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- PDB-6w9d: RNF12 RING domain in complex with a Ube2d2~Ub conjugate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w9d
タイトルRNF12 RING domain in complex with a Ube2d2~Ub conjugate
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE / RING E3 ligase / Ubiquitin / Ubiquitin conjugating enzyme / X-chromosome inactivation / RING
機能・相同性
機能・相同性情報


random inactivation of X chromosome / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / transcription repressor complex ...random inactivation of X chromosome / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / transcription repressor complex / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Degradation of GLI1 by the proteasome
類似検索 - 分子機能
: / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. ...: / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Middleton, A.J. / Day, C.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号
Marsden Fund ニュージーランド
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2020
タイトル: The RING Domain of RING Finger 12 Efficiently Builds Degradative Ubiquitin Chains.
著者: Middleton, A.J. / Zhu, J. / Day, C.L.
履歴
登録2020年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
E: E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
F: Ubiquitin
G: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
H: E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
I: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,89123
ポリマ-112,4849
非ポリマー1,40814
00
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
C: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8797
ポリマ-37,4953
非ポリマー3854
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
E: E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
F: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0068
ポリマ-37,4953
非ポリマー5125
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
H: E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
I: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0068
ポリマ-37,4953
非ポリマー5125
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)135.473, 135.473, 51.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 17874.340 Da / 分子数: 3 / 変異: C21S, S22R, C85K, C107S, C111S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C21, C107, and C111 are mutated to Ser for stability. C85 is mutated to Lys for formation of an isopeptide bond to G76 of ubiquitin. S22 is mutated to Arg
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RLIM / LIM domain-interacting RING finger protein / RING finger LIM domain-binding protein / R-LIM / RING ...LIM domain-interacting RING finger protein / RING finger LIM domain-binding protein / R-LIM / RING finger protein 12 / RING-type E3 ubiquitin transferase RLIM / Renal carcinoma antigen NY-REN-43 / RNF12


分子量: 11043.381 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RLIM, RNF12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NVW2, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Linked to Ube2d2 via isopeptide bond between G76 of ubiquitin and Lys85 of Ube2d2
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#5: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : I
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.17 % / 解説: Needles
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 15-20% PEG 3350, 200-400 mM NaI

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.189→47.06 Å / Num. obs: 17289 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 90.34 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 3.19→3.41 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.638 / Num. unique obs: 3172 / CC1/2: 0.52 / Rpim(I) all: 0.514 / Rrim(I) all: 0.827 / % possible all: 99

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.28データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ
解像度: 3.19→47.058 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 29.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2806 829 4.8 %
Rwork0.2217 --
obs0.2245 17276 98.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 204.8 Å2 / Biso mean: 95.3047 Å2 / Biso min: 45.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.19→47.058 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6858 0 14 0 6872
Biso mean--91.91 --
残基数----854
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027010
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5279495
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.4294322
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411062
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041220
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.19-3.38870.3681380.3231278499
3.3887-3.65020.37551370.2651275499
3.6502-4.01740.29251420.2359276199
4.0174-4.59830.24691440.1984275799
4.5983-5.79160.26171240.211273598
5.7916-47.0580.26151440.201265695
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.11572.76176.26098.4275-2.31179.1280.29751.662-0.1452-0.58470.20180.1368-0.23491.4071-0.37910.675-0.04030.12730.7721-0.02550.6994140.1618143.883531.2734
27.3671.51362.46514.769-1.12925.26640.061-0.1355-0.02080.1996-0.03220.25490.3883-0.0312-0.16550.63540.03840.0540.48310.04110.4627127.7091139.232236.6098
36.77152.0815-1.36029.5828-7.85022.9878-0.35650.0472-0.746-0.84361.3960.61431.603-1.5565-1.10960.9133-0.2022-0.03190.6755-0.02050.7096112.2679134.769332.0376
42.5018-4.8258-6.21276.45794.01574.38870.5242-0.45950.2531.47470.0671-1.2111-0.2639-0.9099-1.14821.35780.2362-0.4271.490.04020.8806154.2089133.75958.184
55.9811-2.7852.31134.9212-2.16142.76250.56790.0718-1.9077-0.85140.0926-0.11952.09680.9958-0.4440.950.1219-0.21030.8464-0.10090.864153.8001133.018946.6939
62.01197.55265.89272.03241.93321.93290.485-0.3572-0.9846-1.63131.4675-2.0212.16320.2032-1.85151.55840.1917-0.19180.7263-0.00750.889149.9166131.117548.8579
77.3636-2.47240.76021.84842.95253.5065-0.4714-1.387-0.51231.23850.47970.145-0.5755-0.3922-0.35480.9727-0.1389-0.07521.34090.20520.6951142.7829135.078553.1417
80.55812.04011.68246.11685.71895.41760.4965-0.2716-1.34210.0985-0.2123-1.05040.00730.0234-0.1081.3098-0.0449-0.17830.68690.01211.2058137.5123115.812235.701
99.4723-0.4645-2.28646.16181.70845.21310.8982-0.67790.1265-0.0839-0.06390.26970.30360.1499-0.80050.9342-0.00350.00550.73120.00330.8002130.8936118.716838.8743
104.3218-1.4043-4.00528.03555.74067.10790.40430.49150.5230.62240.1277-1.02040.1071-0.4856-0.53560.82570.0416-0.04630.72520.13580.9649132.9489118.400430.3195
112.6947-7.3475-6.15723.37212.26852.9852-0.5216-1.867-0.29571.46860.3308-0.01860.91930.61570.17610.9742-0.020.04210.94890.02650.751181.6412117.173962.0568
124.1915-4.2019-2.12897.69711.7194.9786-0.1084-0.42430.18090.09770.2565-0.1299-0.55730.6558-0.13180.5994-0.10570.03530.61550.02320.416180.2341131.259257.2573
138.6861.91-1.81935.55890.037510.15990.3909-0.06120.58170.3909-0.1229-0.1171-1.76220.29880.12511.1325-0.23350.02210.789-0.04870.702577.6636147.755461.4264
149.0821-2.10315.98332.3718-5.81676.0341-0.00751.092-1.1907-0.83380.33150.2484-0.17242.0557-0.67661.23060.15570.07950.9883-0.15130.776794.3459112.253136.9512
152.5507-6.0175-1.03412.56995.86273.9081-0.1399-1.3938-1.3989-0.24010.98970.53260.4014-0.0144-0.850.75630.1112-0.15890.77540.07141.082994.4253108.039948.0505
161.88728.19876.5332.0363-1.10888.07730.1010.0003-0.4223-2.77210.1437-2.98651.02174.0554-0.50780.7536-0.0850.29241.4828-0.28181.148298.3353115.636242.0973
179.7245-4.75455.71627.72941.53087.7112-0.00740.32040.8725-2.5092-0.5271-0.45020.1186-0.16930.58991.186-0.05250.07370.74170.02990.709190.2299119.908940.3106
188.3767-5.6570.10166.8416-3.60084.90180.12710.3734-1.9411-0.65430.0656-0.36752.4822-1.7712-0.17310.899-0.3771-0.06391.2377-0.22280.7368103.3583127.39955.5765
199.455-1.5376-0.4448.0014-3.92822.0807-0.5808-0.09731.29242.6395-1.1549-1.3442-0.63430.91281.48581.7857-0.83090.09121.83-0.39041.3826109.5541138.77259.9943
202.5877-1.587-5.72968.8603-0.56758.1218-0.73051.32760.76620.45170.01630.90880.42850.24160.67020.9243-0.26190.00831.5785-0.19571.218499.7434137.885155.8738
216.3914-1.5564.10811.2015-0.25646.08870.9709-3.4032-0.28770.3749-0.21850.2569-0.1455-0.7143-0.86061.0583-0.62270.19641.7165-0.28281.3248103.9674133.335664.9305
222.98675.1145-4.96927.64296.8752.0263-0.73520.56070.7457-0.5179-0.47911.27750.7338-2.04151.42260.8739-0.09050.00131.0068-0.01550.8567118.131474.559965.5327
233.83172.87130.27327.8527-4.58126.2973-0.47180.1216-0.2319-1.39180.19920.090.6266-0.57380.33180.8569-0.0136-0.00980.8218-0.23210.7435123.531685.846261.5603
245.96442.1293-2.22537.8698-4.37273.8835-0.1425-0.01090.33920.20130.0364-0.0976-0.2246-0.11190.0450.44920.0665-0.06440.5074-0.0330.4966122.020790.365570.4683
257.1723-0.3564-0.55165.87643.42363.32740.69460.63370.8994-0.6526-0.45470.7024-1.9097-1.2113-0.21520.76610.2377-0.10360.67270.03990.8186121.4529107.407565.2678
268.83673.88870.38532.0366-4.05457.5886-0.37131.27140.33640.97461.5491.32090.7065-1.2137-1.1791.6293-0.29410.27461.63130.03570.7754115.165975.409195.9686
279.0972-1.41533.99839.1842-2.01741.99192.1088-0.6053-1.94530.45190.57711.4104-4.1006-0.4807-2.25891.3757-0.95630.63040.8560.06110.8504104.189364.41582.7744
287.53560.0165-3.25317.7712-1.20777.11590.2728-0.0055-0.25440.3783-0.00420.49760.2054-0.4628-0.19760.4529-0.0257-0.0750.4453-0.00650.605110.322773.115183.0617
298.99920.1994-2.43248.4654.8998.2974-0.18640.46420.4652-0.6188-0.48380.6666-0.4173-0.64840.38430.77880.23740.03371.13260.12030.658396.187191.206972.3608
302.4731-1.90881.6179.6731-7.30531.9875-0.03790.84120.9521-0.1006-1.364-1.0987-1.5344-0.81481.31051.15030.26150.02851.32820.11281.0966102.196197.0765.1613
319.81840.364.89728.53741.6564.59420.90760.88920.4977-0.3333-0.01941.18570.51460.7154-0.47940.84480.04510.12231.23010.06860.9236100.419889.114666.224
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:36)A2 - 36
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 37:110)A37 - 110
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 111:149)A111 - 149
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 550:565)B550 - 565
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 566:589)B566 - 589
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 590:593)B590 - 593
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 594:614)B594 - 614
8X-RAY DIFFRACTION8(chain C and resid 1:25)C1 - 25
9X-RAY DIFFRACTION9(chain C and resid 26:50)C26 - 50
10X-RAY DIFFRACTION10(chain C and resid 51:72)C51 - 72
11X-RAY DIFFRACTION11(chain D and resid 2:32)D2 - 32
12X-RAY DIFFRACTION12(chain D and resid 33:112)D33 - 112
13X-RAY DIFFRACTION13(chain D and resid 113:149)D113 - 149
14X-RAY DIFFRACTION14(chain E and resid 545:568)E545 - 568
15X-RAY DIFFRACTION15(chain E and resid 569:584)E569 - 584
16X-RAY DIFFRACTION16(chain E and resid 585:594)E585 - 594
17X-RAY DIFFRACTION17(chain E and resid 595:614)E595 - 614
18X-RAY DIFFRACTION18(chain F and resid 1:15)F1 - 15
19X-RAY DIFFRACTION19(chain F and resid 16:26)F16 - 26
20X-RAY DIFFRACTION20(chain F and resid 27:53)F27 - 53
21X-RAY DIFFRACTION21(chain F and resid 54:70)F54 - 70
22X-RAY DIFFRACTION22(chain G and resid 1:19)G1 - 19
23X-RAY DIFFRACTION23(chain G and resid 20:44)G20 - 44
24X-RAY DIFFRACTION24(chain G and resid 45:111)G45 - 111
25X-RAY DIFFRACTION25(chain G and resid 112:148)G112 - 148
26X-RAY DIFFRACTION26(chain H and resid 545:555)H545 - 555
27X-RAY DIFFRACTION27(chain H and resid 556:568)H556 - 568
28X-RAY DIFFRACTION28(chain H and resid 569:614)H569 - 614
29X-RAY DIFFRACTION29(chain I and resid 1:37)I1 - 37
30X-RAY DIFFRACTION30(chain I and resid 38:59)I38 - 59
31X-RAY DIFFRACTION31(chain I and resid 60:72)I60 - 72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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