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Yorodumi- PDB-6x5t: Human Alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) bound to GDP and A3-Asn -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6x5t | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Human Alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) bound to GDP and A3-Asn | ||||||
Components | Alpha-(1,6)-fucosyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Glycosyl transferase / Fucosyl transferase / GT-B fold / Inverting | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationglycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / : / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / oligosaccharide biosynthetic process / L-fucose catabolic process / N-glycan processing ...glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / : / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / oligosaccharide biosynthetic process / L-fucose catabolic process / N-glycan processing / regulation of cellular response to oxidative stress / protein N-linked glycosylation via asparagine / respiratory gaseous exchange by respiratory system / fibroblast migration / protein N-linked glycosylation / Golgi cisterna membrane / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / regulation of gene expression / Maturation of spike protein / in utero embryonic development / viral protein processing / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.47 Å | ||||||
Authors | Kadirvelraj, R. / Wood, Z.A. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2020Title: Characterizing human alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) substrate specificity and structural similarities with related fucosyltransferases. Authors: Boruah, B.M. / Kadirvelraj, R. / Liu, L. / Ramiah, A. / Li, C. / Zong, G. / Bosman, G.P. / Yang, J.Y. / Wang, L.X. / Boons, G.J. / Wood, Z.A. / Moremen, K.W. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6x5t.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6x5t.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6x5t.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6x5t_validation.pdf.gz | 4.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6x5t_full_validation.pdf.gz | 4.3 MB | Display | |
| Data in XML | 6x5t_validation.xml.gz | 131 KB | Display | |
| Data in CIF | 6x5t_validation.cif.gz | 177.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x5/6x5t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x5/6x5t | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6x5hSC ![]() 6x5rC ![]() 6x5sC ![]() 6x5uC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 3 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 61845.219 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FUT8 / Cell (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human)References: UniProt: Q9BYC5, glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase #2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #3: Chemical | ChemComp-GDP / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | Nonpolymer details | A3-Asn was purified as a glycosylated peptide and proteolyzed to an asparagine-linked ...A3-Asn was purified as a glycosylated peptide and proteolyzed to an asparagine-linked oligosaccharide. The asparagine is not visible in the electron density | Source details | A3-Asn was purified from egg yolk powder | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.3 Å3/Da / Density % sol: 62 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.2 / Details: 10% PEG 3350, 0.2 M L-proline, 100 mM Hepes pH 7.2 / Temp details: Room temperature |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 1, 2020 |
| Radiation | Monochromator: Si (111) Rosenbaum-Rock double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.47→87.998 Å / Num. obs: 219502 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 54.6 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 10.7 |
| Reflection shell | Resolution: 2.47→2.53 Å / Redundancy: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 16316 / CC1/2: 0.505 / Rrim(I) all: 1.05 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 6X5H Resolution: 2.47→87.998 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.05 / Phase error: 29.98 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.47→87.998 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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