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万見
- PDB-6iu7: Crystal structure of importin-alpha1 bound to the 53BP1 nuclear l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iu7
タイトルCrystal structure of importin-alpha1 bound to the 53BP1 nuclear localization signal (wild-type)
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Peptide from TP53-binding protein 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN/PROTEIN BINDING / importin / NLS / TRANSPORT PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Sensing of DNA Double Strand Breaks / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / histone H4K20me2 reader activity / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / cellular response to X-ray / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining ...Sensing of DNA Double Strand Breaks / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / histone H4K20me2 reader activity / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / cellular response to X-ray / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / nuclear import signal receptor activity / telomeric DNA binding / : / histone reader activity / SUMOylation of transcription factors / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / p53 binding / host cell / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / postsynaptic density / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ribosomal protein L2, domain 2 / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-1 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Matsuura, Y.
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2019
タイトル: Structural and biochemical characterization of the recognition of the 53BP1 nuclear localization signal by importin-alpha.
著者: Matsuura, Y.
履歴
登録2018年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit alpha-1
B: Peptide from TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7522
ポリマ－48,7522
非ポリマー00
水5,693316
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area18730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.460, 90.150, 96.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 46242.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from TP53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 2508.878 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7 / 詳細: sodium citrate, HEPES, DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→32.973 Å / Num. obs: 54893 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 26.77 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.674 / Num. unique obs: 3481 / CC1/2: 0.71 / Rpim(I) all: 0.408 / Rrim(I) all: 0.791 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.1データスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5X8N

5x8n


解像度: 1.9→32.973 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1851 2746 5.01 %
Rwork0.1535 --
obs0.155 54836 98.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 118.42 Å2 / Biso mean: 37.0533 Å2 / Biso min: 14.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→32.973 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3395 0 0 316 3711
Biso mean---44.05 -
残基数----444
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9001-1.93280.25151510.22812554270599
1.9328-1.9680.24661530.21072544269799
1.968-2.00580.21031290.19992579270899
2.0058-2.04670.22251530.18652546269999
2.0467-2.09120.17751500.16512591274199
2.0912-2.13990.16851470.15442493264098
2.1399-2.19340.19721130.15472569268297
2.1934-2.25270.17891470.14792562270999
2.2527-2.31890.19861520.140825992751100
2.3189-2.39380.16761290.145325882717100
2.3938-2.47930.19261140.147226252739100
2.4793-2.57850.22041210.1572634275599
2.5785-2.69580.19981300.156425982728100
2.6958-2.83790.1921290.156726402769100
2.8379-3.01560.19911240.16422630275499
3.0156-3.24820.21341270.16262568269597
3.2482-3.57480.18621280.154626592787100
3.5748-4.09120.16211510.132326492800100
4.0912-5.15130.1741320.134127192851100
5.1513-32.9780.15891660.15562743290998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3541-0.9024-1.93510.44790.65073.8950.1758-0.0599-0.29640.3943-0.1118-0.04510.31380.2788-0.01450.3278-0.0531-0.07430.2241-0.03410.27196.3859-16.3644-18.0288
23.74450.6250.99173.2646-0.4143.81770.1302-0.404-0.26820.5668-0.08630.19540.0529-0.2603-0.01550.2899-0.05260.00420.1868-0.01690.18343.9191-8.4946-8.9211
31.65360.0661-0.08662.47710.20860.64060.04390.0878-0.0319-0.0843-0.0057-0.02430.1032-0.0091-0.04070.1465-0.0072-0.01630.1378-0.00780.1037.90644.8448-16.8293
41.9342-0.44860.30991.6478-1.14312.65920.03360.0470.0462-0.2472-0.04890.20120.1999-0.02470.0030.17690.017-0.00890.1392-0.00780.1859-1.701616.1867-16.5889
56.0834-1.88335.52523.0335-1.58357.1809-0.03030.17250.4991-0.0891-0.025-0.1619-0.34130.22780.08070.1706-0.03530.02220.16670.01080.26110.452724.8162-12.0313
63.49470.4393-1.06343.8368-0.57543.60890.00870.0799-0.1912-0.3577-0.20630.2150.0323-0.10170.19290.17710.0195-0.04160.17560.00350.1801-7.339522.1677-16.1943
71.4477-1.3058-0.78362.46520.91991.93670.16660.05620.3147-0.2242-0.0149-0.278-0.23170.0144-0.10980.17110.01140.05230.1642-0.00280.2117-3.246930.579-4.9738
82.0934-0.1588-0.77571.95580.73442.15120.0313-0.33690.17410.11940.0464-0.1948-0.01710.1904-0.08010.13260.0021-0.01410.2006-0.04480.1785-10.90335.99812.7293
91.4566-0.5-0.56898.2995-0.63212.85090.098-0.71050.5610.53-0.0492-0.8651-0.16610.783-0.040.3956-0.0439-0.11860.6678-0.20860.4501-4.537942.845824.3236
103.578-0.93850.32354.6153-1.08670.7034-0.1655-1.04710.17381.41590.186-0.3768-0.04830.6203-0.03740.7923-0.0196-0.10390.975-0.11240.3767-5.661939.564633.7146
112.13462.01091.32342.09310.97521.28750.2966-0.4303-0.16440.1121-0.14710.01210.33790.5875-0.30880.28450.0328-0.07690.3555-0.10640.33482.698431.57928.3812
122.00524.22951.45431.30980.40439.81840.0607-0.7088-0.28670.67520.0643-0.31290.59110.1787-0.10330.62130.1975-0.00050.4665-0.02830.49080.292415.71084.991
131.7584-0.30220.32864.46532.91295.07870.1089-0.00590.00280.2879-0.40670.58260.2143-0.55010.19330.1483-0.00540.02720.2263-0.02190.2159-2.10456.8687-7.2201
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 75:96)A75 - 96
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 97:123)A97 - 123
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 124:213)A124 - 213
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 214:240)A214 - 240
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 241:254)A241 - 254
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 255:268)A255 - 268
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 269:337)A269 - 337
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 338:433)A338 - 433
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 434:456)A434 - 456
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 457:496)A457 - 496
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 1665:1671)B1665 - 1671
12X-RAY DIFFRACTION12(chain B and resid 1672:1676)B1672 - 1676
13X-RAY DIFFRACTION13(chain B and resid 1677:1686)B1677 - 1686

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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