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- PDB-6kbn: Crystal structure of Vac8 (del 19-33) bound to Atg13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kbn
タイトルCrystal structure of Vac8 (del 19-33) bound to Atg13
要素
  • Autophagy-related protein 13
  • Vacuolar protein 8
キーワードPROTEIN BINDING/PROTEIN TRANSPORT / Armadillo repeats / complex / PROTEIN BINDING-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleus-vacuole junction assembly / Cvt vesicle assembly / PAS complex / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / protein localization to membrane raft / establishment of organelle localization / regulation of cellular localization / nucleus-vacuole junction / vacuole-isolation membrane contact site / armadillo repeat domain binding ...nucleus-vacuole junction assembly / Cvt vesicle assembly / PAS complex / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / protein localization to membrane raft / establishment of organelle localization / regulation of cellular localization / nucleus-vacuole junction / vacuole-isolation membrane contact site / armadillo repeat domain binding / protein targeting to vacuole involved in autophagy / vacuole inheritance / vacuole fusion, non-autophagic / Atg1/ULK1 kinase complex / Macroautophagy / ribophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / nucleophagy / pexophagy / protein localization to phagophore assembly site / piecemeal microautophagy of the nucleus / protein-containing complex localization / protein kinase regulator activity / fungal-type vacuole membrane / nuclear outer membrane / phagophore assembly site / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / response to starvation / autophagosome assembly / mitophagy / positive regulation of autophagy / protein-membrane adaptor activity / autophagosome / macroautophagy / lipid metabolic process / autophagy / nuclear membrane / membrane raft / lipid binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein 8 / Autophagy-related protein 13, N-terminal / Autophagy-related protein 13 / Autophagy-related protein 13 / HORMA domain superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein 8 / Autophagy-related protein 13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Park, J. / Lee, C.
引用ジャーナル: Autophagy / : 2020
タイトル: Quaternary structures of Vac8 differentially regulate the Cvt and PMN pathways.
著者: Park, J. / Kim, H.I. / Jeong, H. / Lee, M. / Jang, S.H. / Yoon, S.Y. / Kim, H. / Park, Z.Y. / Jun, Y. / Lee, C.
履歴
登録2019年6月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein 8
B: Autophagy-related protein 13
C: Vacuolar protein 8
D: Autophagy-related protein 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,8534
ポリマ-151,8534
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SAXS, cross-linking, isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6350 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area46270 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)69.475, 85.268, 272.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein 8


分子量: 61676.777 Da / 分子数: 2 / 変異: residues 19-33 deletion / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39968
#2: タンパク質 Autophagy-related protein 13


分子量: 14249.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06628

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.77 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG 3350, N-(2-Acetamido)iminodiacetic acid, Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 27903 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 17.88
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.537 / Num. unique obs: 1320

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XJG
解像度: 3.2→35.113 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 24.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2546 1394 5 %
Rwork0.2163 --
obs0.2182 27864 97.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→35.113 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8069 0 0 0 8069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088178
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.66711091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8593060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681338
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071436
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1579-3.27060.3531120.31562127X-RAY DIFFRACTION80
3.2706-3.40150.30481380.32623X-RAY DIFFRACTION98
3.4015-3.55620.3381400.27362655X-RAY DIFFRACTION99
3.5562-3.74350.25591390.24112655X-RAY DIFFRACTION99
3.7435-3.97770.27431420.21942677X-RAY DIFFRACTION99
3.9777-4.28430.26331400.19662685X-RAY DIFFRACTION99
4.2843-4.71460.20971420.18442683X-RAY DIFFRACTION99
4.7146-5.39460.22461440.19812732X-RAY DIFFRACTION99
5.3946-6.78860.26641440.24812740X-RAY DIFFRACTION99
6.7886-35.11520.2261530.17842893X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7309-0.0057-1.05112.4855-1.91873.7134-0.1628-0.22740.2347-0.02680.0262-0.1312-0.06650.10480.10390.31880.0115-0.12290.231-0.08570.5217101.2621172.374280.3539
24.1330.4243-0.16922.20790.16233.8435-0.2874-0.49650.235-0.2267-0.6168-0.23430.60090.02180.72270.6565-0.0774-0.03930.2542-0.03840.7533104.5957172.4845272.2513
30.9342-0.1061-0.5981.3967-1.26734.5235-0.2454-0.4932-0.2240.34320.29550.3391-0.2261-1.0011-0.05010.54410.2377-0.06461.0275-0.0190.7419122.3748189.9096179.3094
40.521.17920.09532.6403-0.22351.3965-0.8962-0.6026-0.4473-0.2511-0.13710.19110.5635-0.19371.04460.58990.18320.12631.96130.12650.9268122.6169187.5657188.4526
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 47 through 576)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 665 through 685)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 48 through 578)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 665 through 685)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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