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- PDB-4zut: Crystal structure of Equine MHC I(Eqca-N*00602) in complexed with... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zut | ||||||
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Title | Crystal structure of Equine MHC I(Eqca-N*00602) in complexed with equine infectious anaemia virus (EIAV) derived peptide Gag-GW12 | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / lentivirus vaccine | ||||||
Function / homology | ![]() Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / viral budding via host ESCRT complex / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / viral budding via host ESCRT complex / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / viral nucleocapsid / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / nucleic acid binding / structural constituent of virion / learning or memory / immune response / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / signaling receptor binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yao, S. / Liu, J. / Qi, J. / Chen, R. / Zhang, N. / Liu, Y. / Xia, C. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Illumination of Equine MHC Class I Molecules Highlights Unconventional Epitope Presentation Manner That Is Evolved in Equine Leukocyte Antigen Alleles Authors: Yao, S. / Liu, J. / Qi, J. / Chen, R. / Zhang, N. / Liu, Y. / Wang, J. / Wu, Y. / Gao, G.F. / Xia, C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 175 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 139.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4zusC ![]() 4zuuC ![]() 4zuvC ![]() 4zuwC ![]() 1q94S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 31599.658 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 22-295 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 11704.359 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 21-119 / Mutation: A85D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein/peptide | Mass: 1309.429 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.83 Å3/Da / Density % sol: 56.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.02 M magnesium chloride hexahydrare, 0.1 M HEPES, 22% w/v polyacrylic acid sodium salt 5,100 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 21, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. obs: 16706 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 38.407 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.59 Å / Redundancy: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.587 / Mean I/σ(I) obs: 5.314 / % possible all: 99.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1Q94 Resolution: 2.6→35.623 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: NONE / σ(F): 0.15 / Phase error: 28.37 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.034 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→35.623 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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