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- PDB-5x8i: Crystal structure of human CLK1 in complex with compound 25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x8i
タイトルCrystal structure of human CLK1 in complex with compound 25
要素Dual specificity protein kinase CLK1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Inhibitor / Complex / Kinase / CLK1 / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dual-specificity kinase / regulation of RNA splicing / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SQZ / Dual specificity protein kinase CLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.902 Å
データ登録者Sun, Q.Z. / Lin, G.F. / Li, L.L. / Jin, X.T. / Huang, L.Y. / Zhang, G. / Wei, Y.Q. / Lu, G.W. / Yang, S.Y.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Discovery of Potent and Selective Inhibitors of Cdc2-Like Kinase 1 (CLK1) as a New Class of Autophagy Inducers
著者: Sun, Q.Z. / Lin, G.F. / Li, L.L. / Jin, X.T. / Huang, L.Y. / Zhang, G. / Yang, W. / Chen, K. / Xiang, R. / Chen, C. / Wei, Y.Q. / Lu, G.W. / Yang, S.Y.
履歴
登録2017年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Dual specificity protein kinase CLK1
A: Dual specificity protein kinase CLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,9504
ポリマ－81,1312
非ポリマー8192
水11,349630
1
B: Dual specificity protein kinase CLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9752
ポリマ－40,5661
非ポリマー4091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Dual specificity protein kinase CLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9752
ポリマ－40,5661
非ポリマー4091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.330, 68.330, 285.721
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase CLK1 / CDC-like kinase 1


分子量: 40565.570 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 148-484 / 変異: R432A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLK1, CLK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49759, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-SQZ / 5-[1-[(1S)-1-(4-fluorophenyl)ethyl]-[1,2,3]triazolo[4,5-c]quinolin-8-yl]-1,3-benzoxazole / (S)-5-(1-(1-(4-fluorophenyl)ethyl)-1H-[1,2,3]triazolo[4,5-c]quinolin-8-yl)benzo[d]oxazole


分子量: 409.415 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H16FN5O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 630 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 2% (v/v) PEG 200, 20% (v/v) tacsimate (pH 7.0), 0.1M HEPES (pH 9.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97849 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97849 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 58842 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.9 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 30.72
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15.9 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 8.07 / Num. unique all: 5864 / CC1/2: 0.994 / Rsym value: 0.431

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VAG

2vag


解像度: 1.902→33.6 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2064 2900 4.94 %
Rwork0.1661 --
obs0.1681 58718 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.902→33.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5386 0 62 630 6078
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075598
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1297575
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9023313
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057810
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006959
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9017-1.93290.20811080.18452638X-RAY DIFFRACTION99
1.9329-1.96620.25721490.1862670X-RAY DIFFRACTION100
1.9662-2.00190.2421650.18312631X-RAY DIFFRACTION100
2.0019-2.04040.23441430.17842657X-RAY DIFFRACTION100
2.0404-2.08210.24751500.17192648X-RAY DIFFRACTION100
2.0821-2.12730.24351540.17632666X-RAY DIFFRACTION100
2.1273-2.17680.20861370.16822641X-RAY DIFFRACTION100
2.1768-2.23130.19911710.16362650X-RAY DIFFRACTION100
2.2313-2.29160.19821220.16222669X-RAY DIFFRACTION100
2.2916-2.3590.22221090.16882708X-RAY DIFFRACTION100
2.359-2.43510.24231460.16962661X-RAY DIFFRACTION100
2.4351-2.52210.22281380.16942676X-RAY DIFFRACTION100
2.5221-2.6230.23361580.17052640X-RAY DIFFRACTION100
2.623-2.74240.19691340.17292668X-RAY DIFFRACTION100
2.7424-2.88690.21161270.16922659X-RAY DIFFRACTION100
2.8869-3.06760.21111150.16482690X-RAY DIFFRACTION100
3.0676-3.30430.15681320.16162674X-RAY DIFFRACTION100
3.3043-3.63650.1811240.1552688X-RAY DIFFRACTION100
3.6365-4.16190.19111270.14572670X-RAY DIFFRACTION100
4.1619-5.24030.18181380.152676X-RAY DIFFRACTION99
5.2403-33.60480.20491530.19422538X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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