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万見
- PDB-6kmc: Crystal structure of a Streptococcal protein G B1 mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kmc
タイトルCrystal structure of a Streptococcal protein G B1 mutant
要素Immunoglobulin G-binding protein G B1
キーワードIMMUNE SYSTEM / Streptococcal protein G B1 Domain / Immunoglobulin binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Watanabe, H. / Honda, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)18K04860 日本
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: Histidine-Mediated Intramolecular Electrostatic Repulsion for Controlling pH-Dependent Protein-Protein Interaction.
著者: Watanabe, H. / Yoshida, C. / Ooishi, A. / Nakai, Y. / Ueda, M. / Isobe, Y. / Honda, S.
履歴
登録2019年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein G B1
B: Immunoglobulin G-binding protein G B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0083
ポリマ－12,9482
非ポリマー601
水1,982110
1
A: Immunoglobulin G-binding protein G B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,5342
ポリマ－6,4741
非ポリマー601
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Immunoglobulin G-binding protein G B1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,4741
ポリマ－6,4741
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.827, 29.439, 36.017
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-250-

HOH

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G B1


分子量: 6474.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P19909*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 30% polyethylene glycol 8000, 100 mM imidazole hydrochloride (pH 8.0), 200 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→50 Å / Num. obs: 12052 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.05 / Χ2: 0.859 / Net I/σ(I): 11.1 / Num. measured all: 75501
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.62-1.655.50.135600.990.060.1440.57693.2
1.65-1.686.30.1215420.9910.0520.1330.58194.9
1.68-1.716.40.1135800.9940.0480.1240.65196.3
1.71-1.756.40.15750.9940.0430.1090.68897.1
1.75-1.786.50.0915920.9950.0390.0990.71199
1.78-1.826.40.0835780.9960.0350.090.67599.1
1.82-1.876.50.0776140.9960.0330.0840.8299.4
1.87-1.926.50.0765770.9960.0320.0820.89899.5
1.92-1.986.10.0676090.9970.030.0730.96999.5
1.98-2.045.90.0645880.9960.0280.070.99799.7
2.04-2.116.30.0586370.9980.0250.0630.95799.7
2.11-2.26.70.0565710.9980.0230.0610.9299.7
2.2-2.36.60.0536070.9980.0220.0580.90699.7
2.3-2.426.60.0526070.9960.0220.0570.95799.7
2.42-2.576.50.0476160.9980.020.0510.93299.8
2.57-2.7760.0466100.9980.020.050.931100
2.77-3.055.80.0426190.9980.0190.0470.915100
3.05-3.496.60.046270.9990.0160.0430.979100
3.49-4.46.30.046390.9990.0170.0431.08499.7
4.4-505.60.047040.9970.0180.0440.913100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZW1

2zw1


解像度: 1.84→42.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 4.123 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.179
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2669 404 4.8 %RANDOM
Rwork0.1973 ---
obs0.2007 7988 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso max: 52.21 Å2 / Biso mean: 18.252 Å2 / Biso min: 4.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.09 Å20 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---1.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→42.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数914 0 4 110 1028
Biso mean--15.79 26.61 -
残基数----114
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.021941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3151.9141277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9455112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.7632544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.81615154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1590.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.02712
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.888 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 25 -
Rwork0.226 563 -
all-588 -
obs--99.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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