5214-4.43530.17251520.14022863100
4.4353-35.3440.18371240.1468298499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.72950.05490.45362.1851.32850.8122-0.0033-0.0560.0828-0.3170.0919-0.1841-0.24560.120.00120.3122-0.01920.01990.29850.01960.28132.793717.2423-14.0946
20.34490.1628-0.26261.14390.48850.441-0.0250.1416-0.17231.27920.4144-0.64420.82530.68380.00920.57450.0411-0.11210.5708-0.08880.561914.03597.54-12.0777
32.7998-0.0459-1.43013.1676-0.83831.13590.0390.17180.0052-0.03380.2476-0.10060.12710.68940.00430.32470.01360.02310.3305-0.00670.37174.327-5.5839-24.4035
40.3581-0.03560.26942.84461.72161.1529-0.0450.0481-0.01480.16210.1017-0.10450.14930.15720.00010.27240.01090.01570.3041-0.00460.26024.88736.7743-13.9877
51.2423-0.4107-0.36380.60790.14030.2022-0.27960.11580.0323-0.14360.11650.0081-0.0085-0.11960.00050.3227-0.0340.00750.40690.03430.2739-10.561725.8897-10.4415
61.5307-1.2144-1.36740.42090.52470.6757-0.27190.1832-0.48850.03550.02470.50830.2329-0.3119-0.01010.3902-0.06520.07970.3838-0.09090.4395-17.29966.3149-7.6
70.09910.09460.03330.0730.04880.0594-0.06430.0439-0.62450.2192-0.67880.04371.1339-0.4239-0.00030.7909-0.11720.20960.9298-0.16591.222-19.4879-11.2875-12.264
80.63680.59020.20471.44170.05281.1944-0.16990.09180.05270.3373-0.43221.41530.2572-0.5038-0.13960.3427-0.06370.19890.3669-0.16710.6374-13.79745.1047-9.2227
92.2030.4098-0.14752.24832.2372.28960.02980.2195-0.14930.0787-0.32460.41490.0472-0.045-0.00080.24440.0330.00540.2732-0.07880.2817-4.0385-7.6644-25.8664
101.8505-1.8764-1.27320.78041.05591.2149-0.0580.2456-0.23290.3592-0.2710.44730.2098-0.2857-0.01830.2899-0.03210.0450.3181-0.10490.3725-10.21332.3191-17.2587
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:32)A1 - 32
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 33:48)A33 - 48
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 49:72)A49 - 72
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 73:151)A73 - 151
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 152:173)A152 - 173
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 174:209)A174 - 209
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 210:220)A210 - 220
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 221:259)A221 - 259
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 270:313)A270 - 313
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 314:353)A314 - 353

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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