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- PDB-6x5t: Human Alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) bound to GDP and A3-Asn -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6x5t | ||||||
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Title | Human Alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) bound to GDP and A3-Asn | ||||||
![]() | Alpha-(1,6)-fucosyltransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Glycosyl transferase / Fucosyl transferase / GT-B fold / Inverting | ||||||
Function / homology | ![]() glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / L-fucose catabolic process / oligosaccharide biosynthetic process / regulation of cellular response to oxidative stress ...glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / L-fucose catabolic process / oligosaccharide biosynthetic process / regulation of cellular response to oxidative stress / N-glycan processing / respiratory gaseous exchange by respiratory system / protein N-linked glycosylation via asparagine / fibroblast migration / protein N-linked glycosylation / Golgi cisterna membrane / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / regulation of gene expression / Maturation of spike protein / in utero embryonic development / viral protein processing / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kadirvelraj, R. / Wood, Z.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Characterizing human alpha-1,6-fucosyltransferase (FUT8) substrate specificity and structural similarities with related fucosyltransferases. Authors: Boruah, B.M. / Kadirvelraj, R. / Liu, L. / Ramiah, A. / Li, C. / Zong, G. / Bosman, G.P. / Yang, J.Y. / Wang, L.X. / Boons, G.J. / Wood, Z.A. / Moremen, K.W. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 131 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 177.6 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6x5hSC ![]() 6x5rC ![]() 6x5sC ![]() 6x5uC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 61845.219 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: Q9BYC5, glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase #2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #3: Chemical | ChemComp-GDP / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Nonpolymer details | A3-Asn was purified as a glycosylated peptide and proteolyzed to an asparagine-linked ...A3-Asn was purified as a glycosylated peptide and proteolyzed to an asparagine-linked oligosaccharide. The asparagine is not visible in the electron density | Source details | A3-Asn was purified from egg yolk powder | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.3 Å3/Da / Density % sol: 62 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.2 / Details: 10% PEG 3350, 0.2 M L-proline, 100 mM Hepes pH 7.2 / Temp details: Room temperature |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 1, 2020 |
Radiation | Monochromator: Si (111) Rosenbaum-Rock double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.47→87.998 Å / Num. obs: 219502 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 54.6 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 10.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.47→2.53 Å / Redundancy: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 16316 / CC1/2: 0.505 / Rrim(I) all: 1.05 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6X5H Resolution: 2.47→87.998 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.05 / Phase error: 29.98 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.47→87.998 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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