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Yorodumi- PDB-6x5u: Human Alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) bound to GDP and NM5M2-Asn -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6x5u | ||||||
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Title | Human Alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) bound to GDP and NM5M2-Asn | ||||||
Components | Alpha-(1,6)-fucosyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Glycosyl transferase / Fucosyl transferase / GT-B fold / Inverting | ||||||
Function / homology | Function and homology information glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / L-fucose catabolic process / oligosaccharide biosynthetic process / regulation of cellular response to oxidative stress ...glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / L-fucose catabolic process / oligosaccharide biosynthetic process / regulation of cellular response to oxidative stress / N-glycan processing / respiratory gaseous exchange by respiratory system / protein N-linked glycosylation via asparagine / fibroblast migration / protein N-linked glycosylation / Golgi cisterna membrane / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / regulation of gene expression / Maturation of spike protein / in utero embryonic development / viral protein processing / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.2 Å | ||||||
Authors | Kadirvelraj, R. / Wood, Z.A. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2020 Title: Characterizing human alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) substrate specificity and structural similarities with related fucosyltransferases. Authors: Boruah, B.M. / Kadirvelraj, R. / Liu, L. / Ramiah, A. / Li, C. / Zong, G. / Bosman, G.P. / Yang, J.Y. / Wang, L.X. / Boons, G.J. / Wood, Z.A. / Moremen, K.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6x5u.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6x5u.ent.gz | 1.3 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6x5u.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6x5u_validation.pdf.gz | 5.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6x5u_full_validation.pdf.gz | 5.6 MB | Display | |
Data in XML | 6x5u_validation.xml.gz | 130.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6x5u_validation.cif.gz | 172.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x5/6x5u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x5/6x5u | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6x5hSC 6x5rC 6x5sC 6x5tC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 8 molecules ABCDEFGH
#1: Protein | Mass: 61845.219 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FUT8 / Cell (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) References: UniProt: Q9BYC5, glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase |
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-Sugars , 4 types, 8 molecules
#2: Polysaccharide | #3: Polysaccharide | #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #5: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | |
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-Non-polymers , 3 types, 271 molecules
#6: Chemical | ChemComp-GDP / #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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Nonpolymer details | NM5M2-Asn was purified as a glycosylated peptide, and proteolyzed to the asparagine-linked oligosaccharide |
Source details | NM5M2-Asn was purified from egg yolk powder |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.3 Å3/Da / Density % sol: 63 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 10% PEG 3350, 0.2 M Ammonium chloride / Temp details: Room temperature |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 1, 2020 |
Radiation | Monochromator: Si (111) Rosenbaum-Rock double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→87.842 Å / Num. obs: 102079 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 64.1 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rrim(I) all: 0.259 / Net I/σ(I): 5.7 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.28 Å / Redundancy: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 7647 / CC1/2: 0.509 / Rrim(I) all: 1.4 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6X5H Resolution: 3.2→87.84 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.81 / Phase error: 30.28 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→87.84 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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