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- PDB-6mf6: Crystal structure of budding yeast Cdc5 polo-box domain in comple... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6mf6 | ||||||
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Title | Crystal structure of budding yeast Cdc5 polo-box domain in complex with the Dbf4 polo-interacting region. | ||||||
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![]() | CELL CYCLE / Transferase / Mitosis / Dbf4 / Polo-like kinases | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of mitotic spindle pole body separation / positive regulation of protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / regulation of protein localization to mitotic spindle pole body / Polo-like kinase mediated events / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of nucleus organization / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / negative regulation of protein localization to nucleolus / positive regulation of DNA replication initiation ...positive regulation of mitotic spindle pole body separation / positive regulation of protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / regulation of protein localization to mitotic spindle pole body / Polo-like kinase mediated events / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of nucleus organization / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / negative regulation of protein localization to nucleolus / positive regulation of DNA replication initiation / positive regulation of kinetochore assembly / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / negative regulation of exit from mitosis / Dbf4-dependent protein kinase complex / meiotic spindle assembly / positive regulation of meiosis I / regulation of cell cycle phase transition / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / synaptonemal complex disassembly / centromeric DNA binding / polo kinase / resolution of meiotic recombination intermediates / premeiotic DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / cellular bud neck / Activation of ATR in response to replication stress / spindle pole body / mitotic DNA replication checkpoint signaling / exit from mitosis / positive regulation of Rho protein signal transduction / DNA replication origin binding / chromosome, centromeric region / DNA replication initiation / protein serine/threonine kinase activator activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / phosphoprotein binding / kinetochore / spindle pole / protein kinase activity / positive regulation of protein phosphorylation / phosphorylation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein-containing complex binding / chromatin / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Guarne, A. / Almawi, A.W. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Distinct surfaces on Cdc5/PLK Polo-box domain orchestrate combinatorial substrate recognition during cell division. Authors: Almawi, A.W. / Langlois-Lemay, L. / Boulton, S. / Rodriguez Gonzalez, J. / Melacini, G. / D'Amours, D. / Guarne, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 460.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 18.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 24.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6mf4C ![]() 6mf5C ![]() 1q4oS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33463.184 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: CDC5, MSD2, PKX2, YMR001C, YM8270.03C / Production host: ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 2246.552 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: DBF4, DNA52, YDR052C, D4205, YD9609.07C / Production host: ![]() ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 200 mM sodium potassium tartrate, 10 mM trimethylamine hydrochloride, 20 % PEG 3350. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 26, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.4→67.5 Å / Num. obs: 10923 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 18.9 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 10.92 |
Reflection shell | Resolution: 3.4→3.49 Å / CC1/2: 0.315 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1Q4O Resolution: 3.4→44.207 Å / SU ML: 0.7 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 41.81 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.4→44.207 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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