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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6h6m | ||||||
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タイトル | CR10 murine norovirus protruding domain in complex with the CD300lf receptor and glycochenodeoxycholate (GCDCA) | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / CR10 / sCD300lf / GCDCA / bile acid / glycochenodeoxycholate | ||||||
機能・相同性 | ![]() interleukin-13-mediated signaling pathway / negative regulation of MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of apoptotic cell clearance / interleukin-4 receptor binding / positive regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of mast cell activation / ceramide binding / positive regulation of apoptotic cell clearance / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / phosphatidylserine binding ...interleukin-13-mediated signaling pathway / negative regulation of MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of apoptotic cell clearance / interleukin-4 receptor binding / positive regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of mast cell activation / ceramide binding / positive regulation of apoptotic cell clearance / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / phosphatidylserine binding / osteoclast differentiation / transmembrane signaling receptor activity / virus receptor activity / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kilic, T. / Hansman, G.S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of murine norovirus protruding domain with conjugated bile acid reveal a novel binding pocket. 著者: Kilic, T. / Koromyslova, A. / Malak, V. / Hansman, G.S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 564.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 466.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 54.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 75.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF
#1: タンパク質 | 分子量: 33138.375 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 12554.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 6種, 536分子 ![](data/chem/img/CHO.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: 化合物 | ChemComp-CHO / #4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 化合物 | ChemComp-NA / #6: 化合物 | ChemComp-PEG / | #7: 化合物 | ChemComp-PGE / | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.21 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Citric Acid pH 4.0, 30%(w/v) PEG 6000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97472 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.38→46.66 Å / Num. obs: 75003 / % possible obs: 97.94 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 31.86 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.1066 / Rpim(I) all: 0.06797 / Rrim(I) all: 0.1268 / Net I/σ(I): 8.74 |
反射 シェル | 解像度: 2.38→2.47 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.539 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 6866 / CC1/2: 0.794 / Rpim(I) all: 0.3468 / Rrim(I) all: 0.6427 / % possible all: 89.99 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 5OR7 解像度: 2.38→46.66 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.94
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.38→46.66 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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