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- PDB-6kvd: Crystal structure of human nucleosome containing H2A.J -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kvd
タイトルCrystal structure of human nucleosome containing H2A.J
要素
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A.J
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / nucleosome / histone variant / chromatin / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine ...negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Processing of DNA double-strand break ends / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2A.J
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Tanaka, H. / Koyama, M. / Sato, S. / Kujirai, T. / Kurumizaka, H.
資金援助 日本, 8件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP17H01408 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP18H05534 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP18K14677 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP19K21177 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP19K06609 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101076 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR16G1 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP18J13668 日本
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2020
タイトル: Biochemical and structural analyses of the nucleosome containing human histone H2A.J.
著者: Tanaka, H. / Sato, S. / Koyama, M. / Kujirai, T. / Kurumizaka, H.
履歴
登録2019年9月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A.J
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A.J
H: Histone H2B type 1-J
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,85127
ポリマ－201,99410
非ポリマー85617
水5,260292
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area58700 Å2
ΔGint-498 kcal/mol
Surface area72500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.640, 108.791, 171.177
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain E
12chain B
22chain F
13chain C
23chain G
14chain D
24chain H
15chain I
25chain J

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROGLUGLUchain AAC38 - 13342 - 137
21LYSLYSARGARGchain EEG36 - 13440 - 138
12ASNASNGLYGLYchain BBD25 - 10129 - 105
22HISHISGLYGLYchain FFH18 - 10222 - 106
13ARGARGPROPROchain CCE11 - 11715 - 121
23ALAALALYSLYSchain GGI14 - 11818 - 122
14SERSERALAALAchain DDF32 - 12436 - 128
24SERSERSERSERchain HHJ32 - 12336 - 127
15DADADTDTchain IIA1 - 1461 - 146
25DADADTDTchain JJB147 - 2921 - 146

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

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要素

-
DNA鎖 , 1種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli DH5a (大腸菌)

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15719.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11676.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P62805
#4: タンパク質 Histone H2A.J / H2a/j


分子量: 14329.728 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AFJ / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BTM1
#5: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14217.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899

-
非ポリマー , 3種, 309分子

#6: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: potassium cacodylate, potassium chloride, manganese chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月25日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→50 Å / Num. obs: 93881 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 48.185 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.176 / Rrim(I) all: 0.183 / Χ2: 1.027 / Net I/σ(I): 13.05
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.21-2.3414.3992.0041.2521472215001149120.522.07799.4
2.34-2.514.4361.2422.1720382514119141190.711.287100
2.5-2.714.1730.7993.6318690813188131880.8790.829100
2.7-2.9614.0020.4796.3416992712136121360.9590.497100
2.96-3.3113.8580.21812.6615306711045110450.9940.227100
3.31-3.8212.6560.12420.89123683977397730.9960.129100
3.82-4.6713.5740.07332.45113083833183310.9980.076100
4.67-6.5714.4210.06438.0994504655365530.9990.066100
6.57-47.83513.1650.04748.9450344383938240.9990.04999.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSJan 26, 2018 BUILT=20180808データ削減
XDSJan 26, 2018 BUILT=20180808データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5Y0C

5y0c


解像度: 2.21→47.835 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2574 4685 5 %
Rwork0.2127 88995 -
obs0.215 93680 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.63 Å2 / Biso mean: 51.0006 Å2 / Biso min: 17.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.21→47.835 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5979 5983 17 292 12271
Biso mean--62.62 40.16 -
残基数----1046
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A596X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
12E596X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
21B476X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
22F476X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
31C638X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
32G638X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
41D558X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
42H558X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
51I2912X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
52J2912X-RAY DIFFRACTION6.199TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.21-2.23510.30741540.2752921
2.2351-2.26140.35021550.32612941
2.2614-2.2890.29151530.27312913
2.289-2.3180.31891550.26542941
2.318-2.34850.2941530.26872919
2.3485-2.38060.29871560.26692954
2.3806-2.41460.34631550.27122946
2.4146-2.45070.30151530.27862917
2.4507-2.4890.33591550.27592943
2.489-2.52980.34011550.26382939
2.5298-2.57340.32711540.2552921
2.5734-2.62020.31221550.25082938
2.6202-2.67060.28211560.24442965
2.6706-2.72510.30361550.24152949
2.7251-2.78430.33191560.24652963
2.7843-2.84910.27491550.25032950
2.8491-2.92030.30571550.24512938
2.9203-2.99930.31341550.25292949
2.9993-3.08750.29751550.24992948
3.0875-3.18720.32731570.23372977
3.1872-3.3010.23811560.22452967
3.301-3.43320.24031560.20812969
3.4332-3.58940.25171570.20072969
3.5894-3.77850.26861560.2062974
3.7785-4.01520.24951570.18862988
4.0152-4.3250.21481590.17753012
4.325-4.75990.22281580.17093003
4.7599-5.44780.22411590.17843030
5.4478-6.86050.2631610.19753057
6.8605-47.8350.16621690.16623194

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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