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- PDB-2fum: Catalytic domain of protein kinase PknB from Mycobacterium tuberc... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2fum | ||||||
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Title | Catalytic domain of protein kinase PknB from Mycobacterium tuberculosis in complex with mitoxantrone | ||||||
![]() | Probable serine/threonine-protein kinase pknB | ||||||
![]() | TRANSFERASE / PROTEIN KINASE-INHIBITOR COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of growth rate / acetyltransferase activator activity / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / response to host immune response / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of DNA binding / peptidoglycan biosynthetic process / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / peptidoglycan-based cell wall ...negative regulation of growth rate / acetyltransferase activator activity / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / response to host immune response / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of DNA binding / peptidoglycan biosynthetic process / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / peptidoglycan-based cell wall / negative regulation of protein binding / manganese ion binding / regulation of cell shape / protein autophosphorylation / membrane => GO:0016020 / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wehenkel, A. / Alzari, P.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: The structure of PknB in complex with mitoxantrone, an ATP-competitive inhibitor, suggests a mode of protein kinase regulation in mycobacteria Authors: Wehenkel, A. / Fernandez, P. / Bellinzoni, M. / Catherinot, V. / Barilone, N. / Labesse, G. / Jackson, M. / Alzari, P.M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 164 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 42.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 55.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1o6yS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Refine code: 2
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 32458.506 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: CATALYTIC DOMAIN Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Species: Mycobacterium tuberculosis / Strain: H37RV / Gene: pknB / Plasmid: PET28 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P0A5S4, UniProt: P9WI81*PLUS, EC: 2.7.1.37 #2: Chemical | ChemComp-MIX / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.42 Å3/Da / Density % sol: 64.05 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 1.2M NaAcetate 50mM NaCacodylate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Mar 10, 2005 |
Radiation | Monochromator: Diamond (111), Ge(220) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.931 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.89→69.84 Å / Num. all: 28195 / Num. obs: 28195 / % possible obs: 63.47 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
Reflection shell | Resolution: 2.89→3.21 Å / % possible all: 16 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1O6Y Resolution: 2.89→69.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 53.161 / SU ML: 0.412 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.509 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: THE DATA IS HIGHLY ANISOTROPIC (2.89 A RESOLUTION LIMIT ALONG THE c* AXIS, BUT ONLY 3.5 A ALONG THE a* AND b* AXES), ACCOUNTING FOR THE POOR DATA COMPLETENESS AT THE HIGHER RESOLUTION SHELLS ...Details: THE DATA IS HIGHLY ANISOTROPIC (2.89 A RESOLUTION LIMIT ALONG THE c* AXIS, BUT ONLY 3.5 A ALONG THE a* AND b* AXES), ACCOUNTING FOR THE POOR DATA COMPLETENESS AT THE HIGHER RESOLUTION SHELLS (DATA IS 99% COMPLETE AT 3.49 A, 45% IN THE 3.49-3.21 A SHELL, AND ONLY 16% IN THE 3.21-2.89 A SHELL.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 79.784 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.89→69.84 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.891→2.966 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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