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万見
- PDB-6i8g: Structure of the plant immune signaling node EDS1 (enhanced disea... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i8g
タイトルStructure of the plant immune signaling node EDS1 (enhanced disease susceptibility 1) in complex with nanobody ENB73
要素
  • EDS1-specific nanobody
  • Protein EDS1L
キーワードIMMUNE SYSTEM / enhanced disease susceptibility 1 / plant innate immune system / alpha/beta hydrolase fold / nanobody
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response / lipid metabolic process / hydrolase activity / endoplasmic reticulum / nucleus
類似検索 - 分子機能
EDS1, EP domain / EDS1-like / Enhanced disease susceptibility 1 protein EP domain / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.344 Å
データ登録者Niefind, K. / Voss, M. / Toelzer, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationNI 643/6-1 ドイツ
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2019
タイトル: Arabidopsis immunity regulator EDS1 in a PAD4/SAG101-unbound form is a monomer with an inherently inactive conformation.
著者: Voss, M. / Toelzer, C. / Bhandari, D.D. / Parker, J.E. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2013
タイトル: Structural basis for signaling by exclusive EDS1 heteromeric complexes with SAG101 or PAD4 in plant innate immunity.
著者: Wagner, S. / Stuttmann, J. / Rietz, S. / Guerois, R. / Brunstein, E. / Bautor, J. / Niefind, K. / Parker, J.E.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun.
年: 2011
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of Arabidopsis thaliana EDS1, a key component of plant immunity, in complex with its signalling partner SAG101.
著者: Wagner, S. / Rietz, S. / Parker, J.E. / Niefind, K.
#3: ジャーナル: New Phytol. / 年: 2011
タイトル: Different roles of Enhanced Disease Susceptibility1 (EDS1) bound to and dissociated from Phytoalexin Deficient4 (PAD4) in Arabidopsis immunity.
著者: Rietz, S. / Stamm, A. / Malonek, S. / Wagner, S. / Becker, D. / Medina-Escobar, N. / Vlot, A.C. / Feys, B.J. / Niefind, K. / Parker, J.E.
履歴
登録2018年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein EDS1L
B: EDS1-specific nanobody


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,6172
ポリマ－88,6172
非ポリマー00
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area33360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)177.504, 68.232, 105.273
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 123.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Protein EDS1L / Enhanced disease susceptibility 1-like


分子量: 72736.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: EDS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XF23
#2: 抗体 EDS1-specific nanobody


分子量: 15880.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.7 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Reservoir composition: 17.5 % (w/v) PEG3350, 0.2 M sodium citrate, 0.1 M Bis-Tris buffer, pH 8.5; Protein stock solution: 2.8 mg/ml protein in 50 mM sodium chloride, 1 % (v/v) glycerole, 1mM ...詳細: Reservoir composition: 17.5 % (w/v) PEG3350, 0.2 M sodium citrate, 0.1 M Bis-Tris buffer, pH 8.5; Protein stock solution: 2.8 mg/ml protein in 50 mM sodium chloride, 1 % (v/v) glycerole, 1mM DTT, 50 mM HEPES, pH 8.0; drop composition: 1 mikroliter protein stock solution + 1 mikroliter reservoir solution; crystals were cryoprotected in 17.5 % (w/v) PEG3350, 20 % (v/v) ethylene glycol, 0.2 M sodium citrate, 0.1 M Bis-Tris buffer, pH 8.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.344→83.773 Å / Num. obs: 31550 / % possible obs: 71.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.344→2.565 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 1577 / Rsym value: 0.87 / % possible all: 15.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSVERSION Jan 26, 2018データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
autoPROCデータ削減
autoPROCVersion 1.0.5データスケーリング
STARANISOデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NFU

4nfu


解像度: 2.344→52.57 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 1295 4.11 %
Rwork0.194 --
obs0.195 31537 71.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.344→52.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5980 0 0 169 6149
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026138
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5228302
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3963680
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04890
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041079
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.344-2.43780.344540.2912243X-RAY DIFFRACTION5
2.4378-2.54870.328630.3096998X-RAY DIFFRACTION22
2.5487-2.68310.3319910.28712407X-RAY DIFFRACTION51
2.6831-2.85120.29441570.28853433X-RAY DIFFRACTION73
2.8512-3.07130.28791820.27364461X-RAY DIFFRACTION94
3.0713-3.38040.26951980.2354663X-RAY DIFFRACTION99
3.3804-3.86940.24421990.1934620X-RAY DIFFRACTION98
3.8694-4.87450.18451990.14374569X-RAY DIFFRACTION96
4.8745-52.58330.15942020.15374848X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9118-0.7885-0.58381.78590.48712.5561-0.08790.0635-0.20170.09210.07620.02620.30750.0365-0.00830.2258-0.0329-0.00810.1315-0.00580.2307140.9226-30.7636104.9686
22.36730.2222-0.54152.86860.58680.8199-0.109-0.1631-0.11060.19020.2694-0.52270.14250.64170.03380.30150.0939-0.07140.4677-0.07690.3901159.5783-31.2154110.2968
32.0865-0.07131.11290.7598-0.09413.4215-0.02170.67960.346-0.1395-0.04320.0105-0.07030.3494-0.01570.2687-0.00520.07310.43440.09320.4483143.6273-15.826472.8895
40.2691-0.14220.04950.0522-0.00880.09450.26-0.09240.26150.054-0.25940.1121-0.60050.05810.00090.6670.00490.01780.2444-0.01420.2667136.9273-32.0743148.3217
50.14650.05950.20970.231-0.41571.5826-0.2272-0.1322-0.0166-0.10270.18230.4133-0.5762-0.48980.00390.50620.0473-0.08350.1896-0.00180.3694134.1452-31.9076136.3049
60.3401-0.0121-0.52760.00070.01780.80220.1772-0.3523-0.0150.2235-0.1051-0.2543-0.4790.597-0.01680.5125-0.1584-0.04410.3568-0.01490.316146.2132-37.1055143.5073
70.1034-0.00260.00960.0036-0.05580.72810.01930.1789-0.5034-0.29190.46910.27080.37390.23110.010.563-0.0459-0.07820.27340.00620.4247138.5526-43.3439131.3518
80.1560.1288-0.06740.1467-0.06780.18660.169-0.06620.02-0.4179-0.16980.2629-0.2354-0.0681-0.00030.4926-0.0063-0.04630.24510.07240.3376134.6268-40.6225142.0638
90.31830.123-0.210.0731-0.17930.33910.4382-0.1260.1176-0.104-0.30120.0897-0.42150.28910.01340.434-0.02360.01310.1997-0.01550.3223144.2069-38.3669142.9939
100.2941-0.14190.06260.20680.11860.26930.2556-0.33950.46510.1362-0.1329-0.2885-0.38750.11010.02180.6282-0.0870.00150.29670.01670.3872144.2898-33.105146.5476
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 2 THROUGH 211 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 212 THROUGH 325 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 326 THROUGH 619 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID 1 THROUGH 17 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 18 THROUGH 32 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 33 THROUGH 51 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESID 52 THROUGH 60 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESID 61 THROUGH 83 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'B' AND (RESID 84 THROUGH 107 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND (RESID 108 THROUGH 126 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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