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- PDB-6n1k: Full-length human phenylalanine hydroxylase (PAH) in the resting state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n1k
タイトルFull-length human phenylalanine hydroxylase (PAH) in the resting state
要素Phenylalanine-4-hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / resting-state PAH / allosterically controlled aromatic amino acid hydroxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


Phenylketonuria / Phenylalanine metabolism / phenylalanine 4-monooxygenase / phenylalanine 4-monooxygenase activity / tyrosine biosynthetic process / catecholamine biosynthetic process / L-phenylalanine catabolic process / amino acid biosynthetic process / iron ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phenylalanine-4-hydroxylase, tetrameric form / Eukaryotic phenylalanine-4-hydroxylase, catalytic domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / ACT domain / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal ...Phenylalanine-4-hydroxylase, tetrameric form / Eukaryotic phenylalanine-4-hydroxylase, catalytic domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / ACT domain / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Phenylalanine-4-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.057 Å
データ登録者Arturo, E.C. / Jaffe, E.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1R01NS100081-03 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Biophysical characterization of full-length human phenylalanine hydroxylase provides a deeper understanding of its quaternary structure equilibrium.
著者: Arturo, E.C. / Gupta, K. / Hansen, M.R. / Borne, E. / Jaffe, E.K.
履歴
登録2018年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylalanine-4-hydroxylase
B: Phenylalanine-4-hydroxylase
C: Phenylalanine-4-hydroxylase
D: Phenylalanine-4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,49212
ポリマ－207,1274
非ポリマー3658
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SAXS, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14060 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area70960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.437, 202.640, 72.574
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Phenylalanine-4-hydroxylase / PAH / Phe-4-monooxygenase


分子量: 51781.648 Da / 分子数: 4 / 変異: C29S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00439, phenylalanine 4-monooxygenase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.27 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: hPAH C29S was obtained from of the 6His-SUMO fusion using a sodium phosphate buffer. Crystals were grown from C29S (16 mg/mL) in 2 mM Tris-HCl pH 7.4, mixed with reservoir solutions in a ...詳細: hPAH C29S was obtained from of the 6His-SUMO fusion using a sodium phosphate buffer. Crystals were grown from C29S (16 mg/mL) in 2 mM Tris-HCl pH 7.4, mixed with reservoir solutions in a protein:reservoir ratio equal to 1:1.25 and equilibrated using hanging drop vapor diffusion. The 1 mL reservoir solution initially contained 16% PEG 3350, 100 mM bis-tris-propane pH 7.5 and 200 mM sodium sulfate. Crystals appeared at 295K within one day in the dark.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→37 Å / Num. obs: 39316 / % possible obs: 99.54 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 93.6345104659 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.0783 / Rrim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 11.45
反射 シェル解像度: 3.0567→3.166 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.67 / Num. unique obs: 3885 / CC1/2: 0.63 / % possible all: 98.16

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12rc1_2807: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.12rc1_2807位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J8U

1j8u


解像度: 3.057→36.287 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 102.78 / 位相誤差: 33.14
詳細: The twin operator l,-k,h was used at the last stage of refinement.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1985 5.05 %
Rwork0.2025 --
obs0.2076 39316 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.057→36.287 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13674 0 8 7 13689
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214031
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.518954
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.6718418
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0382049
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032449
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.058-3.13450.32971450.29562608X-RAY DIFFRACTION93
3.1345-3.21920.30241470.28462670X-RAY DIFFRACTION95
3.2192-3.31380.29491420.27832701X-RAY DIFFRACTION95
3.3138-3.42070.28511460.26862634X-RAY DIFFRACTION95
3.4207-3.54280.28031440.2552652X-RAY DIFFRACTION95
3.5428-3.68450.28151320.22842668X-RAY DIFFRACTION95
3.6845-3.8520.23611400.21782669X-RAY DIFFRACTION95
3.852-4.05470.2671410.21232676X-RAY DIFFRACTION95
4.0547-4.30830.21041390.1982668X-RAY DIFFRACTION95
4.3083-4.64020.20621450.17832651X-RAY DIFFRACTION95
4.6402-5.10580.20581400.16982672X-RAY DIFFRACTION95
5.1058-5.84150.24021350.19642652X-RAY DIFFRACTION95
5.8415-7.34760.22891460.19362710X-RAY DIFFRACTION95
7.3476-34.16390.22461380.18582688X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.26950.4448-0.28551.25420.07293.014-0.2063-0.07350.0796-0.0918-0.07470.10570.1092-0.5428-00.93990.02620.10820.6440.00850.723940.072199.950655.8022
21.56260.0072-0.98111.80240.04032.2966-0.1068-0.05890.0454-0.0145-0.0479-0.31390.12110.389-00.96230.13820.19830.63050.01470.892469.9877103.389941.1735
32.9633-0.3571-0.1431.35780.00492.68690.219-0.44490.11350.00120.0165-0.14690.05930.096800.8354-0.05370.13880.6238-0.12530.907952.38854.515169.6081
41.6453-0.201-0.93662.1566-0.00652.13610.22450.2740.1257-0.3043-0.0165-0.0615-0.1195-0.075200.9729-0.110.23910.66260.01430.928467.127452.246639.6581
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and resid 21 through 446
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and resid 20 through 448
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and resid 22 through 448
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and resid 20 through 446

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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