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- PDB-6m33: Crystal structure of Homo Sapian GCP6 N-terminus and Mozart1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m33
タイトルCrystal structure of Homo Sapian GCP6 N-terminus and Mozart1
要素
  • Gamma-tubulin complex component 6
  • Mitotic-spindle organizing protein 1
キーワードCELL CYCLE / Gamma tubulin complex / microtubule / GCP / Mzt1
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / mitotic spindle assembly / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization ...microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / mitotic spindle assembly / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / meiotic cell cycle / spindle / spindle pole / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / centrosome / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic-spindle organizing protein 1 / Gamma-tubulin complex component 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.29434890409 Å
データ登録者Huang, T.L. / Hsia, K.C.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: MZT Proteins Form Multi-Faceted Structural Modules in the γ-Tubulin Ring Complex.
著者: Michal Wieczorek / Tzu-Lun Huang / Linas Urnavicius / Kuo-Chiang Hsia / Tarun M Kapoor /
要旨: Microtubule organization depends on the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), a ∼2.3-MDa nucleation factor comprising an asymmetric assembly of γ-tubulin and GCP2-GCP6. However, it is currently ...Microtubule organization depends on the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), a ∼2.3-MDa nucleation factor comprising an asymmetric assembly of γ-tubulin and GCP2-GCP6. However, it is currently unclear how the γ-TuRC-associated microproteins MZT1 and MZT2 contribute to the structure and regulation of the holocomplex. Here, we report cryo-EM structures of MZT1 and MZT2 in the context of the native human γ-TuRC. MZT1 forms two subcomplexes with the N-terminal α-helical domains of GCP3 or GCP6 (GCP-NHDs) within the γ-TuRC "lumenal bridge." We determine the X-ray structure of recombinant MZT1/GCP6-NHD and find it is similar to that within the native γ-TuRC. We identify two additional MZT/GCP-NHD-like subcomplexes, one of which is located on the outer face of the γ-TuRC and comprises MZT2 and GCP2-NHD in complex with a centrosomin motif 1 (CM1)-containing peptide. Our data reveal how MZT1 and MZT2 establish multi-faceted, structurally mimetic "modules" that can expand structural and regulatory interfaces in the γ-TuRC.
履歴
登録2020年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-tubulin complex component 6
B: Mitotic-spindle organizing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3542
ポリマ－22,3542
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area9910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.466, 69.466, 118.186
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 6 / GCP-6


分子量: 13575.808 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP6, GCP6, KIAA1669 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RT7
#2: タンパク質 Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mozart1 / Mitotic-spindle organizing protein associated with a ring of gamma-tubulin 1


分子量: 8778.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MZT1, C13orf37, MOZART1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08AG7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.5M Ammonium chloride, 0.1M Bis-Tris propane p.H 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 0.99984 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.29→20 Å / Num. obs: 5211 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 149.497634035 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 3.29→3.41 Å / Num. unique obs: 505 / CC1/2: 0.695

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.29434890409→19.7705361673 Å / SU ML: 0.455939835207 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37571273018 / 位相誤差: 38.6664371805
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298262414817 513 9.9844297392 %
Rwork0.222217067508 --
obs0.229930059088 5138 96.8155266629 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 165.271188327 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29434890409→19.7705361673 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1218 0 0 0 1218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01029207945511221
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.338025014811639
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0622443257507208
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051913972366206
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1185867797773
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.6240.3452587774681240.2972755598321152X-RAY DIFFRACTION98.2294072363
3.624-4.14420.3604217714411270.2613606919861154X-RAY DIFFRACTION98.6143187067
4.1442-5.20550.283148579851290.2339614538381143X-RAY DIFFRACTION97.1734148205
5.2055-100.2865104846451330.1991709328171176X-RAY DIFFRACTION93.7679083095
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.491066523 Å / Origin y: -15.8920087221 Å / Origin z: 12.2643648349 Å
111213212223313233
T1.1170432841 Å20.110434502335 Å20.170821108999 Å2-0.960953592376 Å2-0.0352820758846 Å2--0.819578883457 Å2
L7.84479815726 °23.34240594294 °21.92266603367 °2-8.08500000215 °21.09083066551 °2--8.45791574626 °2
S0.111789088331 Å °-0.29708414369 Å °-0.464639489005 Å °0.128253795392 Å °0.18992021902 Å °-0.17457073171 Å °0.779888230553 Å °0.437759739612 Å °-0.222343987678 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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