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万見
- PDB-6ff3: Crystal structure of Drosophila neural ectodermal development fac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ff3
タイトルCrystal structure of Drosophila neural ectodermal development factor Imp-L1 with Human IGF-I
要素
  • Insulin-like growth factor I
  • Neural/ectodermal development factor IMP-L2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / IGF-I / insulin binding protein / Drosophila / imaginal morphogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of entry into reproductive diapause / glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / proteoglycan biosynthetic process / dendrite self-avoidance / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process ...positive regulation of entry into reproductive diapause / glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / proteoglycan biosynthetic process / dendrite self-avoidance / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / cell-cell adhesion mediator activity / negative regulation of neuroinflammatory response / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / bone mineralization involved in bone maturation / IRS-related events triggered by IGF1R / exocytic vesicle / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / positive regulation of Ras protein signal transduction / myoblast differentiation / negative regulation of lipid storage / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / myoblast proliferation / muscle organ development / negative regulation of interleukin-1 beta production / insulin binding / positive regulation of DNA binding / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of smooth muscle cell migration / response to starvation / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / epithelial to mesenchymal transition / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / insulin-like growth factor receptor binding / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / skeletal system development / axon guidance / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / determination of adult lifespan / positive regulation of glucose import / positive regulation of protein secretion / regulation of protein phosphorylation / insulin receptor binding / growth factor activity / wound healing / hormone activity / positive regulation of fibroblast proliferation / integrin binding / cellular response to amyloid-beta / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Platelet degranulation / regulation of gene expression / response to heat / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein stabilization / positive regulation of cell migration / axon / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor I / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. ...Insulin-like growth factor I / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor I / Neural/ectodermal development factor IMP-L2
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Brzozowski, A.M. / Kulahin, N. / Kristensen, O. / Schluckebier, G. / Meyts, P.D. / Viola, C.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structures of insect Imp-L2 suggest an alternative strategy for regulating the bioavailability of insulin-like hormones.
著者: Nikolaj Kulahin Roed / Cristina M Viola / Ole Kristensen / Gerd Schluckebier / Mathias Norrman / Waseem Sajid / John D Wade / Asser Sloth Andersen / Claus Kristensen / Timothy R Ganderton / ...著者: Nikolaj Kulahin Roed / Cristina M Viola / Ole Kristensen / Gerd Schluckebier / Mathias Norrman / Waseem Sajid / John D Wade / Asser Sloth Andersen / Claus Kristensen / Timothy R Ganderton / Johan P Turkenburg / Pierre De Meyts / Andrzej M Brzozowski /
要旨: The insulin/insulin-like growth factor signalling axis is an evolutionary ancient and highly conserved hormonal system involved in the regulation of metabolism, growth and lifespan in animals. Human ...The insulin/insulin-like growth factor signalling axis is an evolutionary ancient and highly conserved hormonal system involved in the regulation of metabolism, growth and lifespan in animals. Human insulin is stored in the pancreas, while insulin-like growth factor-1 (IGF-1) is maintained in blood in complexes with IGF-binding proteins (IGFBP1-6). Insect insulin-like polypeptide binding proteins (IBPs) have been considered as IGFBP-like structural and functional homologues. Here, we report structures of the Drosophila IBP Imp-L2 in its free form and bound to Drosophila insulin-like peptide 5 and human IGF-1. Imp-L2 contains two immunoglobulin-like fold domains and its architecture is unrelated to human IGFBPs, suggesting a distinct strategy for bioavailability regulation of insulin-like hormones. Similar hormone binding modes may exist in other insect vectors, as the IBP sequences are highly conserved. Therefore, these findings may open research routes towards a rational interference of transmission of diseases such as malaria, dengue and yellow fevers.
履歴
登録2018年1月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neural/ectodermal development factor IMP-L2
B: Insulin-like growth factor I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9542
ポリマ－34,9542
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.030, 94.150, 48.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-307-

HOH

21A-309-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Neural/ectodermal development factor IMP-L2


分子量: 27290.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: ImpL2, CG15009 / プラスミド: PVL1392 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09024
#2: タンパク質 Insulin-like growth factor I / IGF-I / Mechano growth factor / MGF / Somatomedin-C


分子量: 7663.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF1, IBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05019
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: cp 10 mg/ml, 4-8% w/v PEG 6K, 5-20 mM MgCl2, 5 mM SB12, 0.1 M TRIS pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→48.16 Å / Num. obs: 10666 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル解像度: 2.57→2.64 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.783 / Rpim(I) all: 0.47 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CBP

4cbp


解像度: 2.57→48.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 15.075 / SU ML: 0.315 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.479 / ESU R Free: 0.319 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2852 535 4.8 %RANDOM
Rwork0.22938 ---
obs0.23199 10666 95.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 58.991 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.14 Å20 Å20.3 Å2
2---3.46 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.57→48.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1886 0 0 14 1900
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191928
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021786
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6761.952624
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83534106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6385243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.58623.7882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.86615311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.1691514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212163
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02423
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1075.837983
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.0895.835982
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.2088.7371221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.2078.741222
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5366.241945
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.5366.241945
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.049.1931404
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.00155.2177677
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other1155.2217678
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.637 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.683 38 -
Rwork0.481 772 -
obs--95.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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