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- PDB-6tyv: Structure of Ku80 von Willebrand domain complexed with WRN Ku Bin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tyv
タイトルStructure of Ku80 von Willebrand domain complexed with WRN Ku Binding Motif
要素
  • THR-THR-ALA-GLN-GLN-ARG-LYS-CYS-PRO-GLU-TRP-MET-ASN
  • X-ray repair cross-complementing protein 5
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Ku80 von Willebrand factor A domain / Fluorine-19 NMR / Ku binding motif / Conditional binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hydrolase activity / 3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / forked DNA-dependent helicase activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / Ku70:Ku80 complex ...positive regulation of hydrolase activity / 3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / forked DNA-dependent helicase activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / Ku70:Ku80 complex / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / DNA geometric change / Y-form DNA binding / G-quadruplex DNA binding / bubble DNA binding / four-way junction helicase activity / MutLalpha complex binding / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / protein localization to nucleolus / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / response to UV-C / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / exonuclease activity / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA 3'-5' helicase / DNA metabolic process / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / 3'-5' DNA helicase activity / DNA synthesis involved in DNA repair / telomeric DNA binding / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / DNA helicase activity / cellular response to starvation / replication fork / determination of adult lifespan / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to gamma radiation / G2/M DNA damage checkpoint / base-excision repair / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / cellular senescence / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / manganese ion binding / chromosome / response to oxidative stress / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA recombination / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA replication / hydrolase activity / nuclear speck / centrosome / DNA damage response / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / Ku, C-terminal ...Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / von Willebrand factor, type A domain / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
X-ray repair cross-complementing protein 5 / Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.92611100742 Å
データ登録者Min, J. / Pedersen, L.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIA-ES102645 米国
引用ジャーナル: DNA Repair (Amst.) / 年: 2019
タイトル: Ligand binding characteristics of the Ku80 von Willebrand domain.
著者: Kim, K. / Min, J. / Kirby, T.W. / Gabel, S.A. / Pedersen, L.C. / London, R.E.
履歴
登録2019年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: X-ray repair cross-complementing protein 5
B: THR-THR-ALA-GLN-GLN-ARG-LYS-CYS-PRO-GLU-TRP-MET-ASN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1222
ポリマ－28,1222
非ポリマー00
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.112, 71.351, 79.606
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 X-ray repair cross-complementing protein 5


分子量: 26185.980 Da / 分子数: 1 / 断片: Ku80 von Willebrand domain / 変異: C190S, deletion loop (E171 through R188) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: xrcc5, xrcc5-A-prov / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A1L8EVE5, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質・ペプチド THR-THR-ALA-GLN-GLN-ARG-LYS-CYS-PRO-GLU-TRP-MET-ASN


分子量: 1936.174 Da / 分子数: 1 / 断片: WRN Ku Binding Motif / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14191*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.19 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Na-HEPES pH 7.5, 25 % (w/v) PEG3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2018年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→50 Å / Num. obs: 18919 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 26.5571151486 Å2 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 34.3
反射 シェル解像度: 1.92→1.95 Å / Num. unique obs: 914 / Rrim(I) all: 0.496

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JEQ

1jeq


解像度: 1.92611100742→37.5204611784 Å / SU ML: 0.192610475458 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3356965295 / 位相誤差: 25.5808842652
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234844595656 944 5.01247809696 %
Rwork0.192609532857 --
obs0.194656196721 18833 95.910572418 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 46.2047717462 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92611100742→37.5204611784 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1655 0 0 113 1768
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007978073890011726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8650856424722343
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0502446886601279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00498393311233301
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4588767944623
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9262-2.02770.2519015676831020.2262178545641950X-RAY DIFFRACTION74.7813411079
2.0277-2.15470.2884093670181370.221560041652596X-RAY DIFFRACTION99.4541484716
2.1547-2.3210.2586843321951390.2056876329042643X-RAY DIFFRACTION99.7847919656
2.321-2.55450.2575188820211380.2098522909182618X-RAY DIFFRACTION99.6745027125
2.5545-2.92410.2427582548311400.212314447832638X-RAY DIFFRACTION99.5698924731
2.9241-3.68350.2301493691171420.1987222803332673X-RAY DIFFRACTION99.1895701198
3.6835-37.520.2130953457691460.1667821869572771X-RAY DIFFRACTION98.4807562458
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.4207726121-3.632145820360.001063931419433.25118656378-0.8239346480792.463223647550.0254432403148-0.0295396877578-0.00137761915227-0.48937734149-0.0483693434075-0.0377828543451-0.008219077987650.01611597234940.1033870863550.2645585463470.0001680753290540.0006576904846790.23581255138-0.02369589865250.25304384284290.7226281859150.49491560192.2556369586
21.01522365577-0.927342038499-0.7850285663792.756324146411.58796282521.28096701155-0.2173600563380.1655535287280.05825516987-0.8065419520360.00289133434276-0.7780229068530.3198664563750.276621316154-0.2244068858350.4008728277950.02688835400830.1308134453650.2598238919210.02719877618420.28030038090996.1492572888141.61723926486.9005368616
32.84823499952-0.5393482303091.074998836485.725046034060.8464028711531.38635423114-0.264880882473-0.0958529576049-0.134831616694-0.5882160602780.2319410364680.7614635162060.0585441252519-0.4176259304550.3203465561330.190502465135-0.0318173077415-0.01791569797140.2290777012180.01451800311170.26702166387682.4775994602137.919735116100.080598839
41.836766954930.9259373259230.233979668991.56225224313-1.372125772222.05732045944-0.5059893918160.70965170208-0.189088382905-0.6638229947420.341965534106-0.1105606254730.40561812719-0.4058679457580.03266322206680.56142327296-0.1514232867980.02793033279270.4787989625780.01500819109560.19290774530590.695994592135.34469218684.4090043232
52.44804490886-1.83941943658-1.888291389453.167811581170.299677913734.965240413540.0592173343215-0.1169363737390.2622911398350.05850414506590.2643993617550.4737324076360.239658438828-0.1187151404650.4588673770210.184463278564-0.0689007970154-0.07808627606350.1183054005650.06500050600750.36868917806182.0022975082147.47439809295.5666369678
66.79841981095-2.92750926998-2.605210558764.135272656133.624559038447.3501410565-0.162139205725-0.122743815703-0.01462965698920.270101743829-0.0120889124666-0.3954068935710.1905313849350.04761019536910.1888506535540.158420223160.00676849640348-0.01836607365930.1883708476560.009840682096560.15914527031792.6713645194135.739042607103.673569167
71.001623943-0.0205161838569-0.4626421424251.209561489980.04360317182151.38834795858-0.267546788073-0.103528988038-0.338302417660.283691267989-0.0609915187999-0.4623811643020.3442841346080.1844044947250.1530400487910.2081565066780.03449886207330.0494524296460.2492742444740.02126659269270.35546656983196.1920628013140.708355074102.244482369
80.2064117268420.1711838171040.5888408101622.87519176081-0.8974459869222.35372094930.067436528855-0.075618714835-0.01619382005630.0692356449066-0.116623475152-0.5208441194320.006138800390640.3202792225390.1081724630120.1374981767490.0166946064776-0.05433521603490.2819707711450.02028837030230.35143319116499.9218696918147.271412981104.378184411
94.12419266604-3.621980789582.505695158883.75118507453-3.095765715982.94167877085-0.00759407367692-0.399182274889-0.2683768083910.829981599776-0.0968713976892-0.526337018398-0.3052599463150.1096173810590.00933695749360.378894878456-0.0497895327199-0.1779318053140.3327591440330.04554591045450.42180824762599.3779224878152.742538025108.645573973
107.13281262481-1.010868816377.346513830643.61154079617-0.733113363127.59263097923-0.1277727541330.175759557583-0.583854752218-0.257521030734-0.238867001232-0.6456882040980.2274088057850.8596238670820.1860269391630.188160571891-0.02247609358520.0741519944760.4834938389460.1086472881770.528167303987105.699843928149.4496390995.1373415474
116.68481206733-1.70807550067-2.990778036574.88403849954-1.674875252893.22980786649-0.0395609888494-0.2841782098840.3945655208431.83457932907-0.1467780999650.034052455478-0.1699372364780.02440031350.1590689462430.509109803313-0.0766718631072-0.03776310673070.33925541416-0.01089861422010.33866802331689.4613799762137.793519364113.751514052
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IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 28 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 29 through 58 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 59 through 80 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 81 through 95 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 96 through 105 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 106 through 120 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 121 through 145 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 146 through 197 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 198 through 215 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 216 through 235 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 8 through 20 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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