[日本語] English
万見
- PDB-2tps: THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2tps
タイトルTHIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE
要素PROTEIN (THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE)
キーワードTHIAMIN BIOSYNTHESIS / TIM BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


thiamine phosphate synthase / thiamine-phosphate diphosphorylase activity / thiamine biosynthetic process / thiamine diphosphate biosynthetic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thiamine phosphate synthase / Thiamine phosphate synthase/TenI / Thiamine monophosphate synthase / Thiamin phosphate synthase superfamily / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYROPHOSPHATE 2- / THIAMIN PHOSPHATE / Thiamine-phosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Chiu, H.-J. / Reddick, J.J. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of thiamin phosphate synthase from Bacillus subtilis at 1.25 A resolution.
著者: Chiu, H.J. / Reddick, J.J. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録1999年3月9日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE)
B: PROTEIN (THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7168
ポリマ－48,6252
非ポリマー1,0916
水7,999444
1
A: PROTEIN (THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8584
ポリマ－24,3131
非ポリマー5463
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8584
ポリマ－24,3131
非ポリマー5463
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.830, 76.830, 140.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999757, -0.021512, 0.004717), (0.020668, -0.99045, -0.136313), (0.007605, -0.136182, 0.990655)
ベクター: 77.664, 78.6027, 4.6615)

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE)


分子量: 24312.643 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: DE3 / 参照: UniProt: P39594, thiamine phosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TPS / THIAMIN PHOSPHATE


分子量: 345.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H18N4O4PS
#4: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 444 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT PART OF THE SWISS-PROT DATABASE ENTRY FOR CHAINS A & B: HIS9, HIS10, ...THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT PART OF THE SWISS-PROT DATABASE ENTRY FOR CHAINS A & B: HIS9, HIS10, GLY11, ILE12, ARG13.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化pH: 7.5
詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 75 MM TRIS-HCL, PH 7.5 21-22% PEG4000 75 MM MGCL2
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
32 mMdithiothreitol1drop
475 mMTris-HCl1reservoir
575 mM1reservoirMgCl2
624-26 %(v/v)PEG40001reservoir
72 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
85 mMbeta-octylglucopyranoside1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9795,0.9792,0.9677
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97921
30.96771
反射解像度: 1.25→30 Å / Num. obs: 94169 / % possible obs: 81.6 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 1.25→1.32 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.219 / % possible all: 48.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 48.5 % / Rmerge(I) obs: 0.219

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.25→8 Å / Num. parameters: 18915 / Num. restraintsaints: 18840 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: THE STRUCTURE WAS REFINED WITH X-PLOR AND FOLLOWED BY SHELXL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2223 4747 5 %5% OF THIN SHELLS
all0.1807 94169 --
obs0.1792 -81.6 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 9 / Occupancy sum non hydrogen: 3962.6
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3414 0 64 444 3922
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d2.344
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_deg23.886
X-RAY DIFFRACTIONs_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_improper_angle_deg2.56

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る