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- PDB-6w7z: RNF12 RING domain in complex with Ube2d2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w7z
タイトルRNF12 RING domain in complex with Ube2d2
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE / RING E3 ligase / Ubiquitin / Ubiquitin conjugating enzyme / X-chromosome inactivation / RING
機能・相同性
機能・相同性情報


random inactivation of X chromosome / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / transcription repressor complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 ...random inactivation of X chromosome / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / transcription repressor complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ring finger domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 ...: / Ring finger domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Middleton, A.J. / Day, C.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Marsden Fund ニュージーランド
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: The RING Domain of RING Finger 12 Efficiently Builds Degradative Ubiquitin Chains.
著者: Middleton, A.J. / Zhu, J. / Day, C.L.
履歴
登録2020年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RLIM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5545
ポリマ－28,3312
非ポリマー2233
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.441, 50.453, 54.375
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.720, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 17188.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RLIM / LIM domain-interacting RING finger protein / RING finger LIM domain-binding protein / R-LIM / RING ...LIM domain-interacting RING finger protein / RING finger LIM domain-binding protein / R-LIM / RING finger protein 12 / RING-type E3 ubiquitin transferase RLIM / Renal carcinoma antigen NY-REN-43 / RNF12-RING


分子量: 11142.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RLIM, RNF12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NVW2, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 15-20% PEG 3350, 100-200 mM ammonium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→47.74 Å / Num. obs: 24099 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 24.31 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 12.3 / Num. measured all: 99121
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.711 / Num. unique obs: 1405 / CC1/2: 0.813 / Rpim(I) all: 0.397 / Rrim(I) all: 0.817 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.29データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SAD-phased structure of RNF12-Ube2d2 (undeposited model)

解像度: 1.8→47.74 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2108 1166 4.84 %
Rwork0.1779 --
obs0.1795 24081 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 95.99 Å2 / Biso mean: 34.9294 Å2 / Biso min: 16.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→47.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1757 0 8 146 1911
Biso mean--38.28 39.52 -
残基数----220
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021861
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.532531
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.4131567
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004331
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.8-1.8820.34421360.27292842
1.882-1.98120.27521450.22142821
1.9812-2.10530.2381410.19812884
2.1053-2.26780.24331530.18582838
2.2678-2.4960.24061600.18712839
2.496-2.85710.24281470.19042876
2.8571-3.59920.21371310.17872887
3.5992-47.740.15231530.14752928
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.97641.0004-1.84627.3436-0.25536.2127-0.1610.09190.13-0.0219-0.05271.0207-0.0138-0.48920.14990.2095-0.0017-0.00650.2162-0.0020.391378.0287.65177.151
26.3628-4.33415.06775.5831-3.82587.6588-0.1407-0.40170.07450.35510.3508-0.0849-0.1963-0.4771-0.1610.20160.0076-0.00380.2032-0.00560.279388.2177.62384.396
35.9486-0.43095.06671.3122-0.01685.4114-0.15560.1713-0.12170.06840.0521-0.1737-0.02420.1950.08030.13790.00280.04860.1078-0.00940.21594.8611.23481.381
48.63920.22321.11724.7427-4.42866.56840.18890.1735-0.5912-0.3195-0.129-0.32040.16720.311-0.06190.1390.00580.02520.1806-0.05320.3076102.582-3.22779.009
54.6745-0.06793.62391.24750.19823.3510.10080.0829-0.51480.0180.0453-0.15940.35310.0696-0.16660.2079-0.01540.03580.1635-0.01390.351489.558-5.61778.233
65.0573.9299-4.61615.3819-3.87665.92120.10380.2379-0.6673-0.61630.19050.06090.6737-0.2092-0.2490.31860.0599-0.0880.3178-0.08520.5004103.445-12.42979.385
74.5226-3.2841-0.1075.38251.37224.63680.0459-0.5877-0.58940.58240.5412-0.44490.58270.4554-0.47880.26240.0463-0.13690.28890.01880.4204107.825-7.79891.612
89.90284.20844.25812.21471.5492.1609-0.04281.17580.4209-1.2950.0686-0.23290.44110.0449-0.10250.52850.0250.03010.5759-0.04590.324579.166-8.60351.945
99.3416-6.6163-7.37359.3515.682810.07650.05540.8806-0.8863-0.2641-0.68891.2564-0.1111-1.12830.75070.2784-0.0856-0.09810.405-0.07930.453262.035-6.11462.672
104.73080.3631-0.98576.85-5.07696.1925-1.0254-0.7084-1.14390.24750.310.88470.7415-0.01210.64670.25820.02570.10960.2896-0.04330.453266.259-3.83272.429
112.0391-3.3121-7.49512.0161.94955.82810.0125-0.55870.2238-0.0868-0.04010.5893-0.29810.2993-0.03190.144-0.0218-0.03370.1923-0.02230.276674.2030.51471.058
125.8273-4.9270.30487.97420.90744.6330.21280.1777-0.1306-0.4805-0.30441.0898-0.0232-0.48860.10390.2011-0.0454-0.05570.2609-0.01490.372367.213-5.3165.207
137.5136-2.93891.26968.2607-1.61075.65520.05160.45330.0551-0.4513-0.0178-0.0559-0.09660.2134-0.01740.1994-0.05190.01790.1919-0.02750.136278.507-7.4263.098
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 0:16 )A0 - 16
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 17:39 )A17 - 39
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 40:75 )A40 - 75
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 76:85 )A76 - 85
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 86:112 )A86 - 112
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 113:121 )A113 - 121
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 122:147 )A122 - 147
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 546:554 )B546 - 554
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 555:565 )B555 - 565
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN B AND RESID 566:570 )B566 - 570
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN B AND RESID 571:575 )B571 - 575
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 576:590 )B576 - 590
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN B AND RESID 591:615 )B591 - 615

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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