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- PDB-6fnt: Ergothioneine-biosynthetic methyltransferase EgtD in complex with... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6fnt | ||||||
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Title | Ergothioneine-biosynthetic methyltransferase EgtD in complex with pyrrolidinohistidine | ||||||
![]() | Histidine N-alpha-methyltransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / ergothioneine / methyltransferase / inhibitor complex | ||||||
Function / homology | ![]() N-alpha,N-alpha,N-alpha-trimethyl-L-histidine biosynthesis from histidine / ergothioneine biosynthetic process / L-histidine Nalpha-methyltransferase / dimethylhistidine N-methyltransferase activity / ergothioneine biosynthesis from histidine via gamma-glutamyl-hercynylcysteine sulfoxide / protein methyltransferase activity / methylation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Vit, A. / Blankenfeldt, W. / Seebeck, F.P. | ||||||
![]() | ![]() Title: Inhibition and Regulation of the Ergothioneine Biosynthetic Methyltransferase EgtD. Authors: Misson, L. / Burn, R. / Vit, A. / Hildesheim, J. / Beliaeva, M.A. / Blankenfeldt, W. / Seebeck, F.P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 305.8 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 441.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 38.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6fnqC ![]() 6fnrC ![]() 6fnsC ![]() 4pimS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 35282.695 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: EgtD Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: A0A0D6J225, UniProt: A0R5M8*PLUS, L-histidine Nalpha-methyltransferase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.74 Å3/Da / Density % sol: 55.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 18% (w/v) PEG 8000, 20% (v/v) glycerol, 0.16 M Mg-Acetate, 0.08 M Na-Cacodylate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 15, 2014 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: KMC-1 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→49.25 Å / Num. obs: 61947 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 29.92 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 19.7 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4PIM Resolution: 1.9→41.982 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.01 / Details: FOURIER SYNTHESIS
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 244.52 Å2 / Biso mean: 44.6038 Å2 / Biso min: 22.22 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→41.982 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 22 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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