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万見
- PDB-6qh7: AP2 clathrin adaptor mu2T156-phosphorylated core with two cargo p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qh7
タイトルAP2 clathrin adaptor mu2T156-phosphorylated core with two cargo peptides in open+ conformation
要素
  • (AP-2 complex subunit ...) x 3
  • ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2, MU 2 SUBUNIT, C-TERMINAL DOMAIN
  • CD4 CARGO PEPTIDE
  • TGN38 CARGO PEPTIDE
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ENDOCYTOSIS / PHOSPHORYLATION / CELL MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions ...Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / MHC class II antigen presentation / clathrin adaptor complex / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Recycling pathway of L1 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic endocytic zone / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / response to methamphetamine hydrochloride / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / maintenance of protein location in cell / cellular response to ionomycin / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Recycling pathway of L1 / Retrograde neurotrophin signalling / T cell selection / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / LDL clearance / MHC class II protein binding / vesicle budding from membrane / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / positive regulation of kinase activity / signal sequence binding / interleukin-15-mediated signaling pathway / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / coronary vasculature development / positive regulation of monocyte differentiation / positive regulation of protein localization to membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Alpha-defensins / endolysosome membrane / neurotransmitter secretion / response to vitamin D / regulation of T cell activation / extracellular matrix structural constituent / aorta development / ventricular septum development / Other interleukin signaling / Neutrophil degranulation / low-density lipoprotein particle receptor binding / T cell receptor complex / clathrin binding / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Recycling pathway of L1 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of protein kinase activity / regulation of calcium ion transport / positive regulation of endocytosis / positive regulation of receptor internalization / Generation of second messenger molecules / macrophage differentiation / T cell differentiation / immunoglobulin binding / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Co-inhibition by PD-1 / Binding and entry of HIV virion / negative regulation of protein localization to plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #60 / Mu homology domain, subdomain B / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain ...Beta-Lactamase - #60 / Mu homology domain, subdomain B / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Immunoglobulin C2-set / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Immunoglobulin C2-set domain / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Leucine-rich Repeat Variant / Beta-Lactamase / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Armadillo-type fold / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD4 / AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit beta / AP-2 complex subunit mu / AP-2 complex subunit mu / AP-2 complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Wrobel, A.G. / Owen, D.J. / McCoy, A.J. / Evans, P.R.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust090909/Z/09/Z 英国
Wellcome Trust097040/Z/11/Z 英国
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2019
タイトル: Temporal Ordering in Endocytic Clathrin-Coated Vesicle Formation via AP2 Phosphorylation.
著者: Wrobel, A.G. / Kadlecova, Z. / Kamenicky, J. / Yang, J.C. / Herrmann, T. / Kelly, B.T. / McCoy, A.J. / Evans, P.R. / Martin, S. / Muller, S. / Sroubek, F. / Neuhaus, D. / Honing, S. / Owen, D.J.
履歴
登録2019年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 complex subunit alpha
B: AP-2 complex subunit beta
M: ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2, MU 2 SUBUNIT, C-TERMINAL DOMAIN
N: ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2, MU 2 SUBUNIT, C-TERMINAL DOMAIN
P: TGN38 CARGO PEPTIDE
Q: CD4 CARGO PEPTIDE
S: AP-2 complex subunit sigma


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,9847
ポリマ－257,9847
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16240 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area72580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.177, 182.177, 211.602
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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AP-2 complex subunit ... , 3種, 3分子 ABS

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit alpha


分子量: 69642.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2a2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q66HM2, UniProt: P18484*PLUS
#2: タンパク質 AP-2 complex subunit beta / AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta ...AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta / Beta-2-adaptin / Beta-adaptin / Clathrin assembly protein complex 2 beta large chain / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 adaptin beta subunit


分子量: 67091.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP2B1, ADTB2, CLAPB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63010
#6: タンパク質 AP-2 complex subunit sigma / Adaptor protein complex AP-2 subunit sigma / Adaptor-related protein complex 2 subunit sigma / ...Adaptor protein complex AP-2 subunit sigma / Adaptor-related protein complex 2 subunit sigma / Clathrin assembly protein 2 sigma small chain / Clathrin coat assembly protein AP17 / Clathrin coat-associated protein AP17 / Plasma membrane adaptor AP-2 17 kDa protein / Sigma-adaptin 3b / Sigma2-adaptin


分子量: 17038.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2s1, Ap17, Claps2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62743, UniProt: P62744*PLUS

-
タンパク質 , 1種, 2分子 MN

#3: タンパク質 ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2, MU 2 SUBUNIT, C-TERMINAL DOMAIN


分子量: 51044.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3ZC13, UniProt: P84092*PLUS

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 PQ

#4: タンパク質・ペプチド TGN38 CARGO PEPTIDE


分子量: 808.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: YXXPhi INTERNALISATION SIGNAL MOTIF / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: タンパク質・ペプチド CD4 CARGO PEPTIDE


分子量: 1314.515 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: ACIDIC DILEUCINE INTERNALISATION SIGNAL MOTIF / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01730*PLUS

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.85 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 7.5% PVA, 9% 1-propanol, 90 mM Hepes pH 7.4, 100 mM guanidine hydrochloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→110 Å / Num. obs: 49558 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.88 % / Biso Wilson estimate: 100 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.28 / Rrim(I) all: 0.29 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 3.4→3.5 Å / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→110 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 31.856 / SU ML: 0.445 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.458 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24815 2529 5.1 %RANDOM
Rwork0.20777 ---
obs0.20986 46920 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 143.733 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3---0.54 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.4→110 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13342 0 0 0 13342
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01913580
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0213024
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.97318385
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.022330187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.55151663
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.86624.33612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.883152497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2341589
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.22137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02114825
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.80414.4726676
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other9.80314.4726675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it15.10521.6868331
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other15.10421.6868332
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.21614.9486904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other9.21414.9466901
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other14.8522.19510053
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined22.63353930
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other22.63353931
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.429 172 -
Rwork0.414 3393 -
obs--98.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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