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- PDB-6mf4: Crystal structure of the polo-box domain of Cdc5 from budding yeast. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mf4
タイトルCrystal structure of the polo-box domain of Cdc5 from budding yeast.
要素Cell cycle serine/threonine-protein kinase CDC5/MSD2
キーワードCELL CYCLE / Transferase / Mitosis / Polo-like kinase / Cdc5 / Dbf4 / Spc72
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic spindle pole body separation / positive regulation of protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / regulation of protein localization to mitotic spindle pole body / Polo-like kinase mediated events / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of nucleus organization / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / meiotic spindle assembly / negative regulation of protein localization to nucleolus ...positive regulation of mitotic spindle pole body separation / positive regulation of protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / regulation of protein localization to mitotic spindle pole body / Polo-like kinase mediated events / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of nucleus organization / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / meiotic spindle assembly / negative regulation of protein localization to nucleolus / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of protein localization to nucleolus / mitotic spindle pole body / synaptonemal complex disassembly / polo kinase / centromeric DNA binding / resolution of meiotic recombination intermediates / cellular bud neck / spindle pole body / exit from mitosis / positive regulation of Rho protein signal transduction / mitotic spindle organization / phosphoprotein binding / kinetochore / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / protein kinase activity / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell cycle serine/threonine-protein kinase CDC5/MSD2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Guarne, A. / Almawi, A.W.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Distinct surfaces on Cdc5/PLK Polo-box domain orchestrate combinatorial substrate recognition during cell division.
著者: Almawi, A.W. / Langlois-Lemay, L. / Boulton, S. / Rodriguez Gonzalez, J. / Melacini, G. / D'Amours, D. / Guarne, A.
履歴
登録2018年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell cycle serine/threonine-protein kinase CDC5/MSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5943
ポリマ－33,4631
非ポリマー1312
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.080, 65.950, 96.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell cycle serine/threonine-protein kinase CDC5/MSD2


分子量: 33463.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CDC5, MSD2, PKX2, YMR001C, YM8270.03C / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P32562, polo kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris pH 8.5, 20 % PEG3350, 200 mM sodium formate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.28341 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28341 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→48.1 Å / Num. obs: 30819 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 12.58
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Num. unique obs: 2611 / CC1/2: 0.358

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q4O

1q4o


解像度: 1.8→48.06 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 1541 5 %
Rwork0.181 --
obs0.181 30819 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1863 0 2 234 2099
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041959
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8852658
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.427697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004336
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.85810.34291370.28512611X-RAY DIFFRACTION100
1.8581-1.92450.24431390.25592631X-RAY DIFFRACTION100
1.9245-2.00160.25541370.21512609X-RAY DIFFRACTION100
2.0016-2.09270.20951390.19162650X-RAY DIFFRACTION100
2.0927-2.2030.21311370.17992606X-RAY DIFFRACTION100
2.203-2.3410.18911400.17452649X-RAY DIFFRACTION100
2.341-2.52180.17981390.1772635X-RAY DIFFRACTION100
2.5218-2.77550.2051400.1792668X-RAY DIFFRACTION100
2.7755-3.17710.19831410.17662674X-RAY DIFFRACTION100
3.1771-4.00250.17061420.1692709X-RAY DIFFRACTION100
4.0025-48.07710.17991500.1622836X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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