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- PDB-6gtx: Crystal structure of the FimH lectin domain from E.coli K12 in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gtx
タイトルCrystal structure of the FimH lectin domain from E.coli K12 in complex with the dimannoside Man(alpha1-2)Man
要素Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
キーワードCELL ADHESION / TYPE I PILUS / CATCH-BOND / LECTIN / UPEC / INFECTION / MANNOSE
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus tip / mechanosensory behavior / Attachment of bacteria to epithelial cells / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Fimbrial-type adhesion domain / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Sauer, M.M. / Luber, T. / Canonica, F. / Navarra, G. / Ernst, B. / Unverzagt, C. / Maier, T. / Glockshuber, R.
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2019
タイトル: Binding of the Bacterial Adhesin FimH to Its Natural, Multivalent High-Mannose Type Glycan Targets.
著者: Maximilian M Sauer / Roman P Jakob / Thomas Luber / Fabia Canonica / Giulio Navarra / Beat Ernst / Carlo Unverzagt / Timm Maier / Rudi Glockshuber /
要旨: Multivalent carbohydrate-lectin interactions at host-pathogen interfaces play a crucial role in the establishment of infections. Although competitive antagonists that prevent pathogen adhesion are ...Multivalent carbohydrate-lectin interactions at host-pathogen interfaces play a crucial role in the establishment of infections. Although competitive antagonists that prevent pathogen adhesion are promising antimicrobial drugs, the molecular mechanisms underlying these complex adhesion processes are still poorly understood. Here, we characterize the interactions between the fimbrial adhesin FimH from uropathogenic Escherichia coli strains and its natural high-mannose type N-glycan binding epitopes on uroepithelial glycoproteins. Crystal structures and a detailed kinetic characterization of ligand-binding and dissociation revealed that the binding pocket of FimH evolved such that it recognizes the terminal α(1-2)-, α(1-3)-, and α(1-6)-linked mannosides of natural high-mannose type N-glycans with similar affinity. We demonstrate that the 2000-fold higher affinity of the domain-separated state of FimH compared to its domain-associated state is ligand-independent and consistent with a thermodynamic cycle in which ligand-binding shifts the association equilibrium between the FimH lectin and the FimH pilin domain. Moreover, we show that a single N-glycan can bind up to three molecules of FimH, albeit with negative cooperativity, so that a molar excess of accessible N-glycans over FimH on the cell surface favors monovalent FimH binding. Our data provide pivotal insights into the adhesion properties of uropathogenic Escherichia coli strains to their target receptors and a solid basis for the development of effective FimH antagonists.
履歴
登録2018年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
B: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
C: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
D: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,28510
ポリマ－67,6674
非ポリマー1,6176
水6,972387
1
A: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2732
ポリマ－16,9171
非ポリマー3561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2732
ポリマ－16,9171
非ポリマー3561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3693
ポリマ－16,9171
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3693
ポリマ－16,9171
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.609, 97.680, 77.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Protein FimH


分子量: 16916.828 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: fimH, b4320, JW4283 / プラスミド: pTRC99a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HM125 / 参照: UniProt: P08191
#2: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-2)-methyl alpha-D-mannopyranoside


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 356.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManp[1Me]a1-OMEGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1122h-1a_1-5_1*OC][a1122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][methyl]{[(1+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.5 M (NH4)2SO4, 0.1 M BisTris-HCl pH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→41.097 Å / Num. obs: 35073 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 3943 / CC1/2: 0.753 / Rrim(I) all: 0.58 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XOC

4xoc


解像度: 2.5→41.097 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2398 1812 5.17 %
Rwork0.2176 --
obs0.2188 35073 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→41.097 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4784 0 106 393 5283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045016
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7586908
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5512912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051828
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004876
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.56760.29461330.29332553X-RAY DIFFRACTION100
2.5676-2.64310.31561030.27842534X-RAY DIFFRACTION100
2.6431-2.72840.33111010.27432615X-RAY DIFFRACTION100
2.7284-2.82590.28441300.27492561X-RAY DIFFRACTION100
2.8259-2.93910.26411410.27512534X-RAY DIFFRACTION100
2.9391-3.07280.27371690.24552525X-RAY DIFFRACTION100
3.0728-3.23470.25961760.2212534X-RAY DIFFRACTION100
3.2347-3.43730.22651560.2142528X-RAY DIFFRACTION100
3.4373-3.70250.25611490.20762562X-RAY DIFFRACTION100
3.7025-4.07480.20521040.18952595X-RAY DIFFRACTION100
4.0748-4.66380.18431590.1662548X-RAY DIFFRACTION100
4.6638-5.87310.20291530.17632548X-RAY DIFFRACTION99
5.8731-41.10240.25021380.23082624X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3911-0.15060.10134.5925-1.59632.0833-0.16270.1104-0.1048-0.1887-0.2849-0.6311.02410.31140.41150.61720.08850.15370.42390.04830.40329.6209-31.142722.6268
21.6527-0.97380.19294.9526-0.70772.9951-0.1809-0.0439-0.4695-0.2013-0.1662-0.03530.82990.20080.20820.50680.01820.14530.27390.06290.350627.3548-27.034223.8004
30.6226-1.2638-0.08215.63391.38241.12190.07130.27990.0016-0.017-0.1934-0.568-0.06020.12460.06950.33650.01340.1020.32720.05510.282136.7269-9.6480.6457
41.90881.0692-0.7726.13810.77621.21090.1605-0.0793-0.14780.237-0.1892-0.15-0.0260.1530.01040.21220.0301-0.00880.23580.05920.218729.7823-4.58548.3884
51.0812-1.0112-0.66316.19461.28572.09680.13610.2505-0.0632-0.3911-0.21010.0159-0.0448-0.07290.03360.28590.01250.01050.29810.00720.222129.7458-11.92070.8596
61.1596-2.0198-0.43075.9441-0.57410.8970.08070.3332-0.0305-0.0815-0.29820.81560.1485-0.04960.16580.27180.0238-0.11580.3812-0.08610.37490.97536.24340.3611
71.24020.29550.91435.1517-0.42191.65250.08370.06330.07740.0516-0.17270.1861-0.0517-0.17710.07450.18540.03890.00150.2193-0.05590.22316.736-0.45837.9543
81.7502-1.59240.92485.544-2.06231.8220.20250.23160.0827-0.501-0.2310.09130.21510.0117-0.01410.28340.0348-0.01510.2856-0.0180.27.56447.22340.9972
95.6001-3.3808-1.37236.49660.81637.6381-0.0674-0.754-0.0618-0.2456-0.30331.7750.45460.46130.38230.38310.00630.12630.5265-0.13390.7847-3.891923.805626.5415
102.1373-0.82490.12885.89140.10692.52480.0483-0.02770.2875-0.1662-0.13180.6416-0.4772-0.15650.09340.3587-0.02670.03180.2978-0.07490.31978.653319.96122.8947
112.1631-0.27660.1235.15881.28864.11340.2464-0.30360.426-0.5829-0.22610.262-0.5724-0.0703-0.02990.4227-0.0521-0.00040.2585-0.07730.307611.906223.608820.0432
128.6138-1.1344-6.02055.55452.77314.946-0.7021-0.8005-0.70990.85960.0762-0.62030.39120.31860.07410.3770.0369-0.11310.3590.00520.229514.11964.386131.1092
132.8427-1.96710.51638.8384-1.20863.287-0.1264-0.03760.4664-0.05540.00170.2284-0.5103-0.09250.13320.4322-0.0067-0.01720.3762-0.12410.36247.572326.716227.9917
141.56380.3977-0.98863.22540.972.8154-0.0609-0.38890.61860.6785-0.14560.541-0.7203-0.4712-0.11280.54430.09220.01140.3329-0.2350.58813.092729.598728.8915
155.6696-2.7392-0.09017.84020.49014.0969-0.11520.1851-0.45140.19290.5642-0.1853-0.25840.41560.10660.4536-0.05210.04660.3469-0.10210.236315.96751.575625.5528
164.8117-4.19863.44928.0614-4.48596.93880.0110.12070.1203-0.8966-0.315-1.56190.81170.41460.38220.51520.21770.15380.60440.24260.689841.2507-29.16525.9126
172.3478-1.9057-0.46175.9086-1.89794.1908-0.0643-0.20730.2827-0.17-0.351-0.58960.3870.13320.32490.38220.02040.04470.21970.03250.285927.1458-16.310321.8594
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 42 through 77 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'D' and (resid 78 through 158 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1 through 45 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 46 through 104 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 105 through 158 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1 through 40 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 41 through 104 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 105 through 158 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 1 through 15 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 16 through 77 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 78 through 116 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 117 through 124 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 125 through 135 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 136 through 150 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 151 through 158 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 1 through 15 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 16 through 41 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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