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- PDB-6tm1: Crystal structure of the DHR2 domain of DOCK10 in complex with RAC3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tm1
タイトルCrystal structure of the DHR2 domain of DOCK10 in complex with RAC3
要素
  • (Dedicator of cytokinesis protein 10) x 2
  • Ras-related C3 botulinum toxin substrate 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / DOCK10 GEF RAC3 GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic actin cytoskeleton organization / marginal zone B cell differentiation / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of neutrophil migration / NADPH oxidase complex / regulation of neuron maturation / respiratory burst / cortical cytoskeleton organization / regulation of Rho protein signal transduction / dendritic spine morphogenesis ...postsynaptic actin cytoskeleton organization / marginal zone B cell differentiation / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of neutrophil migration / NADPH oxidase complex / regulation of neuron maturation / respiratory burst / cortical cytoskeleton organization / regulation of Rho protein signal transduction / dendritic spine morphogenesis / cell projection assembly / motor neuron axon guidance / PCP/CE pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / neuromuscular process controlling balance / small GTPase-mediated signal transduction / synaptic transmission, GABAergic / filamentous actin / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / B cell homeostasis / CDC42 GTPase cycle / regulation of postsynapse assembly / positive regulation of GTPase activity / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / endomembrane system / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / homeostasis of number of cells within a tissue / regulation of cell migration / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small monomeric GTPase / cell periphery / cell chemotaxis / regulation of actin cytoskeleton organization / small GTPase binding / Wnt signaling pathway / calcium-dependent protein binding / regulation of cell shape / lamellipodium / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / G protein activity / growth cone / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / dendritic spine / cytoskeleton / postsynapse / neuron projection / intracellular signal transduction / neuronal cell body / GTPase activity / protein kinase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DOCK DHR2 domain, lobe A / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C ...DOCK DHR2 domain, lobe A / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras-related C3 botulinum toxin substrate 3 / Dedicator of cytokinesis protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.71 Å
データ登録者Barford, D. / Fan, D. / Cronin, N. / Yang, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC576/A14109 英国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structural basis for CDC42 and RAC activation by the dual specificity GEF DOCK10
著者: Fan, D. / Yang, J. / Cronin, N. / Barford, D.
履歴
登録2019年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Dedicator of cytokinesis protein 10
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 3
C: Dedicator of cytokinesis protein 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,5163
ポリマ－127,5163
非ポリマー00
水00
1
B: Dedicator of cytokinesis protein 10
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 3

C: Dedicator of cytokinesis protein 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,5163
ポリマ－127,5163
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area49250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.079, 128.455, 215.102
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 10 / Zizimin-3


分子量: 53026.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ...詳細: STPELRRTWLESMAKIHARNGDLSEAAMCYIHIAALIAEYLKRKGYWKVEKICTASLLSEDTHPCDSNSLLTTPSGGSMFSMGWPAFLSITPNIKEEGAMKEDSGMQDTPYNENILVEQLYMCVEFLWKSERYELIADVNKPIIAVFEKQRDFKKLSDLYYDIHRSYLKVAEVVNSEKRLFGRYYRVAFYGQGFFEE EEGKEYIYKEPKLTGLSEISQRLLKLYADKFGADNVKIIQDSNKVNPKDLDPKYAYIQVTYVTPFFEEKEIEDRKTDFEMHHNINRFVFETPFTLSGKKH GGVAEQCKRRTILTTSHLFPYVKKRIQVISQSSTELNPIEVAIDEMSKKVSELNQLCTMEEVDMIRLQLKLQGSVSVKVNAGPMAYARAFLEETNAKKYP DNQVKLLKEIFRQFADACGQ ALDVNERLIK EDQLEYQEEL RSHYKDMLSE LSTVMNEQIT
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOCK10, KIAA0694, ZIZ3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q96BY6
#2: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 3 / p21-Rac3


分子量: 21405.861 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P60763
#3: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 10 / Zizimin-3


分子量: 53083.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOCK10, KIAA0694, ZIZ3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q96BY6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 25% (w/v) PEG 1500, 100 mM MMT. MMT buffer is produced by mixing DL-malic acid, MES and Tris base in the molar ratios of 1:2:2.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.71→29.6 Å / Num. obs: 29674 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 151.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 6.61
反射 シェル解像度: 3.71→3.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.3 / Num. unique obs: 1515

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WM9,2C2H

2wm9

2c2h


解像度: 3.71→29.6 Å / SU ML: 0.6511 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.18 / 位相誤差: 38.1002
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3211 1484 5 %
Rwork0.2595 28190 -
obs0.2624 29674 95.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 148.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.71→29.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6775 0 0 0 6775
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046907
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82299474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04831134
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00681245
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.11991037
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.71-3.830.43721230.392178X-RAY DIFFRACTION81.39
3.83-3.970.39921330.35552574X-RAY DIFFRACTION96.44
3.97-4.130.37461290.34112663X-RAY DIFFRACTION98.03
4.13-4.310.37891310.34012642X-RAY DIFFRACTION98.47
4.32-4.540.36231470.30092582X-RAY DIFFRACTION97.01
4.54-4.820.40781550.292575X-RAY DIFFRACTION96.23
4.83-5.20.36611460.29262580X-RAY DIFFRACTION97.01
5.2-5.720.36721590.30622630X-RAY DIFFRACTION98.17
5.72-6.540.35581150.29482637X-RAY DIFFRACTION97.31
6.54-8.20.30641130.23822543X-RAY DIFFRACTION94.69
8.21-29.60.21171330.16972586X-RAY DIFFRACTION95.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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