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- PDB-6ro4: Structure of the core TFIIH-XPA-DNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ro4
タイトルStructure of the core TFIIH-XPA-DNA complex
要素
  • (General transcription factor IIH subunit ...) x 4
  • DNA repair protein complementing XP-A cells
  • DNA1
  • DNA2
  • General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPB
  • TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit
キーワードTRANSLOCASE / Complex / Helicase / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / central nervous system myelin formation / positive regulation of mitotic recombination / hair cell differentiation / nucleotide-excision repair factor 3 complex ...nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / central nervous system myelin formation / positive regulation of mitotic recombination / hair cell differentiation / nucleotide-excision repair factor 3 complex / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / hair follicle maturation / CAK-ERCC2 complex / embryonic cleavage / UV protection / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / DNA 5'-3' helicase / G protein-coupled receptor internalization / transcription preinitiation complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / UV-damage excision repair / transcription factor TFIID complex / regulation of mitotic cell cycle phase transition / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / erythrocyte maturation / hematopoietic stem cell proliferation / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / spinal cord development / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / bone mineralization / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / ATPase activator activity / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / DNA topological change / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / RNA Polymerase I Transcription Initiation / hematopoietic stem cell differentiation / embryonic organ development / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / protein localization to nucleus / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / response to UV / transcription elongation by RNA polymerase I / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / extracellular matrix organization / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / DNA helicase activity / regulation of autophagy / determination of adult lifespan / post-embryonic development / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / nucleotide-excision repair / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / promoter-specific chromatin binding / chromosome segregation / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription elongation by RNA polymerase II / cellular response to gamma radiation / base-excision repair / NoRC negatively regulates rRNA expression / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / multicellular organism growth / spindle / response to toxic substance / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / sequence-specific double-stranded DNA binding / intracellular protein localization / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / double-stranded DNA binding / transcription by RNA polymerase II / 5'-3' DNA helicase activity / in utero embryonic development / damaged DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / response to hypoxia / nuclear speck / nuclear body
類似検索 - 分子機能
TFB5-like / XPA protein N-terminal / XPA / Zinc finger, XPA-type, conserved site / XPA, C-terminal / XPA, conserved site / XPA protein C-terminus / XPA protein signature 1. / XPA protein signature 2. / XPA domain superfamily ...TFB5-like / XPA protein N-terminal / XPA / Zinc finger, XPA-type, conserved site / XPA, C-terminal / XPA, conserved site / XPA protein C-terminus / XPA protein signature 1. / XPA protein signature 2. / XPA domain superfamily / TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor Tfb4 / TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / RAD3/XPD family / Helicase XPB/Ssl2 / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helicase conserved C-terminal domain / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / Transcription factor Tfb2, C-terminal domain / Transcription factor Tfb2 / Transcription factor Tfb2 (p52) C-terminal domain / TFIIH subunit TTDA/Tfb5 / Helical and beta-bridge domain / TFB5-like superfamily / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Helical and beta-bridge domain / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / : / Helicase-like, DEXD box c2 type / DEAD2 / DEAD_2 / DEXDc2 / Helicase superfamily 1/2, DinG/Rad3-like / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / HELICc2 / ATP-dependent helicase, C-terminal / Helicase C-terminal domain / Putative DNA-binding domain superfamily / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / C1-like domain superfamily / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger C2H2-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Alpha-Beta Plaits / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / DNA / DNA (> 10) / General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD / General transcription and DNA repair factor IIH helicase/translocase subunit XPB / DNA repair protein complementing XP-A cells / General transcription factor IIH subunit 2 / General transcription factor IIH subunit 3 / General transcription factor IIH subunit 5 / General transcription factor IIH subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kokic, G. / Chernev, A. / Tegunov, D. / Dienemann, C. / Urlaub, H. / Cramer, P.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB860 ドイツ
German Research FoundationSPP1935 ドイツ
European Research Council693023
Volkswagen Foundation
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis of TFIIH activation for nucleotide excision repair.
著者: Goran Kokic / Aleksandar Chernev / Dimitry Tegunov / Christian Dienemann / Henning Urlaub / Patrick Cramer /
要旨: Nucleotide excision repair (NER) is the major DNA repair pathway that removes UV-induced and bulky DNA lesions. There is currently no structure of NER intermediates, which form around the large ...Nucleotide excision repair (NER) is the major DNA repair pathway that removes UV-induced and bulky DNA lesions. There is currently no structure of NER intermediates, which form around the large multisubunit transcription factor IIH (TFIIH). Here we report the cryo-EM structure of an NER intermediate containing TFIIH and the NER factor XPA. Compared to its transcription conformation, the TFIIH structure is rearranged such that its ATPase subunits XPB and XPD bind double- and single-stranded DNA, consistent with their translocase and helicase activities, respectively. XPA releases the inhibitory kinase module of TFIIH, displaces a 'plug' element from the DNA-binding pore in XPD, and together with the NER factor XPG stimulates XPD activity. Our results explain how TFIIH is switched from a transcription to a repair factor, and provide the basis for a mechanistic analysis of the NER pathway.
履歴
登録2019年5月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4970
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: DNA1
K: DNA2
A: General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPB
F: General transcription factor IIH subunit 5
B: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit
E: General transcription factor IIH subunit 3
D: General transcription factor IIH subunit 2
C: General transcription factor IIH subunit 4
G: DNA repair protein complementing XP-A cells
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)377,90816
ポリマ－377,1649
非ポリマー7447
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, The complex formation and composition was further validated by crosslinking mass spectrometry and cryo-EM.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area25980 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area109550 Å2
手法PISA

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 JK

#1: DNA鎖 DNA1


分子量: 15036.663 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: DNA鎖 DNA2


分子量: 15075.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABG

#3: タンパク質 General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPB / TFIIH subunit XPB / Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair ...TFIIH subunit XPB / Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair protein ERCC-3 / DNA repair protein complementing XP-B cells / TFIIH basal transcription factor complex 89 kDa subunit / TFIIH p89 / Xeroderma pigmentosum group B-complementing protein


分子量: 89404.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC3, XPB, XPBC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P19447, DNA helicase
#5: タンパク質 TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit / Basic transcription factor 2 80 kDa subunit / BTF2 p80 / CXPD / DNA excision repair protein ERCC-2 ...Basic transcription factor 2 80 kDa subunit / BTF2 p80 / CXPD / DNA excision repair protein ERCC-2 / DNA repair protein complementing XP-D cells / TFIIH basal transcription factor complex 80 kDa subunit / TFIIH p80 / Xeroderma pigmentosum group D-complementing protein


分子量: 87021.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC2, XPD, XPDC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P18074, DNA helicase
#9: タンパク質 DNA repair protein complementing XP-A cells / Xeroderma pigmentosum group A-complementing protein


分子量: 31422.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XPA, XPAC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P23025

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General transcription factor IIH subunit ... , 4種, 4分子 FEDC

#4: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 5 / General transcription factor IIH polypeptide 5 / TFB5 ortholog / TFIIH basal transcription factor ...General transcription factor IIH polypeptide 5 / TFB5 ortholog / TFIIH basal transcription factor complex TTD-A subunit


分子量: 8060.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H5, C6orf175, TTDA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6ZYL4
#6: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 3 / Basic transcription factor 2 34 kDa subunit / BTF2 p34 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 34 kDa subunit / BTF2 p34 / General transcription factor IIH polypeptide 3 / TFIIH basal transcription factor complex p34 subunit


分子量: 34416.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13889
#7: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 2 / Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH polypeptide 2 / TFIIH basal transcription factor complex p44 subunit


分子量: 44481.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H2, BTF2P44 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13888
#8: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 4 / Basic transcription factor 2 52 kDa subunit / BTF2 p52 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 52 kDa subunit / BTF2 p52 / General transcription factor IIH polypeptide 4 / TFIIH basal transcription factor complex p52 subunit


分子量: 52245.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q92759

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非ポリマー , 2種, 7分子

#10: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#11: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Core TFIIH-XPA-DNA complexCOMPLEX#1-#90MULTIPLE SOURCES
2TFIIH-XPACOMPLEX#3-#91RECOMBINANT
3DNACOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
33synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: 4 ul of sample was applied to glow-discharged grids which were blotted for 5s and plunge-frozen in liquid ethane.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 41 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 227776 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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