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- PDB-6her: Mouse prion protein in complex with Nanobody 484 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6her
タイトルMouse prion protein in complex with Nanobody 484
要素
  • Major prion protein
  • Nanobody 484
キーワードPROTEIN BINDING / Prion / Nanobody / aggregation / B-sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-17 production ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-17 production / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / nucleobase-containing compound metabolic process / response to copper ion / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production / activation of protein kinase activity / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / response to cadmium ion / side of membrane / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein homooligomerization / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / regulation of protein localization / protein-folding chaperone binding / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / protease binding / nuclear membrane / transmembrane transporter binding / response to oxidative stress / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.199 Å
データ登録者Soror, S.H. / Abskharon, R. / Wohlkonig, A.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2019
タイトル: Structural evidence for the critical role of the prion protein hydrophobic region in forming an infectious prion.
著者: Abskharon, R. / Wang, F. / Wohlkonig, A. / Ruan, J. / Soror, S. / Giachin, G. / Pardon, E. / Zou, W. / Legname, G. / Ma, J. / Steyaert, J.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Nanobody 484
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8046
ポリマ－26,4232
非ポリマー3804
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.328, 74.646, 116.477
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 12918.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prnp, Prn-p, Prp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04925
#2: 抗体 Nanobody 484


分子量: 13504.972 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8, 1.5 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.199→37.323 Å / Num. obs: 96266 / % possible obs: 93.59 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 1.2→1.26 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MA8

4ma8


解像度: 1.199→37.323 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 18.55
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1948 4810 5 %RANDOM
Rwork0.1686 ---
obs0.1699 96167 93.57 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.199→37.323 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1789 0 21 177 1987
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051889
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7812556
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.503889
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1993-1.2130.25621280.21242432X-RAY DIFFRACTION75
1.213-1.22720.25711410.21422670X-RAY DIFFRACTION83
1.2272-1.24220.24481390.20712662X-RAY DIFFRACTION83
1.2422-1.25790.20321450.19712745X-RAY DIFFRACTION85
1.2579-1.27450.21441440.19112740X-RAY DIFFRACTION86
1.2745-1.29190.21171490.18852818X-RAY DIFFRACTION87
1.2919-1.31040.20861490.18112839X-RAY DIFFRACTION89
1.3104-1.330.21421520.17672895X-RAY DIFFRACTION89
1.33-1.35070.20851550.16762928X-RAY DIFFRACTION92
1.3507-1.37290.17571570.16362987X-RAY DIFFRACTION92
1.3729-1.39660.18711580.1523007X-RAY DIFFRACTION94
1.3966-1.42190.17681610.15483051X-RAY DIFFRACTION95
1.4219-1.44930.15821610.15373045X-RAY DIFFRACTION95
1.4493-1.47890.18851640.15313115X-RAY DIFFRACTION96
1.4789-1.5110.16531610.15183068X-RAY DIFFRACTION95
1.511-1.54620.18711620.1473082X-RAY DIFFRACTION96
1.5462-1.58490.16781680.14163174X-RAY DIFFRACTION98
1.5849-1.62770.15231640.14343143X-RAY DIFFRACTION96
1.6277-1.67560.1681660.1543155X-RAY DIFFRACTION98
1.6756-1.72970.14891680.14813175X-RAY DIFFRACTION98
1.7297-1.79150.18381660.15433162X-RAY DIFFRACTION97
1.7915-1.86320.19311680.15753187X-RAY DIFFRACTION98
1.8632-1.9480.19071690.16043204X-RAY DIFFRACTION98
1.948-2.05070.18731690.15783216X-RAY DIFFRACTION99
2.0507-2.17920.19221700.15913225X-RAY DIFFRACTION98
2.1792-2.34740.19711710.1623253X-RAY DIFFRACTION98
2.3474-2.58360.19941720.17453252X-RAY DIFFRACTION99
2.5836-2.95730.20331730.18593301X-RAY DIFFRACTION99
2.9573-3.72540.21771760.17933345X-RAY DIFFRACTION99
3.7254-37.34110.19391840.17463481X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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