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- PDB-2de0: Crystal structure of human alpha 1,6-fucosyltransferase, FUT8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2de0
タイトルCrystal structure of human alpha 1,6-fucosyltransferase, FUT8
要素Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / FUT8 / Fucosyltransferase / Glycosyltransferase / N-glycan / Core fucose / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / oligosaccharide biosynthetic process / L-fucose catabolic process / N-glycan processing ...glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / oligosaccharide biosynthetic process / L-fucose catabolic process / N-glycan processing / regulation of cellular response to oxidative stress / protein N-linked glycosylation via asparagine / respiratory gaseous exchange by respiratory system / fibroblast migration / protein N-linked glycosylation / Golgi cisterna membrane / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / regulation of gene expression / Maturation of spike protein / in utero embryonic development / viral protein processing / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, SH3 domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, N- and catalytic domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase N- and catalytic domains / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain profile. / ESAT-6-like / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Src homology 3 domains ...Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, SH3 domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, N- and catalytic domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase N- and catalytic domains / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain profile. / ESAT-6-like / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Taniguchi, N. / Ihara, H. / Nakagawa, A.
引用
ジャーナル: Glycobiology / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of mammalian {alpha}1,6-fucosyltransferase, FUT8
著者: Ihara, H. / Ikeda, Y. / Toma, S. / Wang, X. / Suzuki, T. / Gu, J. / Miyoshi, E. / Tsukihara, T. / Honke, K. / Matsumoto, A. / Nakagawa, A. / Taniguchi, N.
#1: ジャーナル: Biochim Biophys Acta Gen Subj / 年: 2020
タイトル: Involvement of the alpha-helical and Src homology 3 domains in the molecular assembly and enzymatic activity of human alpha 1,6-fucosyltransferase, FUT8.
著者: Ihara, H. / Okada, T. / Taniguchi, N. / Ikeda, Y.
履歴
登録2006年2月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年3月11日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2731
ポリマ－60,2731
非ポリマー00
水2,468137
1
X: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase

X: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,5462
ポリマ－120,5462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area6390 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area39790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.030, 90.030, 380.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / GDP-fucose--glycoprotein fucosyltransferase / GDP-L-Fuc: ...Glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / GDP-fucose--glycoprotein fucosyltransferase / GDP-L-Fuc:N-acetyl-beta-D-glucosaminide alpha1 / 6-fucosyltransferase / alpha1-6FucT / Fucosyltransferase 8


分子量: 60273.137 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 68-575 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pAcGP67B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf21
参照: UniProt: Q9BYC5, glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Na-HEPES, 1.5M Lithium sulfate monohydrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月3日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 28706 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 65.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 2277 / % possible all: 80.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.61→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 11.334 / SU ML: 0.235 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.344 / ESU R Free: 0.288 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28336 1447 5.1 %RANDOM
Rwork0.22032 ---
obs0.22345 26977 97.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.728 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.12 Å21.06 Å20 Å2
2--2.12 Å20 Å2
3----3.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3752 0 0 137 3889
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0213855
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7491.9435228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7855458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.5423.557194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.19715660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.8961528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2553
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022963
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.21949
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.22583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2213
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2170.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1270.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8241.52351
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45623706
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.93731729
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0714.51522
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.678 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 86 -
Rwork0.337 1578 -
obs--80 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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