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- PDB-6rh5: Solution structure and 1H, 13C and 15N chemical shift assignments... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rh5
タイトルSolution structure and 1H, 13C and 15N chemical shift assignments for NECAP1 PHear domain
要素Adaptin ear-binding coat-associated protein 1
キーワードENDOCYTOSIS / clathrin mediated endocytosis / regulation by phosphorylation / AP2 endocytic adaptor / NECAP SNX9
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin vesicle coat / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / presynaptic endocytosis / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / protein transport / presynapse / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NECAP, PHear domain / Protein of unknown function (DUF1681) / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adaptin ear-binding coat-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics / simulated annealing / molecular dynamics
データ登録者Owen, D.J. / Neuhaus, D. / Yang, J.-C. / Herrmann, T.
資金援助 英国, チェコ, 5件
組織認可番号国
Wellcome Trust090909/Z/09/Z 英国
Wellcome Trust097040/Z/11/Z 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105178934 英国
European Communitys Seventh Framework ProgrammePIOF-GA-2012-330268
Czech Science FoundationGA18-05360S チェコ
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2019
タイトル: Temporal Ordering in Endocytic Clathrin-Coated Vesicle Formation via AP2 Phosphorylation.
著者: Wrobel, A.G. / Kadlecova, Z. / Kamenicky, J. / Yang, J.C. / Herrmann, T. / Kelly, B.T. / McCoy, A.J. / Evans, P.R. / Martin, S. / Muller, S. / Sroubek, F. / Neuhaus, D. / Honing, S. / Owen, D.J.
履歴
登録2019年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adaptin ear-binding coat-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5621
ポリマ－15,5621
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Adaptin ear-binding coat-associated protein 1 / NECAP endocytosis-associated protein 1 / NECAP-1


分子量: 15562.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NECAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NC96

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic (constant time)
151isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic (constant time)
1141isotropic13D HNCA
1131isotropic13D CBCA(CO)NH
1121isotropic13D HN(CA)CB
1111isotropic23D HBHA(CO)NH
1101isotropic23D (H)CCH-COSY (1H,13C,1H)
191isotropic23D (H)CCH-TOCSY (13C,13C,1H)
181isotropic33D 1H-15N NOESY tau(m) 150ms
171isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic tau(m) 150ms
161isotropic33D 1H-13C NOESY aromatic tau(m) 150ms

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.5 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] NECAP1 1-133, 70 mM [U-2H] sodium acetate, 95% H2O/5% D2O
Label: 15N,13C_H2O_sample / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMNECAP1 1-133[U-98% 13C; U-98% 15N]1
70 mMsodium acetate[U-2H]1
試料状態イオン強度: 70 mM / Label: conditions_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.5Bruker Biospin解析
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNchemical shift assignment
Sparky3.115Goddardchemical shift assignment
UNIO2.8.1Herrmannstructure calculation
Xplor-NIH2.28Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
Amber11Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollmanstructure calculation
精密化
手法ソフトェア番号
torsion angle dynamics4
simulated annealing5
molecular dynamics6
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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