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- PDB-6q20: Crystal structure of human 1E01 Fab in complex with influenza vir... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q20
タイトルCrystal structure of human 1E01 Fab in complex with influenza virus neuraminidase from A/Japan/305/1957 (H2N2)
要素
  • 1E01 Fab IgG1 heavy chain
  • 1E01 Fab kappa light chain
  • Neuraminidase
キーワードVIRAL PROTEIN / HYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / broadly protective human antibody / neuraminidase / inhibition / active site / antibody-neuraminidase complex / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / exo-alpha-sialidase / viral budding from plasma membrane / carbohydrate metabolic process / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Sialidase, Influenza viruses A/B / Glycoside hydrolase, family 34 / Neuraminidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuraminidase / Neuraminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Zhu, X. / Wilson, I.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R56 AI117675-01 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Broadly protective human antibodies that target the active site of influenza virus neuraminidase.
著者: Stadlbauer, D. / Zhu, X. / McMahon, M. / Turner, J.S. / Wohlbold, T.J. / Schmitz, A.J. / Strohmeier, S. / Yu, W. / Nachbagauer, R. / Mudd, P.A. / Wilson, I.A. / Ellebedy, A.H. / Krammer, F.
履歴
登録2019年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuraminidase
L: 1E01 Fab kappa light chain
H: 1E01 Fab IgG1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,2068
ポリマ－93,2453
非ポリマー1,9615
水1,13563
1
A: Neuraminidase
L: 1E01 Fab kappa light chain
H: 1E01 Fab IgG1 heavy chain
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
L: 1E01 Fab kappa light chain
H: 1E01 Fab IgG1 heavy chain
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
L: 1E01 Fab kappa light chain
H: 1E01 Fab IgG1 heavy chain
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
L: 1E01 Fab kappa light chain
H: 1E01 Fab IgG1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,82232
ポリマ－372,97912
非ポリマー7,84320
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_445y-1/2,-x-1/2,z1
Buried area47760 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area120560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.452, 160.452, 84.173
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-512-

CA

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Neuraminidase


分子量: 43496.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (strain A/Japan/305/1957 H2N2) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Japan/305/1957 H2N2 / 遺伝子: NA / Cell (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: C7RWN0, UniProt: Q1K9Q1*PLUS, exo-alpha-sialidase

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抗体 , 2種, 2分子 LH

#2: 抗体 1E01 Fab kappa light chain


分子量: 23707.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): ExpiCHO
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: 抗体 1E01 Fab IgG1 heavy chain


分子量: 26041.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): Expicho
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

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糖 , 3種, 3分子

#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-g1_d2-e1_e2-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 65分子

#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% (v/v) glycerol, 24% (w/v) PEG1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→47.042 Å / Num. obs: 40758 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 50 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.03 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / 冗長度: 10.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1967 / CC1/2: 0.942 / Rpim(I) all: 0.3 / Rsym value: 0.99 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TIA, 5ITB, 4FQL

3tia

5itb

4fql


解像度: 2.45→47.042 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2724 2151 5.29 %
Rwork0.2173 --
obs0.2201 40669 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→47.042 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6406 0 127 63 6596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6659147
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.8523945
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471023
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041165
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4496-2.50660.47181390.3892461X-RAY DIFFRACTION97
2.5066-2.56920.38781280.35782468X-RAY DIFFRACTION98
2.5692-2.63870.40561410.33592517X-RAY DIFFRACTION98
2.6387-2.71630.37781470.30952528X-RAY DIFFRACTION99
2.7163-2.8040.34541470.29832512X-RAY DIFFRACTION99
2.804-2.90420.30911440.27322545X-RAY DIFFRACTION100
2.9042-3.02050.32391520.26942561X-RAY DIFFRACTION100
3.0205-3.15790.32351550.25512518X-RAY DIFFRACTION100
3.1579-3.32430.36481330.24722582X-RAY DIFFRACTION100
3.3243-3.53260.29991360.22252577X-RAY DIFFRACTION100
3.5326-3.80520.26381450.21772589X-RAY DIFFRACTION100
3.8052-4.18790.26691310.18732601X-RAY DIFFRACTION100
4.1879-4.79340.18791440.15452616X-RAY DIFFRACTION100
4.7934-6.03720.22821760.16992634X-RAY DIFFRACTION100
6.0372-47.05080.21491330.19242809X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.61870.00960.08940.7746-0.10350.2725-0.0074-0.05670.00890.0166-0.0099-0.05710.02750.0328-00.44160.00770.00740.46580.00670.5731-55.6713-12.68962.0964
2-0.1708-0.122-0.24690.2404-0.01870.36130.1213-0.04920.0824-0.0749-0.0180.20130.2778-0.0966-00.6615-0.0994-0.11150.6230.110.612-54.432-60.78330.8995
3-0.1716-0.1244-0.36410.0576-0.03890.52750.05060.00970.0999-0.1949-0.1522-0.14580.21730.1531-0.00040.4679-0.0038-0.05260.53260.12560.4645-38.055-55.067825.7288
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 82 through 603)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'L' and resid 1 through 214)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'H' and resid 1 through 228)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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