+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6w9d | ||||||
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Title | RNF12 RING domain in complex with a Ube2d2~Ub conjugate | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / RING E3 ligase / Ubiquitin / Ubiquitin conjugating enzyme / X-chromosome inactivation / RING | ||||||
Function / homology | Function and homology information random inactivation of X chromosome / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) ...random inactivation of X chromosome / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / transcription repressor complex / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulation of FGFR4 signaling / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Stabilization of p53 Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.19 Å | ||||||
Authors | Middleton, A.J. / Day, C.L. | ||||||
Funding support | New Zealand, 1items
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Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2020 Title: The RING Domain of RING Finger 12 Efficiently Builds Degradative Ubiquitin Chains. Authors: Middleton, A.J. / Zhu, J. / Day, C.L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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-Validation report
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Data in XML | 6w9d_validation.xml.gz | 30.5 KB | Display | |
Data in CIF | 6w9d_validation.cif.gz | 41.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w9/6w9d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w9/6w9d | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6w7zC 6w9aC 1ubqS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17874.340 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: C21S, S22R, C85K, C107S, C111S Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: C21, C107, and C111 are mutated to Ser for stability. C85 is mutated to Lys for formation of an isopeptide bond to G76 of ubiquitin. S22 is mutated to Arg Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme #2: Protein | Mass: 11043.381 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RLIM, RNF12 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q9NVW2, RING-type E3 ubiquitin transferase #3: Protein | Mass: 8576.831 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Linked to Ube2d2 via isopeptide bond between G76 of ubiquitin and Lys85 of Ube2d2 Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0CG48 #4: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Chemical | ChemComp-IOD / Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.17 % / Description: Needles |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 / Details: 15-20% PEG 3350, 200-400 mM NaI |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.9537 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 28, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.189→47.06 Å / Num. obs: 17289 / % possible obs: 98.3 % / Redundancy: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 90.34 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 8.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.19→3.41 Å / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.638 / Num. unique obs: 3172 / CC1/2: 0.52 / Rpim(I) all: 0.514 / Rrim(I) all: 0.827 / % possible all: 99 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1UBQ Resolution: 3.19→47.058 Å / SU ML: 0.47 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / Phase error: 29.19
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 204.8 Å2 / Biso mean: 95.3047 Å2 / Biso min: 45.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.19→47.058 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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