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- PDB-6rur: Structure of the SCIN stabilized C3bBb convertase bound to properdin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rur
タイトルStructure of the SCIN stabilized C3bBb convertase bound to properdin
要素
  • (Complement C3) x 2
  • (Properdin) x 2
  • Complement factor B
  • Inhibitor
キーワードIMMUNE SYSTEM / innate immunity / complement / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of Golgi membrane / alternative-complement-pathway C3/C5 convertase / positive regulation of opsonization / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / complement binding / positive regulation of activation of membrane attack complex ...cytoplasmic side of Golgi membrane / alternative-complement-pathway C3/C5 convertase / positive regulation of opsonization / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / complement binding / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement receptor mediated signaling pathway / complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / fatty acid metabolic process / positive regulation of immune response / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / specific granule lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / positive regulation of protein phosphorylation / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / defense response to bacterium / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Staphylococcal complement inhibitor SCIN / Staphylococcal complement inhibitor SCIN / : / : / Thrombospondin type 1 repeat / CFP-like, C-terminal thrombospondin type 1 domain / : / Complement factor B / Complement B/C2 / Complement C3-like, NTR domain ...Staphylococcal complement inhibitor SCIN / Staphylococcal complement inhibitor SCIN / : / : / Thrombospondin type 1 repeat / CFP-like, C-terminal thrombospondin type 1 domain / : / Complement factor B / Complement B/C2 / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / von Willebrand factor type A domain / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Staphylococcal complement inhibitor / Complement factor B / Complement C3 / Properdin / Staphylococcal complement inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6 Å
データ登録者Pedersen, D.V. / Gadeberg, T.A.F. / Andersen, G.R.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
LundbeckfondenR155-2015-2666 デンマーク
引用
ジャーナル: Front Immunol / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for Properdin Oligomerization and Convertase Stimulation in the Human Complement System.
著者: Pedersen, D.V. / Gadeberg, T.A.F. / Thomas, C. / Wang, Y. / Joram, N. / Jensen, R.K. / Mazarakis, S.M.M. / Revel, M. / El Sissy, C. / Petersen, S.V. / Lindorff-Larsen, K. / Thiel, S. / ...著者: Pedersen, D.V. / Gadeberg, T.A.F. / Thomas, C. / Wang, Y. / Joram, N. / Jensen, R.K. / Mazarakis, S.M.M. / Revel, M. / El Sissy, C. / Petersen, S.V. / Lindorff-Larsen, K. / Thiel, S. / Laursen, N.S. / Fremeaux-Bacchi, V. / Andersen, G.R.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of peptide-bound neprilysin reveals key binding interactions.
著者: Moss, S. / Subramanian, V. / Acharya, K.R.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2019
タイトル: Crystallization and X-ray analysis of monodisperse human properdin.
著者: Pedersen, D.V. / Revel, M. / Gadeberg, T.A.F. / Andersen, G.R.
履歴
登録2019年5月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2019年8月21日ID: 5M6W
改定 1.02019年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author / Item: _chem_comp.type
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / refine / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
U: Properdin
V: Properdin
X: Properdin
Y: Properdin
A: Complement C3
B: Complement C3
G: Complement C3
H: Complement C3
J: Complement factor B
L: Complement factor B
N: Inhibitor
Q: Inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)592,63646
ポリマ－583,50312
非ポリマー9,13334
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area53930 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area233230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)634.870, 121.980, 264.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 6種, 12分子 UXVYAGBHJLNQ

#1: タンパク質 Properdin / Complement factor P


分子量: 25494.734 Da / 分子数: 2 / 変異: TSR2 and TSR3 are not modelled / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TSR2 and TSR3 are not modelled and are therefore missing residues.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFP, PFC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): HEK293F / 参照: UniProt: P27918
#2: タンパク質 Properdin / Complement factor P


分子量: 23929.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: properdin TSR4-TSR5-TSR6 fragment with a few additional residues from expression vector
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFP, PFC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): HEK293F / 参照: UniProt: P27918
#3: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1


分子量: 71393.320 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: complement C3 beta-chain / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#4: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1


分子量: 104073.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: complement C3 alpha-prime chain / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#5: タンパク質 Complement factor B / C3/C5 convertase / Glycine-rich beta glycoprotein / GBG / PBF2 / Properdin factor B


分子量: 57042.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFB, BF, BFD / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P00751, alternative-complement-pathway C3/C5 convertase
#6: タンパク質 Inhibitor / Involved in expression of fibrinogen binding protein / phage associated / Staphylococcal complement inhibitor


分子量: 9819.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: scn_3, scn, scn_2, scn_4, BN1321_320035, CV021_13080, D1G05_09530, D1G09_13565, D1G21_11725, EP54_10460, EQ90_13920, ERS072840_02186, NCTC10654_02112, NCTC10702_03129, NCTC13196_02025, ...遺伝子: scn_3, scn, scn_2, scn_4, BN1321_320035, CV021_13080, D1G05_09530, D1G09_13565, D1G21_11725, EP54_10460, EQ90_13920, ERS072840_02186, NCTC10654_02112, NCTC10702_03129, NCTC13196_02025, NCTC13196_03045, NCTC6133_02657, NCTC7878_02651
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H2DUF0, UniProt: Q931M7*PLUS

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糖 , 4種, 32分子

#7: 多糖
beta-D-glucopyranose-(1-3)-alpha-L-fucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 326.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-3LFucpa1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1221m-1a_1-5][a2122h-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-L-Fucp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#10: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 2分子

#11: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Mg

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 50 mM MgAcetate 50 mM Mes 6.5 5 % w/v PEG 10K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6→48.76 Å / Num. obs: 47262 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.249 % / Biso Wilson estimate: 301.82 Å2 / Net I/σ(I): 5.17
反射 シェル解像度: 6→6.27 Å / Num. unique obs: 5785 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WIN

2win


解像度: 6→48.764 Å / SU ML: 1.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2721 1174 2.51 %
Rwork0.2336 --
obs0.2345 46730 98.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6→48.764 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数38872 0 584 0 39456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00240395
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56554878
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.62224796
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0436176
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0046998
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
6-6.27260.39061560.36335629X-RAY DIFFRACTION99
6.2726-6.60250.37111360.35025717X-RAY DIFFRACTION99
6.6025-7.01510.37891470.33095674X-RAY DIFFRACTION99
7.0151-7.55490.35031540.29855699X-RAY DIFFRACTION99
7.5549-8.31180.27751350.25075655X-RAY DIFFRACTION99
8.3118-9.50680.21531490.18515679X-RAY DIFFRACTION98
9.5068-11.94840.21151470.17325711X-RAY DIFFRACTION98
11.9484-48.76540.27021500.22275792X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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