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- PDB-6oiz: Amyloid-Beta (20-34) wild type -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oiz
タイトルAmyloid-Beta (20-34) wild type
要素Amyloid beta A4 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / protofilament / 2 sub 1 screw symmetry
機能・相同性
機能・相同性情報


amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway ...amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of amyloid fibril formation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / astrocyte projection / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / positive regulation of protein metabolic process / dendrite development / TRAF6 mediated NF-kB activation / modulation of excitatory postsynaptic potential / signaling receptor activator activity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / main axon / transition metal ion binding / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / regulation of presynapse assembly / ECM proteoglycans / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / cellular response to manganese ion / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / astrocyte activation / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / axonogenesis / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / platelet alpha granule lumen / cellular response to cAMP / positive regulation of glycolytic process / adult locomotory behavior / central nervous system development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / endosome lumen / dendritic shaft / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / learning / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / locomotory behavior / microglial cell activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / synapse organization / cellular response to nerve growth factor stimulus / visual learning / recycling endosome / response to lead ion / positive regulation of interleukin-6 production / Golgi lumen / cognition / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of inflammatory response / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / positive regulation of tumor necrosis factor production / Platelet degranulation / heparin binding / regulation of gene expression / regulation of translation / growth cone / early endosome membrane / G alpha (i) signalling events / perikaryon / G alpha (q) signalling events
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta A4 protein / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / AB INITIO PHASING / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.1 Å
Model detailsProtofilament structure of Amyloid-beta 20-34 with the age-associated post-translational ...Protofilament structure of Amyloid-beta 20-34 with the age-associated post-translational modification of aspartate isomerization at position 23
データ登録者Sawaya, M.R. / Warmack, R.A. / Zee, C.T. / Gonen, T. / Clarke, S.G. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)5T32GM008496 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1714569 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)GM-007185 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structure of amyloid-β (20-34) with Alzheimer's-associated isomerization at Asp23 reveals a distinct protofilament interface.
著者: Rebeccah A Warmack / David R Boyer / Chih-Te Zee / Logan S Richards / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Tamir Gonen / David S Eisenberg / Steven G Clarke /
要旨: Amyloid-β (Aβ) harbors numerous posttranslational modifications (PTMs) that may affect Alzheimer's disease (AD) pathogenesis. Here we present the 1.1 Å resolution MicroED structure of an Aβ 20- ...Amyloid-β (Aβ) harbors numerous posttranslational modifications (PTMs) that may affect Alzheimer's disease (AD) pathogenesis. Here we present the 1.1 Å resolution MicroED structure of an Aβ 20-34 fibril with and without the disease-associated PTM, L-isoaspartate, at position 23 (L-isoAsp23). Both wild-type and L-isoAsp23 protofilaments adopt β-helix-like folds with tightly packed cores, resembling the cores of full-length fibrillar Aβ structures, and both self-associate through two distinct interfaces. One of these is a unique Aβ interface strengthened by the isoaspartyl modification. Powder diffraction patterns suggest a similar structure may be adopted by protofilaments of an analogous segment containing the heritable Iowa mutation, Asp23Asn. Consistent with its early onset phenotype in patients, Asp23Asn accelerates aggregation of Aβ 20-34, as does the L-isoAsp23 modification. These structures suggest that the enhanced amyloidogenicity of the modified Aβ segments may also reduce the concentration required to achieve nucleation and therefore help spur the pathogenesis of AD.
履歴
登録2019年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22022年9月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: database_2 / em_diffraction_shell
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_diffraction_shell.em_diffraction_stats_id / _em_diffraction_shell.id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
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  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,4921
ポリマ－1,4921
非ポリマー00
水1267
1
A: Amyloid beta A4 protein
x 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4585
ポリマ－7,4585
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.170, 4.780, 30.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein


分子量: 1491.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: L7XCZ9, UniProt: P05067*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: crystal of amyloid-beta residues 20-34 wild type / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 6.21 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
EM crystal formation装置: Varioscan plate reader / Atmosphere: air / 詳細: shaken at 1200 rpm / 温度: 310 K / Time: 30 HOUR
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1water1
250 mMtris base1
3150 mMNaCl1
41 %dimethylsulfoxide1
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample is a crystal.
試料支持詳細: 30 seconds on each side / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 100 K
結晶マシュー密度: 1.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 18.21 %

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データ収集

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 0.01 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI CETA (4k x 4k) / Num. of diffraction images: 404 / 撮影したグリッド数: 2
画像スキャン横: 2048 / 縦: 2048
EM回折カメラ長: 1050 mm
EM回折 シェル解像度: 1→1.05 Å / フーリエ空間範囲: 41.2 % / 多重度: 3.09 / 構造因子数: 315 / 位相残差: 0.1 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 85.2 % / 再高解像度: 1.1 Å / 測定した強度の数: 23638 / 構造因子数: 3546 / 位相誤差: 22.7 ° / 位相残差: 0.1 ° / 位相誤差の除外基準: 0.1 / Rmerge: 0.189 / Rsym: 0.189
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: FEI TALOS ARCTICA / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: FEI CETA (4k x 4k) / 検出器: CMOS DETECTOR / 日付: 2019年3月21日
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→7.737 Å / Num. obs: 3546 / % possible obs: 85.2 % / 冗長度: 6.666 % / Biso Wilson estimate: 10.09 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.189 / Rrim(I) all: 0.204 / Χ2: 0.739 / Net I/σ(I): 5.41 / Num. measured all: 23638
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.1-1.136.1410.4593.2815663122550.8280.49881.7
1.13-1.167.1730.4693.5319443032710.8640.50389.4
1.16-1.198.1340.4893.8121312992620.8580.52287.6
1.19-1.235.1850.4093.4610942432110.830.45486.8
1.23-1.274.9950.3154.210342442070.8740.3584.8
1.27-1.315.2020.3084.2610822382080.8890.33887.4
1.31-1.365.6510.3464.1811982442120.8760.38186.9
1.36-1.425.860.394.1112542442140.8480.4387.7
1.42-1.487.1860.3155.2615812502200.8960.3488
1.48-1.569.0750.316.3419242442120.8980.3386.9
1.56-1.648.6010.2437.0416172131880.9290.25888.3
1.64-1.745.9470.2395.999041831520.9060.26283.1
1.74-1.866.1260.2286.439251811510.9470.2583.4
1.86-2.016.8250.1997.4210921891600.970.21684.7
2.01-2.27.2430.1798.0210721751480.9780.19384.6
2.2-2.468.8260.1738.9613151691490.9770.18488.2
2.46-2.845.2710.157.55506126960.960.16776.2
2.84-3.485.2910.1267.825451241030.990.14183.1
3.48-4.927.5840.1259.97661181010.9820.13285.6
4.92-7.7373.3850.1336.878861260.9820.15542.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIXdev_3360精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
SHELXD位相決定
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
6Coot0.8.9.1モデルフィッティング
13PHENIXdev 3360モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 111.1 ° / ∠γ: 90 ° / A: 33.17 Å / B: 4.78 Å / C: 30.33 Å / 空間群名: P21 / 空間群番号: 4
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: maximum liklihood
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.1→7.737 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 22.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2126 352 9.93 %
Rwork0.1944 --
obs0.1963 3544 85.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 34.51 Å2 / Biso mean: 8.141 Å2 / Biso min: 2.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.1→7.737 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数105 0 0 7 112
Biso mean---20.78 -
残基数----15
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1-1.25860.2691140.21261027114186
1.2586-1.58350.24261190.21781088120787
1.5835-7.73690.1851190.17911077119684

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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