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Yorodumi- PDB-7ccc: The structure of the actin filament uncapping complex mediated by... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ccc | ||||||
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Title | The structure of the actin filament uncapping complex mediated by twinfilin | ||||||
Components |
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Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / actin filament regulator | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of actin phosphorylation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / WASH complex / F-actin capping protein complex / COPI-mediated anterograde transport / sequestering of actin monomers / negative regulation of actin filament polymerization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production ...regulation of actin phosphorylation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / WASH complex / F-actin capping protein complex / COPI-mediated anterograde transport / sequestering of actin monomers / negative regulation of actin filament polymerization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MHC class II antigen presentation / cell junction assembly / actin filament depolymerization / barbed-end actin filament capping / regulation of lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / cortical cytoskeleton / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / brush border / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / sarcomere / filopodium / actin filament / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / calcium-dependent protein binding / cell-cell junction / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / hydrolase activity / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mus musculus (house mouse) Oryctolagus cuniculus (rabbit) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.2 Å | ||||||
Authors | Robinson, R.C. / Mwangangi, D.M. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Sci Adv / Year: 2021 Title: The structure of the actin filament uncapping complex mediated by twinfilin. Authors: Mwangangi, D.M. / Manser, E. / Robinson, R.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7ccc.cif.gz | 647.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7ccc.ent.gz | 530.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7ccc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7ccc_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7ccc_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 7ccc_validation.xml.gz | 56.7 KB | Display | |
Data in CIF | 7ccc_validation.cif.gz | 76.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cc/7ccc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cc/7ccc | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 3 molecules AEB
#1: Protein | Mass: 42109.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / References: UniProt: P68135 #2: Protein | | Mass: 40341.695 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TWF1, PTK9 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q12792 |
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-F-actin-capping protein subunit ... , 2 types, 2 molecules CD
#3: Protein | Mass: 32980.703 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: I222V Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Capza1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q5RKN9, UniProt: P47753*PLUS |
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#4: Protein | Mass: 30669.768 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Capzb / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q923G3 |
-Non-polymers , 3 types, 58 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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Sequence details | THE GENEBANK ACCESSION NUMBER IS 24771896 FOR THE PROTEIN. |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.97 Å3/Da / Density % sol: 58.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 12% PEG 8000, 10% glycerol, 500 mM potassium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSRRC / Beamline: TPS 05A / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Dec 7, 2019 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→20 Å / Num. obs: 34562 / % possible obs: 95.7 % / Redundancy: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.188 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.198 / Χ2: 0.852 / Net I/σ(I): 4.5 / Num. measured all: 403423 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3DAW, 3AA7 Resolution: 3.2→19.92 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.45 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 156.22 Å2 / Biso mean: 55.7863 Å2 / Biso min: 9.29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.2→19.92 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 25
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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