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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6kwl | ||||||
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タイトル | Crystal structure of pSLA-1*0401(R156A) complex with FMDV-derived epitope MTAHITVPY | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / MHC class I structure / A single-amino acid mutation / Peptide motifs / Random peptide library | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / DAP12 signaling / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / L-peptidase / modulation by virus of host chromatin organization / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I ...ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / DAP12 signaling / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / L-peptidase / modulation by virus of host chromatin organization / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / host cell cytoplasmic vesicle membrane / MHC class I protein complex / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / nucleoside-triphosphate phosphatase / MHC class II protein complex binding / protein complex oligomerization / late endosome membrane / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / viral protein processing / induction by virus of host autophagy / immune response / RNA-directed RNA polymerase / external side of plasma membrane / viral RNA genome replication / lysosomal membrane / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / signaling receptor binding / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / extracellular space / extracellular region / ATP binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Sus scrofa (ブタ) Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Wei, X.H. / Wang, S. / Zhang, N.Z. / Xia, C. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Front Immunol / 年: 2021 タイトル: Peptidomes and Structures Illustrate Two Distinguishing Mechanisms of Alternating the Peptide Plasticity Caused by Swine MHC Class I Micropolymorphism. 著者: Wei, X. / Wang, S. / Li, Z. / Li, Z. / Qu, Z. / Wang, S. / Zou, B. / Liang, R. / Xia, C. / Zhang, N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6kwl.cif.gz | 180.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6kwl.ent.gz | 139.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6kwl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kw/6kwl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kw/6kwl | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31595.875 Da / 分子数: 1 / 変異: R156A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F6N4U7 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 11431.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: B2M / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07717 |
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1033.220 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス) 参照: UniProt: P03311*PLUS |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.48 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 0.2 M Sodium chloride, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97931 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月16日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97931 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 29750 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 18.924 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.137 / Mean I/σ(I) obs: 11.338 / Num. unique obs: 29750 / Rsym value: 0.137 / % possible all: 97.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3qq3 解像度: 1.8→35.712 Å / 交差検証法: NONE
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.712 Å
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å |