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万見
- PDB-6oa9: Cdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oa9
タイトルCdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ATP
要素
  • Cell division control protein 48
  • Nuclear protein localization protein 4
  • Ubiquitin
キーワードMOTOR PROTEIN / ATPase / ATPase complex / ubiquitin / quality control
機能・相同性
機能・相同性情報


SCF complex disassembly in response to cadmium stress / mitotic DNA replication termination / Ovarian tumor domain proteases / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / sister chromatid biorientation / ribophagy ...SCF complex disassembly in response to cadmium stress / mitotic DNA replication termination / Ovarian tumor domain proteases / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / sister chromatid biorientation / ribophagy / RQC complex / DNA replication termination / protein localization to vacuole / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-containing complex disassembly / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / positive regulation of mitochondrial fusion / HSF1 activation / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / endosome to plasma membrane protein transport / protein phosphatase regulator activity / Translesion Synthesis by POLH / piecemeal microautophagy of the nucleus / mating projection tip / replisome / Protein methylation / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nonfunctional rRNA decay / retrograde protein transport, ER to cytosol / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / ribosomal large subunit export from nucleus / mRNA transport / ATP metabolic process / ERAD pathway / Neutrophil degranulation / rescue of stalled ribosome / ubiquitin binding / macroautophagy / positive regulation of protein localization to nucleus / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ribosome biogenesis / ribosomal large subunit assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic translation / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic large ribosomal subunit / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain ...NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / MPN domain / MPN domain profile. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ubiquitin-ribosomal protein eL40A fusion protein / Cell division control protein 48 / Nuclear protein localization protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Twomey, E.C. / Ji, Z. / Wales, T.E. / Bodnar, N.O. / Engen, J.R. / Rapoport, T.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM052586 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007753 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Substrate processing by the Cdc48 ATPase complex is initiated by ubiquitin unfolding.
著者: Edward C Twomey / Zhejian Ji / Thomas E Wales / Nicholas O Bodnar / Scott B Ficarro / Jarrod A Marto / John R Engen / Tom A Rapoport /
要旨: The Cdc48 adenosine triphosphatase (ATPase) (p97 or valosin-containing protein in mammals) and its cofactor Ufd1/Npl4 extract polyubiquitinated proteins from membranes or macromolecular complexes for ...The Cdc48 adenosine triphosphatase (ATPase) (p97 or valosin-containing protein in mammals) and its cofactor Ufd1/Npl4 extract polyubiquitinated proteins from membranes or macromolecular complexes for subsequent degradation by the proteasome. How Cdc48 processes its diverse and often well-folded substrates is unclear. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the Cdc48 ATPase in complex with Ufd1/Npl4 and polyubiquitinated substrate. The structures show that the Cdc48 complex initiates substrate processing by unfolding a ubiquitin molecule. The unfolded ubiquitin molecule binds to Npl4 and projects its N-terminal segment through both hexameric ATPase rings. Pore loops of the second ring form a staircase that acts as a conveyer belt to move the polypeptide through the central pore. Inducing the unfolding of ubiquitin allows the Cdc48 ATPase complex to process a broad range of substrates.
履歴
登録2019年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0665
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 48
B: Cell division control protein 48
C: Cell division control protein 48
D: Cell division control protein 48
E: Cell division control protein 48
F: Cell division control protein 48
K: Ubiquitin
H: Ubiquitin
J: Ubiquitin
G: Nuclear protein localization protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)649,32722
ポリマ－644,20410
非ポリマー5,12312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area54120 Å2
ΔGint-225 kcal/mol
Surface area169330 Å2

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要素

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タンパク質 , 3種, 10分子 ABCDEFKHJG

#1: タンパク質
Cell division control protein 48 / Cell division cycle protein 48 / Transitional endoplasmic reticulum ATPase homolog / Cdc48


分子量: 92105.922 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CDC48, YDL126C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25694, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8568.769 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RPL40A, UBI1, YIL148W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CH08
#3: タンパク質 Nuclear protein localization protein 4 / HMG-CoA reductase degradation protein 4 / Npl4


分子量: 65862.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: NPL4, HRD4, YBR170C, YBR1231 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33755

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非ポリマー , 3種, 12分子

#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ATP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 295 K
詳細: Waited 20 seconds before blotting for 2.5-3 seconds.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 0 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 54.9 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
11cryoSPARC2最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127261 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.9 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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