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万見
- PDB-6ob0: Compound 2 bound structure of WT Lipoprotein Lipase in Complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ob0
タイトルCompound 2 bound structure of WT Lipoprotein Lipase in Complex with GPIHBP1 Mutant N78D N82D produced in HEK293-F cells
要素
  • Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
  • Lipoprotein lipase
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / Lipase / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chylomicron binding / positive regulation of chylomicron remnant clearance / lipoprotein lipase / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / lipoprotein lipase activity / lipoprotein lipase activator activity / positive regulation of cholesterol storage / lipase binding / response to heparin ...chylomicron binding / positive regulation of chylomicron remnant clearance / lipoprotein lipase / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / lipoprotein lipase activity / lipoprotein lipase activator activity / positive regulation of cholesterol storage / lipase binding / response to heparin / phospholipase A1 / phospholipase activity / phospholipase A1 activity / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / triglyceride catabolic process / positive regulation of lipoprotein lipase activity / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / protein transporter activity / very-low-density lipoprotein particle remodeling / Chylomicron remodeling / positive regulation of lipid storage / chylomicron / cellular response to nutrient / high-density lipoprotein particle remodeling / transcytosis / protein import / triacylglycerol lipase activity / very-low-density lipoprotein particle / heparan sulfate proteoglycan binding / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / triglyceride homeostasis / protein localization to cell surface / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / carboxylic ester hydrolase activity / cellular response to fatty acid / triglyceride metabolic process / lipoprotein particle binding / apolipoprotein binding / catalytic complex / positive regulation of fat cell differentiation / retinoid metabolic process / response to glucose / Retinoid metabolism and transport / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of chemokine production / phospholipid metabolic process / positive regulation of adipose tissue development / cholesterol homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / fatty acid metabolic process / intracellular protein transport / response to bacterium / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of inflammatory response / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / heparin binding / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / basolateral plasma membrane / protein stabilization / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / lipid binding / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Snake toxin/toxin-like / u-PAR/Ly-6 domain / Snake toxin and toxin-like protein ...: / Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Snake toxin/toxin-like / u-PAR/Ly-6 domain / Snake toxin and toxin-like protein / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Lipases, serine active site. / Snake toxin-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M3D / Lipoprotein lipase / Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Arora, R. / Horton, P.A. / Benson, T.E. / Romanowski, M.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Structure of lipoprotein lipase in complex with GPIHBP1.
著者: Arora, R. / Nimonkar, A.V. / Baird, D. / Wang, C. / Chiu, C.H. / Horton, P.A. / Hanrahan, S. / Cubbon, R. / Weldon, S. / Tschantz, W.R. / Mueller, S. / Brunner, R. / Lehr, P. / Meier, P. / ...著者: Arora, R. / Nimonkar, A.V. / Baird, D. / Wang, C. / Chiu, C.H. / Horton, P.A. / Hanrahan, S. / Cubbon, R. / Weldon, S. / Tschantz, W.R. / Mueller, S. / Brunner, R. / Lehr, P. / Meier, P. / Ottl, J. / Voznesensky, A. / Pandey, P. / Smith, T.M. / Stojanovic, A. / Flyer, A. / Benson, T.E. / Romanowski, M.J. / Trauger, J.W.
履歴
登録2019年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein lipase
B: Lipoprotein lipase
C: Lipoprotein lipase
D: Lipoprotein lipase
E: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
F: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
G: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
H: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)267,06037
ポリマ－260,7728
非ポリマー6,28929
水4,071226
1
A: Lipoprotein lipase
E: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7359
ポリマ－65,1932
非ポリマー1,5427
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2710 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area24750 Å2
手法PISA
2
B: Lipoprotein lipase
F: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,85710
ポリマ－65,1932
非ポリマー1,6648
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area24730 Å2
手法PISA
3
C: Lipoprotein lipase
G: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7359
ポリマ－65,1932
非ポリマー1,5427
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area24610 Å2
手法PISA
4
D: Lipoprotein lipase
H: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7359
ポリマ－65,1932
非ポリマー1,5427
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area24520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.430, 191.420, 97.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Lipoprotein lipase / LPL


分子量: 50465.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPIHBP1, HBP1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06858, lipoprotein lipase
#2: タンパク質
Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1 / GPI-anchored HDL-binding protein 1 / High density lipoprotein-binding protein 1


分子量: 14727.757 Da / 分子数: 4 / Fragment: residues 21-151 / Mutation: N78D, N82D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPIHBP1, HBP1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8IV16

-
糖 , 1種, 8分子

#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 247分子

#4: 化合物
ChemComp-M3D / 7-(3-cyano-4-hydroxyphenyl)-N-[2-(morpholin-4-yl)ethyl]dibenzo[b,f]oxepine-10-carboxamide


分子量: 467.516 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H25N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.15M calcium acetate, 18% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→37.1 Å / Num. obs: 70015 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.162 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.81-2.820.01452.36930.840.610.015799.7
13.03-119.7233.479397.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
BUSTER2.11.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OAZ

6oaz


解像度: 2.81→37.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU R Cruickshank DPI: 2.176 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.927 / SU Rfree Blow DPI: 0.319 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.325
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 3465 4.95 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 69989 99.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 172.97 Å2 / Biso mean: 67.92 Å2 / Biso min: 29.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.5373 Å20 Å20 Å2
2---10.1582 Å20 Å2
3---30.6955 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.81→37.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16511 0 436 226 17173
Biso mean--61.7 52.63 -
残基数----2094
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d6044SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2923HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it17461HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2265SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact19024SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d17461HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg23708HARMONIC21.16
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.01
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.99
LS精密化 シェル解像度: 2.81→2.83 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2862 77 5.5 %
Rwork0.2293 1323 -
all0.2325 1400 -
obs--99.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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