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- PDB-6vld: Crystal structure of human alpha 1,6-fucosyltransferase, FUT8 bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vld
タイトルCrystal structure of human alpha 1,6-fucosyltransferase, FUT8 bound to GDP and A2SGP
要素Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / FUT8 / Fucosyltransferase / Glycosyltransferase / N-glycan / Core fucose / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / L-fucose catabolic process / oligosaccharide biosynthetic process / protein N-linked glycosylation via asparagine ...glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / L-fucose catabolic process / oligosaccharide biosynthetic process / protein N-linked glycosylation via asparagine / N-glycan processing / regulation of cellular response to oxidative stress / respiratory gaseous exchange by respiratory system / fibroblast migration / protein N-linked glycosylation / Golgi cisterna membrane / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / regulation of gene expression / in utero embryonic development / Maturation of spike protein / viral protein processing / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, SH3 domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, N- and catalytic domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase N- and catalytic domains / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain profile. / ESAT-6-like / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 type barrels. ...Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, SH3 domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, N- and catalytic domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase N- and catalytic domains / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain profile. / ESAT-6-like / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARAGINE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Jarva, M.A. / Dramicanin, M. / Lingford, J.P. / Mao, R. / John, A. / Goddard-Borger, E.D.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Other governmentGNT1139546 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural basis of substrate recognition and catalysis by fucosyltransferase 8.
著者: Jarva, M.A. / Dramicanin, M. / Lingford, J.P. / Mao, R. / John, A. / Jarman, K.E. / Grinter, R. / Goddard-Borger, E.D.
履歴
登録2020年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12020年9月16日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / citation_author / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
B: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
G: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
H: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,82826
ポリマ－222,9924
非ポリマー7,83622
水11,313628
1
A: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
H: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,70216
ポリマ－111,4962
非ポリマー4,20614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14360 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area38800 Å2
手法PISA
2
B: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
G: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,12610
ポリマ－111,4962
非ポリマー3,6308
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13540 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area39250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)208.307, 68.453, 249.983
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.210, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 8分子 ABGH

#1: タンパク質
Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Alpha1-6FucT / Fucosyltransferase 8 / GDP-L-Fuc:N-acetyl-beta-D-glucosaminide alpha1 / 6- ...Alpha1-6FucT / Fucosyltransferase 8 / GDP-L-Fuc:N-acetyl-beta-D-glucosaminide alpha1 / 6-fucosyltransferase / GDP-fucose--glycoprotein fucosyltransferase / Glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase


分子量: 55747.973 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FUT8
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BYC5, glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1317.209 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-3[DGlcpNAcb1-2DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-1-3-1/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f2-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 646分子

#3: 化合物
ChemComp-ASN / ASPARAGINE / アスパラギン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.118 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 628 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.99 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2 M NH4SO4, 0.2 M NaCl, 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9536 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9536 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→48.65 Å / Num. obs: 150224 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 10.2 / Num. measured all: 849036 / Scaling rejects: 1
反射 シェル解像度: 2.28→2.32 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 1.517 / Num. measured all: 41177 / Num. unique obs: 7302 / CC1/2: 0.435 / Rpim(I) all: 0.7 / Rrim(I) all: 1.676 / Net I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 99.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2de0

2de0


解像度: 2.28→48.55 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2239 7492 4.99 %
Rwork0.1914 --
obs0.193 150193 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 181.57 Å2 / Biso mean: 64.0252 Å2 / Biso min: 25.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.28→48.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15083 0 508 628 16219
Biso mean--69.89 55.28 -
残基数----1854
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.28-2.30590.35332660.31044595100
2.3059-2.3330.33142500.29934775100
2.333-2.36150.30392480.29244747100
2.3615-2.39140.32532360.28094693100
2.3914-2.42280.30852390.27854737100
2.4228-2.4560.33182330.27874737100
2.456-2.49110.31032580.27714743100
2.4911-2.52830.29362250.27434760100
2.5283-2.56780.30632720.26134691100
2.5678-2.60990.28762690.25064751100
2.6099-2.65490.26822440.24414683100
2.6549-2.70320.25282260.23744766100
2.7032-2.75520.29922360.24264748100
2.7552-2.81140.26932520.24194793100
2.8114-2.87250.26952330.24034721100
2.8725-2.93930.29192640.24864734100
2.9393-3.01280.25022410.23474701100
3.0128-3.09430.26732570.22024758100
3.0943-3.18530.2422570.2174766100
3.1853-3.28810.24482660.21884746100
3.2881-3.40560.22452460.2054788100
3.4056-3.54190.21222660.18964725100
3.5419-3.70310.21812060.17334783100
3.7031-3.89820.19732300.16124809100
3.8982-4.14230.19082910.14794727100
4.1423-4.46190.1772680.13534791100
4.4619-4.91060.14922700.13124812100
4.9106-5.62030.20442340.1564816100
5.6203-7.07740.21872630.18064846100
7.0774-48.550.1842460.167495999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4489-0.3082-0.58670.46140.09060.6932-0.0856-0.2050.0090.01260.0668-0.00210.33010.38990.01480.50870.2618-0.01790.55280.01870.400956.362712.5689.0465
20.64580.23360.21851.23120.59791.2266-0.039-0.0105-0.09170.00990.2089-0.31860.1950.261-0.12840.71090.32630.00050.6291-0.05850.51172.41850.235649.0899
30.39170.24990.32281.56490.7681.143-0.0564-0.0517-0.0243-0.02990.06160.15830.1305-0.125-0.01760.81720.13340.00180.53080.03130.392746.371924.061418.7681
41.224-0.402-0.26530.72040.07131.65950.04110.0753-0.0285-0.0185-0.07730.04280.0972-0.09650.02410.23760.0080.0040.227-0.00280.350414.808433.147697.2803
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 107 through 572)A107 - 572
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 107 through 572)B107 - 572
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'G' and resid 107 through 573)G107 - 573
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'H' and resid 107 through 573)H107 - 573

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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