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- PDB-6j67: Crystal structure of the compound 34 in a complex with TRF2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j67
タイトルCrystal structure of the compound 34 in a complex with TRF2
要素
  • 3FB-PHE-B8R-LEU-5XU-PRO
  • Telomeric repeat-binding factor 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Telomere proteins / shelterin complex / TRF2 / Apollo / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / RNA-templated DNA biosynthetic process / telomeric D-loop disassembly ...axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / RNA-templated DNA biosynthetic process / telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere maintenance / negative regulation of t-circle formation / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / regulation of telomere maintenance / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / male germ cell nucleus / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / cellular senescence / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / nuclear body / axon / protein-containing complex binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain ...Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apollo peptide / Telomeric repeat-binding factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chen, Y. / Yang, Y. / Lei, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81473079 中国
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2018
タイトル: Cyclic Peptidic Mimetics of Apollo Peptides Targeting Telomeric Repeat Binding Factor 2 (TRF2) and Apollo Interaction.
著者: Chen, X. / Liu, L. / Chen, Y. / Yang, Y. / Yang, C.Y. / Guo, T. / Lei, M. / Sun, H. / Wang, S.
履歴
登録2019年1月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 2
C: 3FB-PHE-B8R-LEU-5XU-PRO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5882
ポリマ－24,5882
非ポリマー00
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.235, 95.235, 66.979
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 2 / TRF2


分子量: 23724.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRF2 / 細胞株 (発現宿主): Rosetta / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15554
#2: タンパク質・ペプチド 3FB-PHE-B8R-LEU-5XU-PRO


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 863.097 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: Apollo peptide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 30% PEG3350, 100mM MgF, 100 mM Tris-HCl, PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 20307 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.5 % / Biso Wilson estimate: 37.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 2.323 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.05-2.12140.59419870.9310.1630.6170.84100
2.12-2.2114.20.45719700.9580.1250.4740.969100
2.21-2.3114.20.34219960.9760.0940.3541.271100
2.31-2.4314.20.27120000.9810.0740.2811.561100
2.43-2.5814.20.21720110.9890.060.2251.969100
2.58-2.7814.10.17519960.9920.0480.1822.603100
2.78-3.0613.60.13520330.9960.0380.143.126100
3.06-3.5112.70.10220340.9960.0290.1063.804100
3.51-4.4211.70.08120750.9980.0240.0844.37100
4.42-5012.10.05922050.9990.0170.0623.22199.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.29 Å47.62 Å
Translation5.29 Å47.62 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H6P

1h6p


解像度: 2.05→31.593 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2216 947 4.76 %
Rwork0.2002 --
obs0.2014 19882 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 140.59 Å2 / Biso mean: 48.0454 Å2 / Biso min: 23.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→31.593 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1658 0 61 157 1876
Biso mean--56.6 52.22 -
残基数----203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6982344
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004297
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2021143
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0502-2.15830.26681180.238226712789
2.1583-2.29340.24511400.221726322772
2.2934-2.47050.24461470.217726542801
2.4705-2.7190.21391290.216526852814
2.719-3.11210.22681220.225327012823
3.1121-3.91970.22991290.200127382867
3.9197-31.59680.2041620.17528543016
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5075-0.64670.7742.36220.09831.8722-0.0159-0.3037-0.2730.1832-0.1110.35210.0937-0.24190.18570.335-0.08320.06550.30690.01950.2918-13.5872-16.8863-27.8755
23.324-1.73011.79652.71620.45622.0868-0.2189-0.2651-0.1850.16020.04710.06170.0944-0.10560.1560.3078-0.0320.00750.30250.06160.2623-4.2949-14.2258-25.2188
34.29590.241.61892.5587-0.39053.5941-0.0674-0.14380.01910.1576-0.0542-0.3734-0.05910.40510.12560.27760.04920.00910.38530.08110.331814.3857-15.4033-15.9309
43.58160.21120.63073.32341.13091.29940.6336-0.6772-1.00950.11-0.22150.39650.7494-0.4557-0.36470.4556-0.14770.00450.38560.03630.5232-15.6902-27.7349-31.3019
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 43 through 69 )A43 - 69
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 70 through 111 )A70 - 111
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 112 through 228 )A112 - 228
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 229 through 245 )A229 - 245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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