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万見
- PDB-6sk9: Nek2 bound to purine compound 51 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sk9
タイトルNek2 bound to purine compound 51
要素Serine/threonine-protein kinase Nek2
キーワードTRANSFERASE / Ser/Thr protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere maintenance / blastocyst development / mitotic spindle assembly / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / intercellular bridge ...negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere maintenance / blastocyst development / mitotic spindle assembly / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / intercellular bridge / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / chromosome segregation / kinetochore / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / protein autophosphorylation / midbody / protein phosphatase binding / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cilium / ciliary basal body / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F9N / Serine/threonine-protein kinase Nek2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bayliss, R. / Byrne, M.J. / Mas-Droux, C.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKC24461/ A13231 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/L017032/1 英国
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2020
タイトル: Nek7 conformational flexibility and inhibitor binding probed through protein engineering of the R-spine.
著者: Byrne, M.J. / Nasir, N. / Basmadjian, C. / Bhatia, C. / Cunnison, R.F. / Carr, K.H. / Mas-Droux, C. / Yeoh, S. / Cano, C. / Bayliss, R.
履歴
登録2019年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2020年6月17日ID: 6H0O
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase Nek2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2423
ポリマ－32,6621
非ポリマー5802
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area12820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.02, 56.89, 77.94
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 132.42, 90.0
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase Nek2 / HSPK 21 / Never in mitosis A-related kinase 2 / NimA-related protein kinase 2 / NimA-like protein kinase 1


分子量: 32662.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEK2, NEK2A, NLK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51955, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-F9N / 3-[[6-(cyclohexylmethoxy)-7~{H}-purin-2-yl]amino]-~{N}-[3-(dimethylamino)propyl]benzenesulfonamide


分子量: 487.618 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H33N7O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.33 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50 mM Hepes, pH 7.5, 300 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 5 mM dithiothreitol and 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30.63 Å / Num. obs: 21992 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 31.3770207207 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / Num. unique obs: 3167 / CC1/2: 0.679

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→30.63 Å / SU ML: 0.186498588615 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35040804944 / 位相誤差: 23.177789498
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219599199899 1112 5.09437419828 %
Rwork0.187889564471 --
obs0.189516994103 21828 99.272330362 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 49.6367037345 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1894 0 40 91 2025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008043931607121981
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.029291176582680
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0408423445935294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00463971770443338
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.432334505730
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.0910.321884340031320.2490261257352572X-RAY DIFFRACTION99.7417926964
2.091-2.20120.2273971069641410.2114107893992601X-RAY DIFFRACTION99.8543335761
2.2012-2.33910.2371447170251550.1840147943222551X-RAY DIFFRACTION99.9630587366
2.3391-2.51960.1923077940751390.1737136498892612X-RAY DIFFRACTION99.9273519797
2.5196-2.7730.200663192491240.1833279659512608X-RAY DIFFRACTION99.780861943
2.773-3.1740.2255871816871360.1796230326582595X-RAY DIFFRACTION99.5625227853
3.174-3.99750.2027961644661480.1754200685362600X-RAY DIFFRACTION99.3851717902
3.9975-30.630.2257451586591370.1936603023692577X-RAY DIFFRACTION96.1388593695
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.145687895249-0.254252203258-0.1770548506540.3623913706830.2975667742240.218656486017-0.5681184299160.539844608836-0.189262739243-0.3822498397210.1730924584420.3036032523180.08381660410760.08519361661780.2538498977051.08014539247-0.165101612832-0.1388856184251.06887217215-0.1724889277640.918150127625-20.59013814743.13010828931-2.37252781501
23.749382999611.590819048660.8693248722442.691371530890.4524738953791.28595946849-0.09408649859050.3478011931750.0305508744139-0.310877393236-0.01616740230210.06329259303820.016589928777-0.2976505987270.1106229749360.233586743801-0.001431088824260.01704005827410.295433047044-0.01597791698750.196507575778-16.02010893869.8137440295817.9139890879
31.745028574280.63118341781-0.2394890080662.874622625450.3324195501592.31806001935-0.1448601848920.1983302910050.0571780433061-0.2030097340360.0712426020233-0.151533697016-0.1838656615780.006164432668760.07131496348850.235408737689-0.0225736552152-0.01012254927960.204245114033-0.0128550105430.243425169919-4.0530677182920.508970265521.6880768725
42.04817243827-0.09628268372410.0718606533412.07148950144-0.1194839916593.7885956441-0.05270997067910.612347106647-0.434912672059-0.5143729146710.1691322689510.4530544811760.107012257275-0.194817805864-0.01061883870960.298237327282-0.0783946212133-0.04646598684240.440195496832-0.07257122213660.39941541272-31.77671745330.60659627696713.1715745637
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 45 through 59 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 60 through 194 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 195 through 279 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 4 through 44)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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