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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6tsv | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Tail of empty GTA particle computed with helical refinement, C6 symmetry | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Tail tube protein Rcc01691 | ||||||||||||||||||||||||
![]() | VIRUS / "helical refinement" / "gene transfer agent" / "bacteriophage" / "tail" | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | Gene transfer agent, major tail protein / Phage major tail protein TP901-1 / Phage tail tube protein / Phage major tail protein, TP901-1 family![]() | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.78 Å | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Bardy, P. / Fuzik, T. / Hrebik, D. / Pantucek, R. / Beatty, J.T. / Plevka, P. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and mechanism of DNA delivery of a gene transfer agent. 著者: Pavol Bárdy / Tibor Füzik / Dominik Hrebík / Roman Pantůček / J Thomas Beatty / Pavel Plevka / ![]() ![]() 要旨: Alphaproteobacteria, which are the most abundant microorganisms of temperate oceans, produce phage-like particles called gene transfer agents (GTAs) that mediate lateral gene exchange. However, the ...Alphaproteobacteria, which are the most abundant microorganisms of temperate oceans, produce phage-like particles called gene transfer agents (GTAs) that mediate lateral gene exchange. However, the mechanism by which GTAs deliver DNA into cells is unknown. Here we present the structure of the GTA of Rhodobacter capsulatus (RcGTA) and describe the conformational changes required for its DNA ejection. The structure of RcGTA resembles that of a tailed phage, but it has an oblate head shortened in the direction of the tail axis, which limits its packaging capacity to less than 4,500 base pairs of linear double-stranded DNA. The tail channel of RcGTA contains a trimer of proteins that possess features of both tape measure proteins of long-tailed phages from the family Siphoviridae and tail needle proteins of short-tailed phages from the family Podoviridae. The opening of a constriction within the RcGTA baseplate enables the ejection of DNA into bacterial periplasm. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 97.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 74.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 744.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 748.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 26.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 35.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 10566MC ![]() 6tb9C ![]() 6tbaC ![]() 6te8C ![]() 6te9C ![]() 6teaC ![]() 6tebC ![]() 6tehC ![]() 6to8C ![]() 6toaC ![]() 6tsuC ![]() 6tswC ![]() 6tuiC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 6
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14420.007 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: D5ATZ7 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Rhodobacter capsulatus DE442 gene transfer agent tail tube タイプ: COMPLEX 詳細: tubular structure interconnecting head to baseplate (host recognition device), partial Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Rhodobacter capsulatus | ||||||||||||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: HK97-like oblate capsid / 直径: 380 nm / 三角数 (T数): 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.8 / 詳細: G-buffer, doi: 10.1016/0003-9861(77)90508-2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 42.75 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3114 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 24.4 ° / 軸方向距離/サブユニット: 38.4 Å / らせん対称軸の対称性: C6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 49821 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49821 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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