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Yorodumi- PDB-3d0f: Structure of the BIG_1156.2 domain of putative penicillin-binding... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3d0f | ||||||
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Title | Structure of the BIG_1156.2 domain of putative penicillin-binding protein MrcA from Nitrosomonas europaea ATCC 19718 | ||||||
Components | Penicillin-binding 1 transmembrane protein MrcA | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / BIG_1156.2 / penicillin-binding 1 / Nitrosomonas europaea / structural genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Glycosyltransferase / Peptidoglycan synthesis / Transmembrane / UNKNOWN FUNCTION | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / membrane => GO:0016020 / response to antibiotic / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Nitrosomonas europaea ATCC 19718 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.64 Å | ||||||
Authors | Cuff, M.E. / Mulligan, R. / Clancy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: TO BE PUBLISHED Title: Structure of the BIG_1156.2 domain of putative penicillin-binding protein MrcA from Nitrosomonas europaea ATCC 19718. Authors: Cuff, M.E. / Mulligan, R. / Clancy, S. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3d0f.cif.gz | 63.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3d0f.ent.gz | 48.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3d0f.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3d0f_validation.pdf.gz | 438.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3d0f_full_validation.pdf.gz | 439.4 KB | Display | |
Data in XML | 3d0f_validation.xml.gz | 15.1 KB | Display | |
Data in CIF | 3d0f_validation.cif.gz | 22.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d0/3d0f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d0/3d0f | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 11702.283 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Targeted domain: Residues 318-420 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Nitrosomonas europaea ATCC 19718 (bacteria) Strain: IFO 14298 / Gene: mrcA, NE2317 / Plasmid: pMCSG19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): modified BL21(DE3) References: UniProt: Q81ZZ3, Transferases; Glycosyltransferases; Pentosyltransferases #2: Chemical | ChemComp-PO4 / | #3: Chemical | ChemComp-GOL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.1M MES pH 6.5, 30% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97959, 0.97970 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 15, 2007 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 6.9 % / Av σ(I) over netI: 9.8 / Number: 191331 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 1.53 / D res high: 1.6 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 27910 / % possible obs: 98.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.6→50 Å / Num. all: 27910 / Num. obs: 27910 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 18.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 1.528 / Net I/σ(I): 9.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.68 Å / Redundancy: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1823 / Χ2: 0.821 / % possible all: 97.2 |
-Phasing
Phasing | Method: MAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 1.6 Å / D res low: 50 Å / FOM : 0.28 / FOM acentric: 0.294 / FOM centric: 0 / Reflection: 27886 / Reflection acentric: 26651 / Reflection centric: 1235 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set | R cullis acentric: 1.69 / R cullis centric: 1 / Highest resolution: 1.6 Å / Lowest resolution: 50 Å / Loc acentric: 0 / Loc centric: 0 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 26651 / Reflection centric: 1235 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set shell | ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 27886 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.64→35.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 3.628 / SU ML: 0.069 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.106 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 17.161 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.64→35.67 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.64→1.683 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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