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- PDB-6q6z: Structure of the plant immune signaling node EDS1 (enhanced disea... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6q6z | ||||||
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Title | Structure of the plant immune signaling node EDS1 (enhanced disease susceptibility 1) in complex with nanobody ENB21 | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / enhanced disease susceptibility 1 / plant innate immune system / alpha/beta hydrolase fold / nanobody | ||||||
Function / homology | ![]() lipid metabolic process / defense response / hydrolase activity / endoplasmic reticulum / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Niefind, K. / Voss, M. / Toelzer, C. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Arabidopsis immunity regulator EDS1 in a PAD4/SAG101-unbound form is a monomer with an inherently inactive conformation. Authors: Voss, M. / Toelzer, C. / Bhandari, D.D. / Parker, J.E. / Niefind, K. #1: ![]() Title: Structural basis for signaling by exclusive EDS1 heteromeric complexes with SAG101 or PAD4 in plant innate immunity. Authors: Wagner, S. / Stuttmann, J. / Rietz, S. / Guerois, R. / Brunstein, E. / Bautor, J. / Niefind, K. / Parker, J.E. #2: Journal: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. Year: 2011 Title: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of Arabidopsis thaliana EDS1, a key component of plant immunity, in complex with its signalling partner SAG101. Authors: Wagner, S. / Rietz, S. / Parker, J.E. / Niefind, K. #3: Journal: New Phytol. / Year: 2011 Title: Different roles of Enhanced Disease Susceptibility1 (EDS1) bound to and dissociated from Phytoalexin Deficient4 (PAD4) in Arabidopsis immunity. Authors: Rietz, S. / Stamm, A. / Malonek, S. / Wagner, S. / Becker, D. / Medina-Escobar, N. / Vlot, A.C. / Feys, B.J. / Niefind, K. / Parker, J.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 263 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 449.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 34.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6i8gC ![]() 6i8hC ![]() 4nfuS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 72736.234 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Antibody | Mass: 15884.468 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.42 Å3/Da / Density % sol: 64.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: RESERVOIR COMPOSITION (CONDITION A11 of MORPHEUS SCREEN): 20.0 % (V/V) GLYCEROL, 10.0 % (W/V) PEG 4000, 0.03 M MAGNESIUM CHLORIDE, 0.03 M CALCIUM CHLORIDE, 0.0609 ...Details: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: RESERVOIR COMPOSITION (CONDITION A11 of MORPHEUS SCREEN): 20.0 % (V/V) GLYCEROL, 10.0 % (W/V) PEG 4000, 0.03 M MAGNESIUM CHLORIDE, 0.03 M CALCIUM CHLORIDE, 0.0609 M TRIS-BASE, 0.0391 M BICINE, PH 8.5; PROTEIN STOCK SOLUTION: 4.1 MG/ML PROTEIN, 50 MM SODIUM CHLORIDE, 1 % (V/V) GLYCEROL, 1 MM DTT, 50 MM HEPES, PH 8.0; DROP COMPOSITION: 150 NL PROTEIN STOCK SOLUTION PLUS 150 NL RESERVOIR SOLUTION; CRYO CONDITIONS: THE CRYSTALS WERE FLASH FROZEN DIRECTLY FROM THE EQUILIBRATED CRYSTALLIZATION DROPS. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 20, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.976254 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.473→76.586 Å / Num. obs: 12634 / % possible obs: 90.8 % / Redundancy: 19.5 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.187 / Rsym value: 0.182 / Net I/σ(I): 12.1 |
Reflection shell | Resolution: 3.473→3.646 Å / Redundancy: 20.1 % / Num. unique obs: 634 / CC1/2: 0.354 / % possible all: 57.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4NFU Resolution: 3.476→61.571 Å / SU ML: 0.47 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 32.76 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.476→61.571 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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