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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4wfd | ||||||||||||
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Title | Structure of the Rrp6-Rrp47-Mtr4 interaction | ||||||||||||
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![]() | HYDROLASE / Rrp6-Rrp47 complex / nuclear exosome / RNA degradation / RNA processing | ||||||||||||
Function / homology | ![]() nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / TRAMP complex / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / RNA fragment catabolic process / exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process ...nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / TRAMP complex / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / RNA fragment catabolic process / exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / U1 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / nuclear exosome (RNase complex) / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / U4 snRNA 3'-end processing / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 3'-5' RNA helicase activity / histone mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance / rRNA catabolic process / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / poly(A) binding / rRNA primary transcript binding / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / RNA processing / enzyme regulator activity / mRNA processing / double-stranded RNA binding / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / 3'-5'-RNA exonuclease activity / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / RNA helicase activity / oxidoreductase activity / single-stranded RNA binding / RNA helicase / nucleotide binding / mRNA binding / protein-containing complex binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / ATP binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Schuch, B. / Conti, E. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The exosome-binding factors Rrp6 and Rrp47 form a composite surface for recruiting the Mtr4 helicase. Authors: Schuch, B. / Feigenbutz, M. / Makino, D.L. / Falk, S. / Basquin, C. / Mitchell, P. / Conti, E. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4wfcSC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 12862.192 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 1-111 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: RRP6, UNC733, YOR001W / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q12149, Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters #2: Protein | Mass: 12023.088 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 1-103 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: LRP1, RRP47, YC1D, YHR081W / Production host: ![]() ![]() #3: Protein/peptide | Mass: 2314.539 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 1-19 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() #4: Chemical | ChemComp-YT3 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.22 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 12% PEG 1000, 0.1M imidazole pH 7.5, 0.125 M calcium acetate, 5mM yttrium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 22, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin | Operator: -h,-k,l / Fraction: 0.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→47.42 Å / Num. obs: 56538 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 17.3 % / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rrim(I) all: 0.095 / Χ2: 1.076 / Net I/σ(I): 25.7 / Num. measured all: 500154 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4wfc Resolution: 2.4→47.42 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / Phase error: 26.28 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 241.35 Å2 / Biso mean: 69.501 Å2 / Biso min: 35 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→47.42 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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