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- PDB-6y4s: Human kallikrein-related peptidase 7 (KLK7) in the unliganded state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y4s
タイトルHuman kallikrein-related peptidase 7 (KLK7) in the unliganded state
要素Kallikrein-7
キーワードHYDROLASE / kallikrein 7 / hK7 / serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


stratum corneum chymotryptic enzyme / positive regulation of antibacterial peptide production / epidermal lamellar body / cornified envelope / extracellular matrix disassembly / epidermis development / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / secretory granule / metalloendopeptidase activity ...stratum corneum chymotryptic enzyme / positive regulation of antibacterial peptide production / epidermal lamellar body / cornified envelope / extracellular matrix disassembly / epidermis development / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / secretory granule / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Kallikrein-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.23 Å
Model detailsThe compound is a competitive non-nucleotide inhibitor binding to the active site
データ登録者Hanke, S. / Strater, N.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural Studies on the Inhibitory Binding Mode of Aromatic Coumarinic Esters to Human Kallikrein-Related Peptidase 7.
著者: Hanke, S. / Tindall, C.A. / Pippel, J. / Ulbricht, D. / Pirotte, B. / Reboud-Ravaux, M. / Heiker, J.T. / Strater, N.
履歴
登録2020年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kallikrein-7
B: Kallikrein-7
C: Kallikrein-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,93918
ポリマ－73,4433
非ポリマー1,49515
水1,47782
1
A: Kallikrein-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2088
ポリマ－24,4811
非ポリマー7277
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kallikrein-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7694
ポリマ－24,4811
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Kallikrein-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9616
ポリマ－24,4811
非ポリマー4805
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)113.150, 113.150, 326.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Kallikrein-7 / hK7 / Serine protease 6 / Stratum corneum chymotryptic enzyme / hSCCE


分子量: 24481.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLK7, PRSS6, SCCE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49862, stratum corneum chymotryptic enzyme
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.03 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2.9 M ammonium sulphate, 0.1 M HEPES, pH 8.5 and 0.5-2 % PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→48.45 Å / Num. obs: 39789 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 15 % / Biso Wilson estimate: 40.47 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.436 / Rpim(I) all: 0.116 / Rrim(I) all: 0.452 / Net I/σ(I): 6.3 / Num. measured all: 596786
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.23-2.313.76.4774831835260.2961.7926.7280.597.6
8.9-48.4512.50.05387677010.9990.0160.05630.799

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimless0.6.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3bsq

3bsq


解像度: 2.23→48.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU R Cruickshank DPI: 0.258 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.259 / SU Rfree Blow DPI: 0.194 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.195
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 2041 5.13 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.22 39785 99.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 172.92 Å2 / Biso mean: 56.26 Å2 / Biso min: 18.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.5986 Å20 Å20 Å2
2---7.5986 Å20 Å2
3---15.1973 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.23→48.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5115 0 80 82 5277
Biso mean--90.35 46.01 -
残基数----672
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1804SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes870HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5312HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion684SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5738SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5312HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7223HARMONIC21.1
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.62
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.24 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2611 41 5.15 %
Rwork0.2353 755 -
all0.2368 796 -
obs--88.86 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0464-1.38790.08652.4829-0.16342.62070.00540.17560.0901-0.1881-0.0637-0.13530.1987-0.03270.0584-0.05790.06270.0093-0.1133-0.0027-0.2018-41.166516.06129.4718
21.84520.3456-0.48341.6822-0.0443.31970.0344-0.0207-0.03960.01440.01630.05880.3447-0.356-0.0507-0.08670.0228-0.0223-0.0322-0.0048-0.1618-22.572-7.526743.4621
33.05560.2493-0.14926.0895-2.71187.93480.10640.0234-0.1243-0.4765-0.4912-0.38750.57210.28710.3849-0.10430.1320.0427-0.11740.0472-0.3701-29.424-15.08556.8862
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A16 - 246
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B16 - 246
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C16 - 246

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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