+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wqd | ||||||
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Title | Crystal structure of TRF2 TRFH in complex with an NBS1 peptide | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / Telomere / shelterin complex / DNA damage response | ||||||
Function / homology | Function and homology information telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / telomeric 3' overhang formation / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / Mre11 complex / blastocyst growth ...telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / telomeric 3' overhang formation / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / Mre11 complex / blastocyst growth / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / Sensing of DNA Double Strand Breaks / BRCA1-C complex / telomere maintenance in response to DNA damage / R-loop processing / phosphorylation-dependent protein binding / negative regulation of t-circle formation / telomerase activity / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / chromatin-protein adaptor activity / double-stranded telomeric DNA binding / DNA strand resection involved in replication fork processing / DNA double-strand break processing / regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / homologous recombination / nuclear inclusion body / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / isotype switching / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / anterograde axonal transport / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / mitotic G2/M transition checkpoint / positive regulation of kinase activity / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / regulation of telomere maintenance / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA duplex unwinding / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / protein localization to chromosome, telomeric region / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / telomeric DNA binding / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of cellular senescence / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / protein K63-linked ubiquitination / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / neuroblast proliferation / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / axon cytoplasm / positive regulation of protein autophosphorylation / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / protein serine/threonine kinase activator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / meiotic cell cycle / replication fork / DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / male germ cell nucleus / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PML body / Meiotic recombination / cellular senescence / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3 Å | ||||||
Authors | Hu, C. / Chen, Y. / Lei, M. | ||||||
Citation | Journal: Mol. Cell / Year: 2017 Title: NBS1 Phosphorylation Status Dictates Repair Choice of Dysfunctional Telomeres Authors: Rai, R. / Hu, C. / Broton, C. / Chen, Y. / Lei, M. / Chang, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb5wqd.ent.gz | 498.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wqd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Data in XML | 5wqd_validation.xml.gz | 50.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5wqd_validation.cif.gz | 67 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wq/5wqd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wq/5wqd | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3buaS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
-Components
#1: Protein | Mass: 23724.646 Da / Num. of mol.: 7 / Fragment: UNP residues 84-287 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TERF2, TRBF2, TRF2 / Plasmid: PETSumo / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q15554 #2: Protein/peptide | Mass: 1876.247 Da / Num. of mol.: 7 / Fragment: UNP residues 423-438 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: O60934 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.41 Å3/Da / Density % sol: 63.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 / Details: 0.1M MES, 20% PEG8000, 2mM DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.9787 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 9, 2007 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9787 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→50 Å / Num. obs: 47897 / % possible obs: 96.4 % / Redundancy: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 69.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/av σ(I): 19.833 / Net I/σ(I): 8.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3BUA Resolution: 3→48.171 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 31.17
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 210.19 Å2 / Biso mean: 87.734 Å2 / Biso min: 23.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3→48.171 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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