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- PDB-6mh2: Structure of Herceptin Fab without antigen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mh2
タイトルStructure of Herceptin Fab without antigen
要素
  • Herceptin Fab arm heavy chain
  • Herceptin Fab arm light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Herceptin / antibody / Fab fragment
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set ...: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ig-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Luthra, A. / Langley, D.B. / Christie, M. / Christ, D.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1113904 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)160104915 オーストラリア
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Human Antibody Bispecifics through Phage Display Selection.
著者: Luthra, A. / Langley, D.B. / Schofield, P. / Jackson, J. / Abdelatti, M. / Rouet, R. / Nevoltris, D. / Mazigi, O. / Crossett, B. / Christie, M. / Christ, D.
履歴
登録2018年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Herceptin Fab arm light chain
B: Herceptin Fab arm heavy chain
C: Herceptin Fab arm light chain
D: Herceptin Fab arm heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3674
ポリマ－96,3674
非ポリマー00
水00
1
A: Herceptin Fab arm light chain
B: Herceptin Fab arm heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1842
ポリマ－48,1842
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18340 Å2
手法PISA
2
C: Herceptin Fab arm light chain
D: Herceptin Fab arm heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1842
ポリマ－48,1842
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area18190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.990, 78.890, 85.140
Angle α, β, γ (deg.)113.590, 92.780, 101.680
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: 抗体 Herceptin Fab arm light chain


分子量: 23466.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi293 HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z3Y4
#2: 抗体 Herceptin Fab arm heavy chain


分子量: 24717.592 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi293 HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 % / 解説: plate-like
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 200 mM ammonium acetate, 100 mM Bis-Tris, pH 5.5, 25% v/v PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→43.61 Å / Num. obs: 19572 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.137 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 66134 / Scaling rejects: 9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.953.40.3851008729520.8620.240.4552.592.5
8.85-43.613.50.06122156400.9930.0380.07213.793.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.85 Å42.08 Å
Translation5.85 Å42.08 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.26データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1N8Z

1n8z


解像度: 2.8→42.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.886 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.837 / WRfactor Rfree: 0.3148 / WRfactor Rwork: 0.256 / FOM work R set: 0.6962 / SU B: 54.515 / SU ML: 0.468 / SU R Cruickshank DPI: 0.424 / SU Rfree: 0.5005 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.501 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3062 956 4.9 %RANDOM
Rwork0.2511 ---
obs0.2538 18615 90.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 137.15 Å2 / Biso mean: 53.676 Å2 / Biso min: 25.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.25 Å20.81 Å2-2.43 Å2
2--5.35 Å23.58 Å2
3----4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→42.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5738 0 0 0 5738
残基数----821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0135891
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.0174847
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6251.6428114
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4881.56411116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6235810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.56622.727209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.17715649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.71514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2839
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026901
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021249
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 76 -
Rwork0.361 1419 -
all-1495 -
obs--92.46 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4821-0.20920.50333.3877-0.28310.570.04120.09-0.1756-0.21190.0628-0.19790.00260.0165-0.1040.4848-0.03270.15780.1758-0.21390.308311.1198106.1687-25.059
21.0352-0.21750.69661.9470.66480.81780.0417-0.1113-0.1346-0.1120.122-0.1912-0.0295-0.0511-0.16380.4513-0.08420.16210.1928-0.22220.340412.4723119.1324-11.8208
30.98710.81270.17182.9932-2.08963.02950.2475-0.8740.05960.1423-0.4798-0.2408-0.4454-0.25850.23230.5586-0.36270.22790.8502-0.170.205616.7834137.846327.4989
40.72720.7368-0.18760.8495-0.4062.1670.0439-0.21740.0092-0.0475-0.0602-0.1298-0.0603-0.23640.01640.3998-0.12240.15570.2977-0.22930.281216.2494131.76739.2245
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 214
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 220
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 214
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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