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- PDB-6i5c: Long wavelength native-SAD phasing of Tubulin-Stathmin-TTL complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i5c
タイトルLong wavelength native-SAD phasing of Tubulin-Stathmin-TTL complex
要素
  • Stathmin-4
  • TUBULIN-TYROSINE LIGASE
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Tubulin complex / T2R-TTL / Long-wavelength native-SAD phasing / native-SAD / S-SAD
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / tubulin binding / cellular response to interleukin-4 / spindle microtubule / protein modification process ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / tubulin binding / cellular response to interleukin-4 / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / neuron projection / cilium / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin tyrosine ligase / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Basu, S. / Olieric, V. / Matsugaki, N. / Kawano, Y. / Takashi, T. / Huang, C.Y. / Leonarski, F. / Yamada, Y. / Vera, L. / Olieric, N. ...Basu, S. / Olieric, V. / Matsugaki, N. / Kawano, Y. / Takashi, T. / Huang, C.Y. / Leonarski, F. / Yamada, Y. / Vera, L. / Olieric, N. / Basquin, J. / Wojdyla, J.A. / Diederichs, K. / Yamamoto, M. / Bunk, O. / Wang, M.
引用
ジャーナル: Iucrj / 年: 2019
タイトル: Long-wavelength native-SAD phasing: opportunities and challenges.
著者: Basu, S. / Olieric, V. / Leonarski, F. / Matsugaki, N. / Kawano, Y. / Takashi, T. / Huang, C.Y. / Yamada, Y. / Vera, L. / Olieric, N. / Basquin, J. / Wojdyla, J.A. / Bunk, O. / Diederichs, K. ...著者: Basu, S. / Olieric, V. / Leonarski, F. / Matsugaki, N. / Kawano, Y. / Takashi, T. / Huang, C.Y. / Yamada, Y. / Vera, L. / Olieric, N. / Basquin, J. / Wojdyla, J.A. / Bunk, O. / Diederichs, K. / Yamamoto, M. / Wang, M.
#1: ジャーナル: Iucrj / 年: 2019
タイトル: Long-wavelength native-SAD phasing: opportunities and challenges
著者: Basu, S. / Olieric, V. / Leonarski, F. / Matsugaki, N. / Kawano, Y. / Takashi, T. / Huang, C.Y. / Yamada, Y. / Vera, L. / Olieric, N. / Basquin, J. / Wojdyla, J.A. / Diederichs, K. / ...著者: Basu, S. / Olieric, V. / Leonarski, F. / Matsugaki, N. / Kawano, Y. / Takashi, T. / Huang, C.Y. / Yamada, Y. / Vera, L. / Olieric, N. / Basquin, J. / Wojdyla, J.A. / Diederichs, K. / Yamamoto, M. / Bunk, O. / Wang, M.
履歴
登録2018年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2019年3月13日ID: 4WBN
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.32019年5月29日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
改定 2.02019年8月21日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _atom_site.label_entity_id / _entity_name_com.entity_id ..._atom_site.label_entity_id / _entity_name_com.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.12020年9月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 2.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
F: TUBULIN-TYROSINE LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,65823
ポリマ－254,4866
非ポリマー3,17317
水8,359464
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23090 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area79210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.240, 156.830, 179.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain C and (resid 1 through 439 or resid 501 through 504))
12(chain B and (resid 2 through 276 or resid 286 through 438 or resid 505))
22(chain D and (resid 2 through 438 or resid 502))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain AA1 - 439
211(chain C and (resid 1 through 439 or resid 501 through 504))C1 - 439
221(chain C and (resid 1 through 439 or resid 501 through 504))C501 - 504
112(chain B and (resid 2 through 276 or resid 286 through 438 or resid 505))B2 - 276
122(chain B and (resid 2 through 276 or resid 286 through 438 or resid 505))B286 - 438
132(chain B and (resid 2 through 276 or resid 286 through 438 or resid 505))B505
212(chain D and (resid 2 through 438 or resid 502))D0

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 4種, 6分子 ACBDEF

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 48966.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P81947
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 48391.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: TUBB2B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16082.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043
#4: タンパク質 TUBULIN-TYROSINE LIGASE


分子量: 43687.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1BQ43

-
非ポリマー , 8種, 481分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#11: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 464 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 6% PEG, 16% glycerol, 30 mM magnesium chloride, 30 mM calcium chloride, 0.1M MES/0.1M imidazole

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 2.7 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 11135360 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 177.76 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 52.23
反射 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / 冗長度: 137.02 % / Mean I/σ(I) obs: 3.29 / Num. unique obs: 625357 / CC1/2: 0.823 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXCD位相決定
BUCCANEERモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.95→49.46 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2082 5970 4.99 %
Rwork0.1699 --
obs0.1719 119616 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 174.24 Å2 / Biso mean: 73.5155 Å2 / Biso min: 29.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.95→49.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17247 0 185 464 17896
Biso mean--72.04 66.34 -
残基数----2178
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4108X-RAY DIFFRACTION8.587TORSIONAL
12C4108X-RAY DIFFRACTION8.587TORSIONAL
21B4010X-RAY DIFFRACTION8.587TORSIONAL
22D4010X-RAY DIFFRACTION8.587TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.95-2.98350.45231950.46713718391398
2.9835-3.01860.38612040.378838014005100
3.0186-3.05540.35061960.314338184014100
3.0554-3.09410.35131990.276337793978100
3.0941-3.13480.31342000.243338284028100
3.1348-3.17770.23911960.221337153911100
3.1777-3.22310.28742000.229938004000100
3.2231-3.27120.31572030.249738174020100
3.2712-3.32230.35091970.255637483945100
3.3223-3.37680.2872010.23938004001100
3.3768-3.4350.2611980.210938144012100
3.435-3.49750.23461970.189537733970100
3.4975-3.56470.23362030.1838374040100
3.5647-3.63740.21911990.168337583957100
3.6374-3.71650.1882030.166238104013100
3.7165-3.80290.21811950.161637553950100
3.8029-3.8980.19151930.150238074000100
3.898-4.00340.20272050.150338294034100
4.0034-4.12110.17281910.140737373928100
4.1211-4.2540.20512010.139537973998100
4.254-4.4060.15961950.131238074002100
4.406-4.58230.15322030.124838154018100
4.5823-4.79070.14121940.12837633957100
4.7907-5.0430.16792010.141637863987100
5.043-5.35860.20152040.152637863990100
5.3586-5.77180.19231980.165138174015100
5.7718-6.35160.2012010.17537793980100
6.3516-7.26820.18732040.162437793983100
7.2682-9.14760.17121960.13837823978100
9.1476-49.46710.21071980.175337913989100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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