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- PDB-6eim: Human STK10 bound to GW683134A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eim
タイトルHuman STK10 bound to GW683134A
要素Serine/threonine-protein kinase 10Serine/threonine-specific protein kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / kinase (キナーゼ) / inhibitor (酵素阻害剤) / complex / LOK
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphocyte aggregation / regulation of lymphocyte migration / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / specific granule membrane / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / 細胞周期 / protein phosphorylation ...lymphocyte aggregation / regulation of lymphocyte migration / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / specific granule membrane / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / 細胞周期 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase 10, catalytic domain / Polo kinase kinase / Polo kinase kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Serine/threonine-protein kinase 10, catalytic domain / Polo kinase kinase / Polo kinase kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B6E / Serine/threonine-protein kinase 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Sorrell, F.J. / Berger, B.-T. / Salah, E. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C. / Edwards, A.M. / Knapp, S. / Elkins, J.M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human STK10 bound to GW683134
著者: Sorrell, F.J. / Elkins, J.M.
履歴
登録2017年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase 10
B: Serine/threonine-protein kinase 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6389
ポリマ－68,2492
非ポリマー1,3897
水13,367742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4770 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area26040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.468, 99.812, 125.839
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase 10 / Serine/threonine-specific protein kinase / Lymphocyte-oriented kinase


分子量: 34124.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK10, LOK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O94804, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-B6E / ~{N}-[5-[4-[[2-fluoranyl-5-(trifluoromethyl)phenyl]carbamoylamino]phenoxy]-1~{H}-benzimidazol-2-yl]furan-2-carboxamide


分子量: 539.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H17F4N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 742 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 10% PEG1000, 10% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→46.39 Å / Num. obs: 110558 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 12.6 / Num. measured all: 449512 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.43-1.483.90.839106160.5350.450.95894.8
5.54-46.3940.03418860.9980.0180.03987.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.43 Å41.81 Å
Translation1.43 Å41.81 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.29データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2j7t

2j7t


解像度: 1.43→41.806 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1736 5487 4.97 %
Rwork0.1544 --
obs0.1554 110494 95.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 93.82 Å2 / Biso mean: 25.867 Å2 / Biso min: 9.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.43→41.806 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4469 0 162 742 5373
Biso mean--25.47 34.98 -
残基数----581
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6766621
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063754
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005926
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.2671843
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.43-1.44630.33791810.28353465364695
1.4463-1.46330.31091780.26593417359594
1.4633-1.48110.2811790.24823357353694
1.4811-1.49990.27381590.22963292345189
1.4999-1.51960.24511840.2193417360196
1.5196-1.54040.26791830.20733511369496
1.5404-1.56240.20621850.20623465365096
1.5624-1.58580.26161710.19233508367996
1.5858-1.61050.23851940.19213488368297
1.6105-1.63690.23991590.17823525368496
1.6369-1.66520.19151940.17423521371597
1.6652-1.69550.22881750.16633503367896
1.6955-1.72810.20621750.16313536371198
1.7281-1.76330.18961590.15653314347390
1.7633-1.80170.18372250.15133476370196
1.8017-1.84360.17721970.14573499369697
1.8436-1.88970.18771960.1433577377398
1.8897-1.94080.17512030.14083537374098
1.9408-1.99790.16441780.1323565374397
1.9979-2.06240.15251710.12833589376097
2.0624-2.13610.16482030.1333588379198
2.1361-2.22160.16221740.13273539371396
2.2216-2.32270.15831760.12743459363594
2.3227-2.44520.14661820.13013594377698
2.4452-2.59830.17352020.13963593379597
2.5983-2.79890.16321950.14273571376697
2.7989-3.08050.15441900.15343600379096
3.0805-3.52610.15671720.15273409358191
3.5261-4.44170.1321680.14363582375094
4.4417-41.82350.18231790.17413510368989

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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