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- PDB-6ru5: human complement C3 in complex with the hC3Nb1 nanobody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ru5
タイトルhuman complement C3 in complex with the hC3Nb1 nanobody
要素
  • (Complement C3) x 2
  • hC3Nb1
キーワードIMMUNE SYSTEM / innate immunity / complement C3 / antibody / nanobody
機能・相同性
機能・相同性情報


C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment ...C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / fatty acid metabolic process / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / positive regulation of protein phosphorylation / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #1540 / N-terminal domain of TfIIb - #160 / Anaphylotoxins (complement system) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Influenza Virus Matrix Protein; Chain A, domain 1 / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 ...Jelly Rolls - #1540 / N-terminal domain of TfIIb - #160 / Anaphylotoxins (complement system) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Influenza Virus Matrix Protein; Chain A, domain 1 / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / N-terminal domain of TfIIb / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Glycosyltransferase - #20 / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Other non-globular / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Single Sheet / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lama glama (ラマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Jensen, R.K. / Andersen, G.R.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
LundbeckfondenR155-2015-2666 デンマーク
引用
ジャーナル: Front Immunol / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for Properdin Oligomerization and Convertase Stimulation in the Human Complement System.
著者: Pedersen, D.V. / Gadeberg, T.A.F. / Thomas, C. / Wang, Y. / Joram, N. / Jensen, R.K. / Mazarakis, S.M.M. / Revel, M. / El Sissy, C. / Petersen, S.V. / Lindorff-Larsen, K. / Thiel, S. / ...著者: Pedersen, D.V. / Gadeberg, T.A.F. / Thomas, C. / Wang, Y. / Joram, N. / Jensen, R.K. / Mazarakis, S.M.M. / Revel, M. / El Sissy, C. / Petersen, S.V. / Lindorff-Larsen, K. / Thiel, S. / Laursen, N.S. / Fremeaux-Bacchi, V. / Andersen, G.R.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of peptide-bound neprilysin reveals key binding interactions.
著者: Moss, S. / Subramanian, V. / Acharya, K.R.
履歴
登録2019年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C3
B: Complement C3
C: hC3Nb1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,0405
ポリマ－198,9083
非ポリマー1,1322
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12800 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area77000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)228.320, 140.720, 95.430
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.508, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1


分子量: 71392.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1


分子量: 113169.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The alpha-prime chain of human C3b / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#3: 抗体 hC3Nb1


分子量: 14345.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][b-D-Manp]{}[(6+1)][b-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.54 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM HEPES pH 7.2, 1.75 % (w/v) PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→48.25 Å / Num. obs: 179495 / % possible obs: 97.32 % / 冗長度: 5.9 % / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 3.7→3.832 Å / Num. unique obs: 5016

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A73

2a73


解像度: 3.9→48.25 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE /
反射数%反射
obs25391 99.6 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→48.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13808 0 75 0 13883

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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